JPS6043958B2 - Ｌ−α−アミノ酸およびＤ−α−アミノ酸アミドの製造方法 - Google Patents
Ｌ−α−アミノ酸およびＤ−α−アミノ酸アミドの製造方法Info
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- JPS6043958B2 JPS6043958B2 JP52001122A JP112277A JPS6043958B2 JP S6043958 B2 JPS6043958 B2 JP S6043958B2 JP 52001122 A JP52001122 A JP 52001122A JP 112277 A JP112277 A JP 112277A JP S6043958 B2 JPS6043958 B2 JP S6043958B2
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- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明は同化性の炭素、窒素および燐源を含む栄養培
地の存在下て微生物を培養することによつて得たＬ−α
−アミノアシルアミダーゼ活性を有する酵素製剤を用い
て、ＤＬ−α−アミノ酸アミドからＬ−α−アミノ酸お
よび（または）Ｄ−α−アミノ酸アミドを製造する方法
に関する。
地の存在下て微生物を培養することによつて得たＬ−α
−アミノアシルアミダーゼ活性を有する酵素製剤を用い
て、ＤＬ−α−アミノ酸アミドからＬ−α−アミノ酸お
よび（または）Ｄ−α−アミノ酸アミドを製造する方法
に関する。
アスペルギルスオリザエ（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓｏ
ｒｙ２ａｅ）、アスペルギルスパラシチクス（Ａｓｐｅ
ｒｇｉｌｌｕｓｐａｒａｓｉｔｉｃｕｓ）、ミコバクテ
リウムプレイ（Ｍｙｃｏｂａｃｔｅｒｉｕｍｐｈｌｅｉ
）、アエロモナスプロテオリチカ（Ａｅｒｏｍｏｎａｓ
ｐｒｏｔｅｏｌｙｔｉｃａ）、バチルスズブチリス（Ｂ
ａｃｉｌｌＬＥｓｓｕｂｔｉｌｌｉｓ）、おょびバチル
スステアロテルモフイルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓｓｔｅａ
ｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）のようなある種の微生
物が水性媒質中でα−アミノ酸アミドを加水分解してα
−アミノ酸を生成する能力のある酵素を生産することは
公知てある。 これらの先行技術の酵素（以下α−アミ
ノアシルアミターゼと称す）は高度に立体特異的活性を
示し、Ｌ−α−アミノアシルアミドのみを加水分解する
。
ｒｙ２ａｅ）、アスペルギルスパラシチクス（Ａｓｐｅ
ｒｇｉｌｌｕｓｐａｒａｓｉｔｉｃｕｓ）、ミコバクテ
リウムプレイ（Ｍｙｃｏｂａｃｔｅｒｉｕｍｐｈｌｅｉ
）、アエロモナスプロテオリチカ（Ａｅｒｏｍｏｎａｓ
ｐｒｏｔｅｏｌｙｔｉｃａ）、バチルスズブチリス（Ｂ
ａｃｉｌｌＬＥｓｓｕｂｔｉｌｌｉｓ）、おょびバチル
スステアロテルモフイルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓｓｔｅａ
ｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）のようなある種の微生
物が水性媒質中でα−アミノ酸アミドを加水分解してα
−アミノ酸を生成する能力のある酵素を生産することは
