JP2877439B2 - 卵の改質方法 - Google Patents
卵の改質方法Info
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- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y301/00—Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
- C12Y301/04—Phosphoric diester hydrolases (3.1.4)
- C12Y301/04004—Phospholipase D (3.1.4.4)
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L15/00—Egg products; Preparation or treatment thereof
- A23L15/25—Addition or treatment with microorganisms or enzymes
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Description
【発明の詳細な説明】 産業上の利用分野 本発明は微生物由来のホスホリパーゼＤ（PL−Ｄ）を
用いる卵の改質方法に関する。改質された卵は乳化性、
加熱ゲル形成性等に優れ、食品の改良に有用である。
用いる卵の改質方法に関する。改質された卵は乳化性、
加熱ゲル形成性等に優れ、食品の改良に有用である。
卵は、乳化性、ゲル形成性、起泡性などの多様な機能
性を有し、広範な食品に利用されている食品蛋白素材で
ある。特に卵黄中では、15％（w/w）の蛋白質と、ホス
ファチジルコリン（PC）、ホスファチジルエタノールア
ミン（PE）を主成分とする10％（w/w）のリン脂質が高
次構造体であるリポ蛋白質を形成し、卵黄の機能を支配
している。
性を有し、広範な食品に利用されている食品蛋白素材で
ある。特に卵黄中では、15％（w/w）の蛋白質と、ホス
ファチジルコリン（PC）、ホスファチジルエタノールア
ミン（PE）を主成分とする10％（w/w）のリン脂質が高
次構造体であるリポ蛋白質を形成し、卵黄の機能を支配
している。
PL−Ｄを卵黄に作用させることは知られてる（特開昭
51−84785号公報）。該公報で用いられるPL−Ｄはシグ
マ社から購入されたものである。微生物（ストレプトマ
イセス属）由来のPL−Ｄがシグマ社のカタログに最初に
掲載されたのは1986年（昭和61年）版カタログであるこ
とから判断すると、前記公報で用いられたPL−Ｄは微生
物由来のものではなく、植物由来のものと推定される。
51−84785号公報）。該公報で用いられるPL−Ｄはシグ
マ社から購入されたものである。微生物（ストレプトマ
イセス属）由来のPL−Ｄがシグマ社のカタログに最初に
掲載されたのは1986年（昭和61年）版カタログであるこ
とから判断すると、前記公報で用いられたPL−Ｄは微生
物由来のものではなく、植物由来のものと推定される。
卵黄にホスホリパーゼA2（PL−A2）を作用させて熱安
定性の良いマヨネーズを得ることは知られている〔ジャ
ーナル・オブ・ザ・サイエンス・オブ・フード・アンド
・アグリカルチャー（J.of the Science of Food ＆ Ag
riculuture），32,451−458（1981）〕。
定性の良いマヨネーズを得ることは知られている〔ジャ
ーナル・オブ・ザ・サイエンス・オブ・フード・アンド
・アグリカルチャー（J.of the Science of Food ＆ Ag
riculuture），32,451−458（1981）〕。
全卵液乃至卵黄液に麹かび或いはくものすかび黒かび
等の糸状菌から得た酵素群を加えてpH3.5〜4.5の下に熱
凝固性を失う程度以上に酵素作用を行わせることは知ら
れている（特公昭47−34937号公報）。リン脂質混合物
をPL−ＤとPL−Ａとで処理することは知られている（特
開昭58−51853号公報）。
等の糸状菌から得た酵素群を加えてpH3.5〜4.5の下に熱
凝固性を失う程度以上に酵素作用を行わせることは知ら
れている（特公昭47−34937号公報）。リン脂質混合物
をPL−ＤとPL−Ａとで処理することは知られている（特
開昭58−51853号公報）。
発明が解決しようとする課題 植物由来のPL−Ｄを卵黄に作用させても優れた加熱ゲ
ル形成性、乳化性等を有する改質卵は得られなかった。
又、PL−A2改質卵による乳化物の増粘効果は不充分であ
る。それ故乳化物の増粘効果を上げる為には、食品添加
物として摂取量が規制され、食感の低下が指摘されてい
るカルボキシメチルセルロースなどの化学合成された増
粘剤や天然ガムの類の使用に頼らなければならない。加
えてPL−A2改質卵は、ゲル形成性を著しく損失している
為に、卵の熱凝固性を利用する様々の食品群には使用で
きない。
ル形成性、乳化性等を有する改質卵は得られなかった。
又、PL−A2改質卵による乳化物の増粘効果は不充分であ
る。それ故乳化物の増粘効果を上げる為には、食品添加
物として摂取量が規制され、食感の低下が指摘されてい
るカルボキシメチルセルロースなどの化学合成された増
粘剤や天然ガムの類の使用に頼らなければならない。加
えてPL−A2改質卵は、ゲル形成性を著しく損失している
為に、卵の熱凝固性を利用する様々の食品群には使用で
きない。
特公昭47−34937号公報の方法で得られる改質卵は熱
凝固性を失ったものであり、製菓製パン、水産煉り製
品、畜肉加工品、麺等の熱凝固性を利用した食品には利
用できない。
凝固性を失ったものであり、製菓製パン、水産煉り製
品、畜肉加工品、麺等の熱凝固性を利用した食品には利
用できない。
特開昭58−51853号公報では植物由来のPL−Ｄを用い
ており、微生物由来のPL−Ｄについては何んら開示して
いない。
ており、微生物由来のPL−Ｄについては何んら開示して
いない。
加熱ゲル形成能、乳化性等の優れた改質卵を得る為の
卵の改質方法が求められている。
卵の改質方法が求められている。
課題を解決するための手段 本発明は卵に微生物由来のPL−Ｄ又は微生物由来のPL
−Ｄ及びホスホリパーゼＡ（PL−Ａ）を作用させること
を特徴とする卵の改質方法に関する。
−Ｄ及びホスホリパーゼＡ（PL−Ａ）を作用させること
を特徴とする卵の改質方法に関する。
本発明の改質方法によって得られた改質卵は優れた加
熱ゲル形成能及び乳化性を有する。
熱ゲル形成能及び乳化性を有する。
本発明は卵成分のうちで、特に卵黄リン脂質を改質す
るものである。卵黄リン脂質中には特にホスファチジル
コリン（PC）が高濃度に存在する。卵黄リン脂質の組成
の一例を第１表に示す。
るものである。卵黄リン脂質中には特にホスファチジル
コリン（PC）が高濃度に存在する。卵黄リン脂質の組成
の一例を第１表に示す。
次に本発明方法の工程を示す。
卵黄リン脂質を含む原料卵としては、鶏卵、あひる
卵、うずら卵等が用いられ、その形態としては、生卵、
濃縮卵、乾燥卵、プロテアーゼやリパーゼで処理した酵
素処理卵等があげられる。
卵、うずら卵等が用いられ、その形態としては、生卵、
濃縮卵、乾燥卵、プロテアーゼやリパーゼで処理した酵
素処理卵等があげられる。
PL−Ｄとしては微生物例えば、ストレプトマイセス
属、バチルス属、アスパルギルス属、リゾプス属、ムコ
ール属、ノーカルジィオプシス属、ミクロモノスポラ
属、ノカルディア属、ブレビバクテリウム属、アクチノ
マデューラ属、サッカロマイセス属由来のものが用いら
れる。
属、バチルス属、アスパルギルス属、リゾプス属、ムコ
ール属、ノーカルジィオプシス属、ミクロモノスポラ
属、ノカルディア属、ブレビバクテリウム属、アクチノ
マデューラ属、サッカロマイセス属由来のものが用いら
れる。
PL−Ａとしては、動物（豚又は牛の脾臓）由来のも
の、微生物由来のもの等が用いられる。
の、微生物由来のもの等が用いられる。
卵にPL−Ｄを作用させる際に水酸基を持つ化合物を共
存させてもよい。
存させてもよい。
水酸基を持つ化合物としてはグルコース、フラクトー
ス、ソルビトール、シュクロース、エタノール、グリセ
ロール、Ｌ−セリン、グリセリン脂肪酸エステル等があ
げられ、その使用量は卵黄を基準として１−20％（w/
w）である。
ス、ソルビトール、シュクロース、エタノール、グリセ