公知てある。 これらの先行技術の酵素（以下α−アミ
ノアシルアミターゼと称す）は高度に立体特異的活性を
示し、Ｌ−α−アミノアシルアミドのみを加水分解する
。
従つて、Ｄ−α−アミノアシルアミドはこれらの酵素に
よつてほとんど影響を受けない。従つて、これらのα−
アミノアシルアミダーゼはＤＬ−α−アミノ酸の光学分
割を行うのに適している。かかる方法では、α−アミノ
アシルアミダーゼをＤＬ−α−アミノ酸と接触させてＬ
−α−アミノ酸アミドを加水分解して対応するアミノ酸
を生成し、生成したアミノ酸および（あるいは）残留し
ているＤ−α−アミノ酸アミドを単離する〔グリーンス
タインおよびウイニツツ（Ｇｒｅｅｎ−Ｓｔｅｉｎ＆Ｗ
ｉｎｊｔｚ）：２アミノ酸の化学（Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ
ＯｆｔｈｅａｍｉｒＫ）Ａｃｉｄｓ）１、■０１３，Ｐ
Ｐ．１７７８〜１７８１（ニューヨーク，１９６１）〕
。
よつてほとんど影響を受けない。従つて、これらのα−
アミノアシルアミダーゼはＤＬ−α−アミノ酸の光学分
割を行うのに適している。かかる方法では、α−アミノ
アシルアミダーゼをＤＬ−α−アミノ酸と接触させてＬ
−α−アミノ酸アミドを加水分解して対応するアミノ酸
を生成し、生成したアミノ酸および（あるいは）残留し
ているＤ−α−アミノ酸アミドを単離する〔グリーンス
タインおよびウイニツツ（Ｇｒｅｅｎ−Ｓｔｅｉｎ＆Ｗ
ｉｎｊｔｚ）：２アミノ酸の化学（Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ
ＯｆｔｈｅａｍｉｒＫ）Ａｃｉｄｓ）１、■０１３，Ｐ
Ｐ．１７７８〜１７８１（ニューヨーク，１９６１）〕
。
本発明の目的は、改良されたＬ−α−アミノアシルアミ
ダーゼ活性を有する製剤を用いて、ＤＬ一α−アミノ酸
アミドからＬ−α−アミノ酸および（あるいは）Ｄ−α
−アミノ酸アミドを製造する方法を提供することである
。これらの目的ならびに以下の説明から明らかになるそ
の他の目的および利益は、プセウドモナスプチダ（Ｐｓ
ｅｕｄＯｍＯｎａｓｐｕｔｉｄａ）、プセウードモナス
レプチリボラ（ＰｓｅｕｄＯｍＯｎａｓｒｅｐｔｉｌｌ
ｖＯｒａ）からなる群から選んだ微生物を培養すること
によつて得た酵素製剤を用いることを特徴とする本発明
の方法によつて得られる。
ダーゼ活性を有する製剤を用いて、ＤＬ一α−アミノ酸
アミドからＬ−α−アミノ酸および（あるいは）Ｄ−α
−アミノ酸アミドを製造する方法を提供することである
。これらの目的ならびに以下の説明から明らかになるそ
の他の目的および利益は、プセウドモナスプチダ（Ｐｓ
ｅｕｄＯｍＯｎａｓｐｕｔｉｄａ）、プセウードモナス
レプチリボラ（ＰｓｅｕｄＯｍＯｎａｓｒｅｐｔｉｌｌ
ｖＯｒａ）からなる群から選んだ微生物を培養すること
によつて得た酵素製剤を用いることを特徴とする本発明
の方法によつて得られる。
これらの微生物をそれ自体公知の方法て培養すると、予
想外に高度のアミダーゼ活性を有する製剤が得られる。
想外に高度のアミダーゼ活性を有する製剤が得られる。
本発明に使用する微生物はバージエイ（Ｂｅｒｇｅｙ）
のマニユアルオブデイターミナテイブバクテリオロジー
（ＭａｎｎａｌＯｆｄｅｔｅｒｒｒｌｌｌｌａｔｉＶｅ
ＢａｃｔｅｒｌＯ−１０ｇｙ）（バルチモア，１９７５
）中に記載！されている。
のマニユアルオブデイターミナテイブバクテリオロジー
（ＭａｎｎａｌＯｆｄｅｔｅｒｒｒｌｌｌｌａｔｉＶｅ
ＢａｃｔｅｒｌＯ−１０ｇｙ）（バルチモア，１９７５