ロール、Ｌ−セリン、グリセリン脂肪酸エステル等があ
げられ、その使用量は卵黄を基準として１−20％（w/
w）である。
PL−Ｄを用いる改質は、反応温度５〜70℃、好ましく
は30〜60℃、pH2〜９、好ましくは４〜８で１分間〜20
時間、好ましくは６分間〜５時間行われる。PL−Ｄの使
用量は原料卵の中のPC＋PEのｇ当り0.5〜1000単位、好
ましくは１〜100単位である。
は30〜60℃、pH2〜９、好ましくは４〜８で１分間〜20
時間、好ましくは６分間〜５時間行われる。PL−Ｄの使
用量は原料卵の中のPC＋PEのｇ当り0.5〜1000単位、好
ましくは１〜100単位である。
PL−Ａの改質もPL−Ｄの改質と同様に行われる。
転移産物の例としては、ホスファチジルグルコース、
ホスファチジルフラクトース、ホスファチジルソルビト
ール、ホスファチジルシュクロース、ホスファチジルエ
タノール、ホスファチジルグリセロール、ホスファチジ
ルＬ−セリン、ホスファチジルグリセリン脂肪酸エステ
ル等があげられる。
ホスファチジルフラクトース、ホスファチジルソルビト
ール、ホスファチジルシュクロース、ホスファチジルエ
タノール、ホスファチジルグリセロール、ホスファチジ
ルＬ−セリン、ホスファチジルグリセリン脂肪酸エステ
ル等があげられる。
リゾ型転移産物の例としては、リゾホスファチジルグ
ルコース、リゾホスファチジルフラクトース、リゾホス
ファチジルソルビトール、リゾホスファチジルシュクロ
ース、リゾホスファチジルエタノール、リゾホスファチ
ジルグリセロール、リゾホスファチジルＬ−セリン、リ
ゾホスファチジルグリセリン脂肪酸エステル等があげら
れる。
ルコース、リゾホスファチジルフラクトース、リゾホス
ファチジルソルビトール、リゾホスファチジルシュクロ
ース、リゾホスファチジルエタノール、リゾホスファチ
ジルグリセロール、リゾホスファチジルＬ−セリン、リ
ゾホスファチジルグリセリン脂肪酸エステル等があげら
れる。
本発明の方法によって改質された卵は種々の食品、例
えばスポンジケーキ、チーズケーキ、ビスケット、クッ
キー、ババロア、アイスクリーム、ドーナツ、ハンバー
ク、ソーセージ、蒲鉾、マヨネーズ、ドレッシング、卵
シート、クレープ等の製造原料として用いられる。
えばスポンジケーキ、チーズケーキ、ビスケット、クッ
キー、ババロア、アイスクリーム、ドーナツ、ハンバー
ク、ソーセージ、蒲鉾、マヨネーズ、ドレッシング、卵
シート、クレープ等の製造原料として用いられる。
以下に実施例及び参考例を示す。
実施例1. 70％（w/v）卵黄水溶液500mlに参考例１で得たストレ
プトマイセス属微生物由来のPL−Ｄ（以下、参考例１の
PL−Ｄと称す）又は参考例２で得たニンジン由来のPL−
Ｄ（以下、参考例２のPL−Ｄと称す）を第２表に示す活
性単位添加した後、pHを６に維持し、50℃で４時間処理
し、酵素処理卵黄水溶液を得た。
プトマイセス属微生物由来のPL−Ｄ（以下、参考例１の
PL−Ｄと称す）又は参考例２で得たニンジン由来のPL−
Ｄ（以下、参考例２のPL−Ｄと称す）を第２表に示す活
性単位添加した後、pHを６に維持し、50℃で４時間処理
し、酵素処理卵黄水溶液を得た。
その結果を第２表に示す。
活性測定法： ６％精製大豆レシチンエマルジョン（0.6g精製大豆レ
シチン、10ml蒸留水）0.5mlに、50mMトリス塩酸緩衝液
（pH7.0）0.5mlを混合しこれに酵素液0.01mlを加え、37
℃で10分間反応後、15％トリクロロ酢酸水溶液0.5mlを
添加して反応を停止した。次にデタミナ−ChE（協和メ
デックス社製）を用いて、反応液中に生成したコリンを
定量した。対照としてあらかじめ熱失活した酵素を用い
て同様に反応物を測定した。そして１分間に１μmolの
コリンを遊離する酵素活性を１単位とする。
シチン、10ml蒸留水）0.5mlに、50mMトリス塩酸緩衝液
（pH7.0）0.5mlを混合しこれに酵素液0.01mlを加え、37
℃で10分間反応後、15％トリクロロ酢酸水溶液0.5mlを
添加して反応を停止した。次にデタミナ−ChE（協和メ
デックス社製）を用いて、反応液中に生成したコリンを