）中に記載！されている。
好ましい菌株はプセウドモナスプチダ
ＡＴＣＣｌ２６３３、ＡＴＣＣ２３９７４、ＡＴＣＣｌ
７３９Ｏ、ＡＴＣＣｌ７４２６およびＡＴＣＣｌ７４８
屯プセウドモナスレプチリポラＡＴＣＣｌ４Ｏ３９であ
る。
７３９Ｏ、ＡＴＣＣｌ７４２６およびＡＴＣＣｌ７４８
屯プセウドモナスレプチリポラＡＴＣＣｌ４Ｏ３９であ
る。
一これらの菌株はアメリカンタイプカ
ルチヤーコレクシヨン（ＡｍｅｒｉｃａｎＴｙｐｅＣＵ
ｌｔＬｌｒｅＣＯＩｌｅｃｔｉＯｎ）（ワシントンＤ．
Ｃ．、Ｕ．Ｓ．ＡＯから入手することができる。プセウ
ドモナスプチダおよび特に菌株４ ＡＴＣＣ１２６３３は特に好ましい微生物である。
ルチヤーコレクシヨン（ＡｍｅｒｉｃａｎＴｙｐｅＣＵ
ｌｔＬｌｒｅＣＯＩｌｅｃｔｉＯｎ）（ワシントンＤ．
Ｃ．、Ｕ．Ｓ．ＡＯから入手することができる。プセウ
ドモナスプチダおよび特に菌株４ ＡＴＣＣ１２６３３は特に好ましい微生物である。
プセウドモナスプチダは文献にはマンデル酸ラセミナー
ゼ生産性菌株として記載されている。従つて、プセウド
モナスプチダが立体特異的アミダーゼ活性を有し、例え
ばマンデル酸と極めて密接な関係にあるフェニルグリシ
ンのラセミ化を起こさないということは驚くべきことで
ある。本発明に用いられる微生物は通常の栄養培地、例
えばヘゲマン（Ｈｅｇｅｍａｎ）がジヤーナルオブバク
テリオロジー（ＪＯｕｒｒｌａｌＯｆＢａｃｔｅｒｉＯ
ＩＯｇｙ）、９１、１１４０（１９６６）に記載してい
るような栄養培地で培養することができる。これらの微
生物は好気性条件下で３０〜３５℃の範囲内の温度で培
養するのが好ましい。
ゼ生産性菌株として記載されている。従つて、プセウド
モナスプチダが立体特異的アミダーゼ活性を有し、例え
ばマンデル酸と極めて密接な関係にあるフェニルグリシ
ンのラセミ化を起こさないということは驚くべきことで
ある。本発明に用いられる微生物は通常の栄養培地、例
えばヘゲマン（Ｈｅｇｅｍａｎ）がジヤーナルオブバク
テリオロジー（ＪＯｕｒｒｌａｌＯｆＢａｃｔｅｒｉＯ
ＩＯｇｙ）、９１、１１４０（１９６６）に記載してい
るような栄養培地で培養することができる。これらの微
生物は好気性条件下で３０〜３５℃の範囲内の温度で培
養するのが好ましい。
多くの場合、増殖因子または増殖誘動質の添加は不要で
ある。
ある。
酵母工キズの添加は酵素の生産に好ましい影響を与える
ようである。約２〜約３Ｃ＠間の培養期間後、好ましく
は指数増殖期中に細胞門を採取することができる。随意
に凝集剤を用いることによつて細胞を沈殿させることに
より、α−アミノアシルアミダーゼ活性を有する製剤を
得ることができる。
ようである。約２〜約３Ｃ＠間の培養期間後、好ましく
は指数増殖期中に細胞門を採取することができる。随意
に凝集剤を用いることによつて細胞を沈殿させることに
より、α−アミノアシルアミダーゼ活性を有する製剤を
得ることができる。
細胞は架橋させてもよいし、あるいは担体に結合または
担”体上に吸着させてもよい。場合によつては、例えば
熱処理によつて細胞壁を変性して酵素を得やすいように
することが望ましいこともある。粗製製剤は細胞を破壊
し、抽出、枦過および随意に噴霧乾燥して酵素を回収す
ることによつて得ることもできる。上記の粗製生成物か
ら通常の方法で純酵素からなる製剤を回収することがて
きる。
担”体上に吸着させてもよい。場合によつては、例えば
熱処理によつて細胞壁を変性して酵素を得やすいように
することが望ましいこともある。粗製製剤は細胞を破壊
し、抽出、枦過および随意に噴霧乾燥して酵素を回収す
ることによつて得ることもできる。上記の粗製生成物か
ら通常の方法で純酵素からなる製剤を回収することがて
きる。
純酵素または酵素製剤は培地から公知の方法て得ること
もできる。本発明はまた、ＤＬ−α−アミノ酸アミドを
Ｌ一α−アミノアシルアミダーゼ活性を有する製剤と接
触させることによるＤＬ−α−アミノ酸アミドからのＬ
−α−アミノ酸およびＤ−α−アミノ酸アミドの製造方
法にも関する。
もできる。本発明はまた、ＤＬ−α−アミノ酸アミドを
Ｌ一α−アミノアシルアミダーゼ活性を有する製剤と接
触させることによるＤＬ−α−アミノ酸アミドからのＬ
−α−アミノ酸およびＤ−α−アミノ酸アミドの製造方
法にも関する。
本発明の方法は同化性の炭素、窒素および燐源を含む栄
養培地の存在下でプセウドモナスプチダ、プセウドモナ
スレプチリボラから成る群から選ばれる微生物を培養す
ることによつて得られる製剤を使用することを特徴とす
る。
養培地の存在下でプセウドモナスプチダ、プセウドモナ
スレプチリボラから成る群から選ばれる微生物を培養す
ることによつて得られる製剤を使用することを特徴とす
る。
Ｌ−α−アミノアシルアミダーゼ活性を有する製剤とし
ＤＬ−α−アミノ酸アミドとの接触は、０〜６０℃の温
度、最も好ましくは２０〜４０′Ｃの温度で、ＰＨ値が
６〜１０．５．より好ましくは７．５〜９．５の水性培
地中で行うことが好ましい。
ＤＬ−α−アミノ酸アミドとの接触は、０〜６０℃の温
度、最も好ましくは２０〜４０′Ｃの温度で、ＰＨ値が
６〜１０．５．より好ましくは７．５〜９．５の水性培
地中で行うことが好ましい。
上記範囲外では、酵素の活性および（あるいは）安定性
が一般に実際使用には不十分である。
が一般に実際使用には不十分である。
公知の方法、例えばマグネシウム、マンガンまたは亜鉛
化合物のような金属化合物の添加によつて、酵素を活性
化することができる。基質に対する（未精製）酵素の重
量比は広範囲に変化させることができ、例えば１：２５
と１７５０の間である。
化合物のような金属化合物の添加によつて、酵素を活性
化することができる。基質に対する（未精製）酵素の重
量比は広範囲に変化させることができ、例えば１：２５
と１７５０の間である。
純酵素を用いる場合はこれより高い重量比を用いること
ができる。Ｌ−α−アミノ酸アミドの加水分解が完了し
たとき、生成した遊離酸を残留しているＤ−α−アミノ
酸アミドから分離し且つこのＤ−α−アミノ酸アミドを
次に加水分解してＤ−α−アミノ酸にすることができる
。
ができる。Ｌ−α−アミノ酸アミドの加水分解が完了し
たとき、生成した遊離酸を残留しているＤ−α−アミノ
酸アミドから分離し且つこのＤ−α−アミノ酸アミドを
次に加水分解してＤ−α−アミノ酸にすることができる
。
本発明の方法は、フェニルアラニン、３，４ージヒドロ
キシフエニルアラニン、チロシン、メチオニン、ロイシ
ン、アラニン、フェニルグリシン、４−ヒドロキシフェ
ニルグリシン、４−アルコキシフェニルグリシンおよび
他の置換フェニルグリシンのＤ一形および（あるいは）
Ｌ一形のような光学活性の天然または合成α−アミノ酸
を単離するのに適している。
キシフエニルアラニン、チロシン、メチオニン、ロイシ
ン、アラニン、フェニルグリシン、４−ヒドロキシフェ
ニルグリシン、４−アルコキシフェニルグリシンおよび
他の置換フェニルグリシンのＤ一形および（あるいは）
Ｌ一形のような光学活性の天然または合成α−アミノ酸
を単離するのに適している。
以下、本発明を実施例によつてさらに詳しく説明する。