定量した。対照としてあらかじめ熱失活した酵素を用い
て同様に反応物を測定した。そして１分間に１μmolの
コリンを遊離する酵素活性を１単位とする。
卵黄のPL−Ｄ反応率を求める為のコリンの定量はデタ
ミナ−ChE（コリンエステラーゼ測定試薬、協和メデッ
スク社製）を使用した。生成したコリンの量より生卵黄
のPCからPAへの加水分解率を求めた。また、卵黄中のPE
の加水分解率はPCの加水分解率と同率とした。さらに、
改質卵のリン脂質組成は酸性下で溶媒（クロロホルム：
メタノール＝2:1v/v）で抽出後、薄層クロマトグラフィ
ーで確認した。PL−Ｄの反応率（mol％）は卵黄中のPC
とPEのPAへの加水分解率 で示される。
ミナ−ChE（コリンエステラーゼ測定試薬、協和メデッ
スク社製）を使用した。生成したコリンの量より生卵黄
のPCからPAへの加水分解率を求めた。また、卵黄中のPE
の加水分解率はPCの加水分解率と同率とした。さらに、
改質卵のリン脂質組成は酸性下で溶媒（クロロホルム：
メタノール＝2:1v/v）で抽出後、薄層クロマトグラフィ
ーで確認した。PL−Ｄの反応率（mol％）は卵黄中のPC
とPEのPAへの加水分解率 で示される。
表から明らかな如く、参考例２のPL−Ｄに比較して参
考例１のPL−Ｄが卵黄リポ蛋白質のリン脂質を変換する
ことが可能であった。
考例１のPL−Ｄが卵黄リポ蛋白質のリン脂質を変換する
ことが可能であった。
実施例2. 実施例１において、70％（w/v）卵黄水溶液の代わり
に全卵溶液500gを用いる以外は実施例１と同様に処理
し、第３表の結果を得た。
に全卵溶液500gを用いる以外は実施例１と同様に処理
し、第３表の結果を得た。
実施例3. 70％（w/v）卵黄水溶液500mlに参考例１のPL−D6.25
単位又は参考例２のPL−D20単位を添加した後、pHを6.0
に維持し、50℃で４時間処理し酵素処理卵黄水溶液を得
た。
単位又は参考例２のPL−D20単位を添加した後、pHを6.0
に維持し、50℃で４時間処理し酵素処理卵黄水溶液を得
た。
一方、70％（w/v）卵黄水溶液500mlに大豆ホスファチ
ジン酸を卵黄中のPCとPEの総量の50mol％量添加し、前
記と同様に処理した。これをＤ区と称す。この結果を第
４に示す。
ジン酸を卵黄中のPCとPEの総量の50mol％量添加し、前
記と同様に処理した。これをＤ区と称す。この結果を第
４に示す。
次に、前記各処理区の卵黄水溶液を直径3cmのケーシ
ングに充填後、90℃で、40分間加熱して熱凝固ゲルを取
得した。この直径3cm、高さ3cmのゲルを5mm変形させた
際の応力を測定してゲルの硬さを算出した。又直径7mm
のプランジャーをゲルに挿入してゲルが破断する時の荷
重と変形をクリープメーター（山電RE−3305:以下同
じ）を用いて測定した。その結果を第５表に示す。
ングに充填後、90℃で、40分間加熱して熱凝固ゲルを取
得した。この直径3cm、高さ3cmのゲルを5mm変形させた
際の応力を測定してゲルの硬さを算出した。又直径7mm
のプランジャーをゲルに挿入してゲルが破断する時の荷
重と変形をクリープメーター（山電RE−3305:以下同
じ）を用いて測定した。その結果を第５表に示す。
本発明方法（参考例１のPL−Ｄ処理区）で得たゲルは
参考例２のPL−Ｄ処理区及びＤ区のそれに比べて著しい
ゲル強度の向上が認められた。
参考例２のPL−Ｄ処理区及びＤ区のそれに比べて著しい
ゲル強度の向上が認められた。
実施例4. 70％（w/v）卵黄水溶液500mlに参考例１のPL−Ｄを第
６表に示す活性単位添加した後、pHを６に維持し、50℃
で１又は３時間処理し、第６表に示す反応率の卵黄水溶
液を得た。該卵黄水溶液を実施例３と同様に処理しゲル
を得た。そのゲルの物性を第６表に併せて示す。
６表に示す活性単位添加した後、pHを６に維持し、50℃
で１又は３時間処理し、第６表に示す反応率の卵黄水溶
液を得た。該卵黄水溶液を実施例３と同様に処理しゲル
を得た。そのゲルの物性を第６表に併せて示す。
PL−Ｄの反応率を上昇させることにより卵黄のゲル形
成性が向上した。
成性が向上した。
実施例5. 70％（w/v）卵黄水溶液500mlに参考例１のPL−Ｄ（6.
25単位）又は該PL−Ｄとグリセロール10％（v/v）を添
加した後、pHを6.0に維持し、50℃で４時間処理し、酵
素処理卵黄水溶液を得た。
25単位）又は該PL−Ｄとグリセロール10％（v/v）を添
加した後、pHを6.0に維持し、50℃で４時間処理し、酵
素処理卵黄水溶液を得た。
該卵黄水溶液を実施例３と同様に処理し、ゲルを得
た。そのゲルの物性を第７表に示す。
た。そのゲルの物性を第７表に示す。
グリセロールをPL−Ｄに併用することにより、PL−Ｄ
単独の場合に比べて破断変形の大きい伸展性のあるゲル
が得られた。
単独の場合に比べて破断変形の大きい伸展性のあるゲル
が得られた。
実施例6. 70％（w/v）卵黄水溶液500mlに参考例１のPL−D7単
位、参考例２のPL−D20単位又は豚膵臓より調製されたP
L−A220単位（Lecitase,NOVO社製）を添加した後、pHを
6.0に維持しながら50℃で４時間処理し酵素処理卵黄水
溶液を得た。その結果を第８表に示す。
位、参考例２のPL−D20単位又は豚膵臓より調製されたP
L−A220単位（Lecitase,NOVO社製）を添加した後、pHを
6.0に維持しながら50℃で４時間処理し酵素処理卵黄水
溶液を得た。その結果を第８表に示す。
尚、無添加区とは酵素無添加区のことである。
次に、前記各酵素処理卵黄液を用いて第９表に示す配
合割合でマヨネーズを調製した。
合割合でマヨネーズを調製した。
調製したマヨネーズを37℃で１時間保温後、調製マヨ
ネーズにクリープメーターを用いて直径4cmのプランジ
ャーを5mm挿入とする時の応力を測定した。測定より算
出される硬さを粘度の指標とした。その結果を第10表に
示す。
ネーズにクリープメーターを用いて直径4cmのプランジ
ャーを5mm挿入とする時の応力を測定した。測定より算
出される硬さを粘度の指標とした。その結果を第10表に
示す。
参考例１のPL−Ｄを用いることにより、他の処理区に
比べてより硬さのあるマヨネーズを得ることができる。
比べてより硬さのあるマヨネーズを得ることができる。
実施例7. 70％（w/v）卵黄水溶液500mlに参考例１のPL−Ｄを添
加し４時間反応させた後、さらにPL−Ａを添加して４時
間処理した。
加し４時間反応させた後、さらにPL−Ａを添加して４時
間処理した。
グリセロールは第11表に示す如く、卵黄に対し５及び
15％（w/w）添加された。
15％（w/w）添加された。
次に前記各試料の卵黄液を用いて第９表に示す配合割
合でマヨネーズを調製し、実施例６と同様に測定した。
合でマヨネーズを調製し、実施例６と同様に測定した。
その結果を第12表に示す。
試料１及び２は試料３に比べて硬さのあるマヨネーズ
を得ることができる。
を得ることができる。
実施例8. 70％（w/v）卵黄水溶液500mlと参考例１のPL−D6.25
単位を用い実施例１と同様に処理し、反応率47.9mol％
の酵素処理卵黄水溶液を得た。
単位を用い実施例１と同様に処理し、反応率47.9mol％
の酵素処理卵黄水溶液を得た。
該卵黄水溶液を用い、次の方法により畜肉ゲルを調製
した。豚モモ肉のミンチ150gに酵素処理卵黄水溶液、卵
黄水溶液又は水をそれぞれ30gずつ添加し混合した後、
脱気した。ケーシングに充填後、70℃で20分間加熱し、
畜肉ゲルを得た。畜肉ゲルから遊離してくる水の重量を
測定した。その結果を第13表に示す。
した。豚モモ肉のミンチ150gに酵素処理卵黄水溶液、卵
黄水溶液又は水をそれぞれ30gずつ添加し混合した後、
脱気した。ケーシングに充填後、70℃で20分間加熱し、
畜肉ゲルを得た。畜肉ゲルから遊離してくる水の重量を
測定した。その結果を第13表に示す。
実施例9. 70％（w/v）卵黄水溶液500mlと参考例１のPL−D4単位
を用い実施例１と同様に処理し、反応率28mol％の酵素
処理卵黄水溶液を得た。
を用い実施例１と同様に処理し、反応率28mol％の酵素
処理卵黄水溶液を得た。
次の方法により畜肉ゲルを調製した。
豚モモ肉のミンチ200gにNaCl6g、ポリゴンＣ（重合リ
ン酸塩、千代田化学工業所株製）1g、５％亜硝酸ナトリ
ウム水溶液1ml及び酵素処理卵黄水溶液30g又は卵黄水溶
液30gを添加し混合した後、脱気してケーシングに充填
した。70℃で20分間加熱して畜肉ゲルを得た。そのゲル
物性を第14表に示す。
ン酸塩、千代田化学工業所株製）1g、５％亜硝酸ナトリ
ウム水溶液1ml及び酵素処理卵黄水溶液30g又は卵黄水溶
液30gを添加し混合した後、脱気してケーシングに充填
した。70℃で20分間加熱して畜肉ゲルを得た。そのゲル
物性を第14表に示す。
酸素処理水溶液を用いることによりゲル強度が非常に
向上した。
向上した。
実施例10. 70％（w/v）卵黄水溶液500mlに参考例１のPL−Ｄ（処
理区−１）、該PL−Ｄと豚膵臓より調製されたPL−A
2（Lecitase:処理区−２）、参考例２のPL−Ｄ（処理区
−３）、又はPL−A2（Lecitase:処理区−４）を添加し
て第15表に示す条件で処理した。その結果を第15表に示
す。尚、処理区−５は酵素無添加の場合である。
理区−１）、該PL−Ｄと豚膵臓より調製されたPL−A
2（Lecitase:処理区−２）、参考例２のPL−Ｄ（処理区
−３）、又はPL−A2（Lecitase:処理区−４）を添加し
て第15表に示す条件で処理した。その結果を第15表に示
す。尚、処理区−５は酵素無添加の場合である。
次に、前記各酵素処理卵黄水溶液を用いて前記第９表
に示す配合割合でマヨネーズで調製し、実施例６と同様
に測定した。その結果を第16表に示す。
に示す配合割合でマヨネーズで調製し、実施例６と同様
に測定した。その結果を第16表に示す。
処理区１は処理区３〜４に比べて硬さが向上したが、
処理区２はさらに向上していた。
処理区２はさらに向上していた。
実施例11. 実施例10において処理区１〜４の酵素の単位を処理区
１（PL−D5単位）、処理区２（PL−D5単位、PL−A210単