実施例１プセウドモナスプチダＡＴＣＣｌ２６３３を回
転式振盪機上に置いたフラスコ中で２８〜３０℃で培養
した。
転式振盪機上に置いたフラスコ中で２８〜３０℃で培養
した。
増殖は分光光度計でλ＝６８０ｒ１ｍで測定した。ＰＨ
６．８５の栄養培地の調製は、蒸留水１ｅ１第二燐酸ナ
トリウム１鉢化物８．９５ｙ１第一燐酸カリウム３．４
ｙ１硫酸アンモニウム１．０ｙ１ニトリロ三酢酸２００
ｍｇ、硫酸マグネシウム７水化物５８０ｍ９、塩化カル
シウム２水化物６７ｍ９、硫酸第一鉄７水化物２．０ｍ
ｇ、バラモリブデン酸アンモニウム０．２ｍｇおよび２
ハトナーズメタルズ４４（Ｈｕｔｎｅｒ″Ｓｍｅｔａｌ
ｓ４４）″〔硫酸亜鉛、鉄、マンガンおよび銅、硝酸コ
バルト、ナトリウムパーボラツクス（ＳＯｄｉｕｍＰｅ
ｒｂＯｒａｘ）およびＥ．Ｄ．Ｔ．Ａ．の希薄溶液、Ｊ
，Ｃｅｌｌｕｌａｒ＆ＣＯｍｐａｒ．ＰｈｙｓｌＯｌ．
４９、２５一６８（１９５７）記載〕を混合することに
よつて行つた。この混合物を次に減菌した後、冷却し、
最後にアスパラギン２ＶおよびＤＬ−マンデル酸２ｑを
加えた。指数増殖期中に遠心分離（冷却しながら １００００ｒ′Ｐｍで３紛間）によつて細胞を採取した
。
６．８５の栄養培地の調製は、蒸留水１ｅ１第二燐酸ナ
トリウム１鉢化物８．９５ｙ１第一燐酸カリウム３．４
ｙ１硫酸アンモニウム１．０ｙ１ニトリロ三酢酸２００
ｍｇ、硫酸マグネシウム７水化物５８０ｍ９、塩化カル
シウム２水化物６７ｍ９、硫酸第一鉄７水化物２．０ｍ
ｇ、バラモリブデン酸アンモニウム０．２ｍｇおよび２
ハトナーズメタルズ４４（Ｈｕｔｎｅｒ″Ｓｍｅｔａｌ
ｓ４４）″〔硫酸亜鉛、鉄、マンガンおよび銅、硝酸コ
バルト、ナトリウムパーボラツクス（ＳＯｄｉｕｍＰｅ
ｒｂＯｒａｘ）およびＥ．Ｄ．Ｔ．Ａ．の希薄溶液、Ｊ
，Ｃｅｌｌｕｌａｒ＆ＣＯｍｐａｒ．ＰｈｙｓｌＯｌ．
４９、２５一６８（１９５７）記載〕を混合することに
よつて行つた。この混合物を次に減菌した後、冷却し、
最後にアスパラギン２ＶおよびＤＬ−マンデル酸２ｑを
加えた。指数増殖期中に遠心分離（冷却しながら １００００ｒ′Ｐｍで３紛間）によつて細胞を採取した
。
かくして得られた固形分をＰＨ６．８の０．１モル燐酸
塩緩衝液で洗い、再度遠心分離（１００００ｒ′Ｐｍで
２０分間）を行つた。固形分を燐酸塩緩衝液中に懸濁（
緩衝液１００ｍＬ中湿潤細胞４０ｙ）させた後、超音波
細胞破壊装置で細胞壁を破壊した（イ）℃において２０
ｋＣ／秒で２０分間）。乾燥物質として計算した細胞抽
出物の収量は培養液１ｅ当たり０．８ｙであつた。実施
例２ アスパラギンの代わりに酵母工キズ１０Ｖ（滅菌前に添
加）を含む培地を用いる以外は実施例１の操作を繰返し
た。
塩緩衝液で洗い、再度遠心分離（１００００ｒ′Ｐｍで
２０分間）を行つた。固形分を燐酸塩緩衝液中に懸濁（
緩衝液１００ｍＬ中湿潤細胞４０ｙ）させた後、超音波
細胞破壊装置で細胞壁を破壊した（イ）℃において２０
ｋＣ／秒で２０分間）。乾燥物質として計算した細胞抽
出物の収量は培養液１ｅ当たり０．８ｙであつた。実施
例２ アスパラギンの代わりに酵母工キズ１０Ｖ（滅菌前に添
加）を含む培地を用いる以外は実施例１の操作を繰返し
た。
細胞抽出物の収量は培養液１′当たり乾燥物質約１．２
ｙであつた。実施例３ 実施例１の操作を繰返した。
ｙであつた。実施例３ 実施例１の操作を繰返した。
但しアスパラギンおよびマンデル酸の代わりに酵母工キ
ズ１０ｙを含む培地を用いた。細胞抽出物の収量は培養
液１ｅ当たり乾燥物質１．２５ｙであつた。実施例４ 攪拌機付きフラスコ中で、水４８ＴｎＬ