位）、処理区３（PL−D20単位）、処理区４（PL−A210
単位）に代える以外は実施例10と同様にして第17表に示
す反応率の酵素処理卵黄水溶液を調製した。又、実施例
３と同様にしてゲルを得た。その物性を第18表に示す。
１（PL−D5単位）、処理区２（PL−D5単位、PL−A210単
位）、処理区３（PL−D20単位）、処理区４（PL−A210
単位）に代える以外は実施例10と同様にして第17表に示
す反応率の酵素処理卵黄水溶液を調製した。又、実施例
３と同様にしてゲルを得た。その物性を第18表に示す。
処理区１は処理区３〜４に比べて、硬さ、破断荷重及
び破断変形は向上したが、処理区２はさらに向上してい
た。
び破断変形は向上したが、処理区２はさらに向上してい
た。
実施例12. 70％（w/v）卵黄水溶液500mlに参考例１のPL−Ｄ又は
PL−A2又はPL−Ｄ及びPL−A2を第19表に示す活性単位添
加した後、pH6.0に維持し、50℃で４又は８時間処理
し、第19表に示す反応率の卵黄水溶液を得た。該卵黄水
溶液を実施例３と同様に処理し、ゲルを得た。そのゲル
の物性を第19表に示す。
PL−A2又はPL−Ｄ及びPL−A2を第19表に示す活性単位添
加した後、pH6.0に維持し、50℃で４又は８時間処理
し、第19表に示す反応率の卵黄水溶液を得た。該卵黄水
溶液を実施例３と同様に処理し、ゲルを得た。そのゲル
の物性を第19表に示す。
実施例13. 全卵液に参考例１のPL−D2単位を添加した後、pHを6.
0に維持しながら、50℃で４時間処理した。ついで、該
処理液にPL−A25単位添加した後、同pHで50℃で４時間
処理して酵素処理卵黄水溶液を得た。
0に維持しながら、50℃で４時間処理した。ついで、該
処理液にPL−A25単位添加した後、同pHで50℃で４時間
処理して酵素処理卵黄水溶液を得た。
ついで、実施例３と同様にしてゲルを得た。その物性
を第20表に示す。
を第20表に示す。
実施例14. 70％（w/v）卵黄水溶液500mlに参考例１のPL−D7単位
を添加した後、pHを6.0に維持しながら、50℃で４時間
処理した。ついで、該処理液にPL−A220単位を添加した
後、前記と同条件で酵素処理卵黄水溶液を得た。（処理
区−１） 又、大豆リン脂質をPL−ＤとPL−A2とで処理して得た
LPAをPCとPEの総量の50mol％添加した卵黄水溶液を得
た。（処理区−２） 前記処理区−１及び２を用い実施例３と同様にしてゲ
ルを得、その物性を測定した。その結果を第21表に示
す。尚、処理区−３は酵素無添加の場合である。
を添加した後、pHを6.0に維持しながら、50℃で４時間
処理した。ついで、該処理液にPL−A220単位を添加した
後、前記と同条件で酵素処理卵黄水溶液を得た。（処理
区−１） 又、大豆リン脂質をPL−ＤとPL−A2とで処理して得た
LPAをPCとPEの総量の50mol％添加した卵黄水溶液を得
た。（処理区−２） 前記処理区−１及び２を用い実施例３と同様にしてゲ
ルを得、その物性を測定した。その結果を第21表に示
す。尚、処理区−３は酵素無添加の場合である。
処理区−１は処理区−２及び３に比べて硬さ、破断荷
重及び破断変形が非常に向上していた。
重及び破断変形が非常に向上していた。
実施例15. 70％（w/v）卵黄水溶液500ml、参考例１のPL−D7単位
及びPL−A22単位を用い実施例14と同様に処理して、酵
素処理卵黄水溶液を得た。該水溶液を用いて畜肉ゲルを
調整した。
及びPL−A22単位を用い実施例14と同様に処理して、酵
素処理卵黄水溶液を得た。該水溶液を用いて畜肉ゲルを
調整した。
豚モモ肉ミンチ100gに食塩0.5gと酵素処理卵黄水溶液
20g又は卵黄水溶液（対照）20gを添加した。ついで家庭
用フードカッターで５秒間混合した後、減圧ミキサーで
30秒間混合脱気しケーシングに充填した。これを70℃で
20分間加熱して畜肉ゲルとした。
20g又は卵黄水溶液（対照）20gを添加した。ついで家庭
用フードカッターで５秒間混合した後、減圧ミキサーで
30秒間混合脱気しケーシングに充填した。これを70℃で
20分間加熱して畜肉ゲルとした。
このゲルの破断荷重及び破断変形をクリープメーター
にて直径5mmのプランジャーを用いて測定した。その結
果を第22表に示す。
にて直径5mmのプランジャーを用いて測定した。その結
果を第22表に示す。
又、次の様にして畜肉ゲルを調整した。
豚モモ肉ミンチ100gに食塩3g、ポリゴンC0.5g、５％
亜硝酸ナトリウム水溶液0.5ml及び酵素処理卵黄水溶液3
0g又は卵黄水溶液（対照）30gを添加した。
亜硝酸ナトリウム水溶液0.5ml及び酵素処理卵黄水溶液3
0g又は卵黄水溶液（対照）30gを添加した。
これを家庭用フードカッターで30秒間混合した後、減
圧ミキサーで30秒間混合脱気しケーシングに充填した。
これを70℃で20分間加熱して畜肉ゲルとした。
圧ミキサーで30秒間混合脱気しケーシングに充填した。
これを70℃で20分間加熱して畜肉ゲルとした。
その破断荷重及び破断変形を第23表に示す。
実施例の畜肉ゲルは対照のそれに比べて破断荷重及び
破断変形が向上していた。
破断変形が向上していた。
参考例1. グリセロール２％、ペプトン２％、硝酸カリウム0.1
％、リン酸二カリウム0.05％、硝酸マグネシウム0.05％
及び食塩0.05％の組成を有する培地（pH7.0）15を30
のジャーファメンターに入れ、加熱滅菌（120℃、20
時間）後、これに前記と同組成の培地で培養（28℃、20
時間）したストレプトミセス・ラヴェンデュラー（Stre
ptomyces lavendulae）IFO3125の種培養液の500mlを接
種し、28℃で通気撹拌培養（通気量:15／分、撹拌:25
0r.p.m）を行った。約20時間後に酵素活性の最大値が得
られた（1.2U/ml）。
％、リン酸二カリウム0.05％、硝酸マグネシウム0.05％
及び食塩0.05％の組成を有する培地（pH7.0）15を30
のジャーファメンターに入れ、加熱滅菌（120℃、20
時間）後、これに前記と同組成の培地で培養（28℃、20
時間）したストレプトミセス・ラヴェンデュラー（Stre
ptomyces lavendulae）IFO3125の種培養液の500mlを接
種し、28℃で通気撹拌培養（通気量:15／分、撹拌:25
0r.p.m）を行った。約20時間後に酵素活性の最大値が得
られた（1.2U/ml）。
ついで、得られた培養液15を遠心分離（10000r.p.
m,10分間）して菌体を除去した。
m,10分間）して菌体を除去した。
得られた上澄15を３まで減圧濃縮した。この濃縮
液に３のエタノールを添加し沈澱画分を除去した後、
７のエタノールをさらに添加し静置後上澄を除去し
た。得られた沈澱物を１の50mMトリス塩酸緩衝液（pH
7.5）に溶解した。これを15の同緩衝液に対して透析
を行い低分子の夾雑物質を除去した。透析終了後、本酵
素液を濃縮してセファデックスＧ−100〔Pharmacia Fin
e Chemicals Inc.〕を用いたゲル過クロマトグラフィ
ーを行ってさらに精製し酵素標品（活性収率:75％）を
得た。
液に３のエタノールを添加し沈澱画分を除去した後、
７のエタノールをさらに添加し静置後上澄を除去し
た。得られた沈澱物を１の50mMトリス塩酸緩衝液（pH
7.5）に溶解した。これを15の同緩衝液に対して透析
を行い低分子の夾雑物質を除去した。透析終了後、本酵
素液を濃縮してセファデックスＧ−100〔Pharmacia Fin
e Chemicals Inc.〕を用いたゲル過クロマトグラフィ
ーを行ってさらに精製し酵素標品（活性収率:75％）を
得た。
参考例2. 水洗したニンジン1kgをミキサーで破砕した後、氷冷
下、10,000回転、５分間ホモジナイズをした。得られた
破砕溶液をガーゼで過して液を得た。さらに液を
10,000回転で30分間遠心分離し、上澄を得てニンジンPL
−Ｄの粗酵素溶液（10単位/ml）とした。
下、10,000回転、５分間ホモジナイズをした。得られた
破砕溶液をガーゼで過して液を得た。さらに液を
10,000回転で30分間遠心分離し、上澄を得てニンジンPL
−Ｄの粗酵素溶液（10単位/ml）とした。
発明の効果 本発明方法により優れた加熱ゲル形成性、乳化性等を
有する改質卵を得ることができる。
有する改質卵を得ることができる。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (58)調査した分野(Int.Cl.6，ＤＢ名) A23L 1/32 A23J 1/08 A23J 3/34 A23J 7/00 ＪＩＣＳＴファイル（ＪＯＩＳ) ＪＡＦＩＣファイル（ＪＯＩＳ)
Claims (3)
- 【請求項１】卵に微生物由来のホスホリパーゼＤ又は微
生物由来のホスホリパーゼＤ及びホスホリパーゼＡを作
用させることを特徴とする卵の改質方法。 - 【請求項２】卵に微生物由来のホスホリパーゼＤ又は微
生物由来のホスホリパーゼＤ及びホスホリパーゼＡを作
用させる前、あるいは作用中に、水酸基を有する化合物
を添加することを特徴とする卵の改質方法。 - 【請求項３】請求項１および２記載の方法で改質した卵
を含む食品。
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| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP12346289 | 1989-05-17 | ||
| JP1-123462 | 1989-05-17 |
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| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0372858A JPH0372858A (ja) | 1991-03-28 |
| JP2877439B2 true JP2877439B2 (ja) | 1999-03-31 |
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| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
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| EP (1) | EP0398666B1 (ja) |
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| DE (1) | DE69011408T2 (ja) |
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|---|---|---|---|---|
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| US5295920A (en) * | 1991-12-04 | 1994-03-22 | Mazda Motor Corporation | Automatic transmission system for vehicle |
| US5441876A (en) * | 1993-07-30 | 1995-08-15 | The United States Of America As Represented By The Secretary Of The Navy | Process for the preparation of headgroup-modified phospholipids using phosphatidylhydroxyalkanols as intermediates |
| US5968566A (en) * | 1996-05-14 | 1999-10-19 | Mlp Operating Company | Refrigerated yeast-raised pizza dough |
| DK2290059T3 (en) | 1998-11-27 | 2016-02-22 | Novozymes As | Lipolytic enzyme VERSIONS |
| US6068997A (en) * | 1999-03-01 | 2000-05-30 | Kemin Industries, Inc. | Method for the conversion of lecithin into lysolecithin |
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| EP1468084A1 (en) | 2002-01-16 | 2004-10-20 | Novozymes A/S | Lipolytic enzyme variants and method for their production |
| US7005158B1 (en) * | 2003-06-30 | 2006-02-28 | University Of Florida Research Foundation, Inc. | Methods of improving the properties of egg proteins |
| JP4527036B2 (ja) * | 2005-09-07 | 2010-08-18 | 花王株式会社 | ケーキ類 |
| US20090246319A1 (en) * | 2008-03-31 | 2009-10-01 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Process And Formulation For Making An Egg Product With Increased Functionality And Flavor |
| MX2011012860A (es) * | 2009-06-05 | 2012-01-25 | Ajinomoto Kk | Preparacion de enzimas para reformar productos de carne procesados y metodo de fabricacion para productos de carne procesada. |
| WO2014146660A1 (en) | 2013-03-21 | 2014-09-25 | Sanovo Process Solutions A/S | Enzymatic improvement of foam volume and stability of hen egg white |
| WO2019159225A1 (ja) * | 2018-02-13 | 2019-08-22 | キユーピー株式会社 | 熟成卵黄、それを用いた加工食品及び熟成卵黄の製造方法 |
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|---|---|---|---|---|
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| GB1525929A (en) * | 1974-11-25 | 1978-09-27 | Unilever Ltd | Stabilised emulsions comprising phospholipoprotein |
| JPS5851853A (ja) * | 1981-09-18 | 1983-03-26 | Kyowa Hakko Kogyo Co Ltd | リン脂質混合物の処理法 |
| JPS63245684A (ja) * | 1987-03-31 | 1988-10-12 | Japanese Res & Dev Assoc Bio Reactor Syst Food Ind | ホスフアチジン酸誘導体の製造法 |
-
1990
- 1990-05-15 JP JP2124637A patent/JP2877439B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 1990-05-16 EP EP90305249A patent/EP0398666B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1990-05-16 DE DE69011408T patent/DE69011408T2/de not_active Expired - Fee Related
- 1990-05-17 US US07/525,496 patent/US5080911A/en not_active Expired - Lifetime
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| Publication number | Publication date |
|---|---|
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| DE69011408D1 (de) | 1994-09-15 |
| JPH0372858A (ja) | 1991-03-28 |
| US5080911A (en) | 1992-01-14 |
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| DE69011408T2 (de) | 1995-04-20 |
| EP0398666B1 (en) | 1994-08-10 |
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|---|---|---|---|
| LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |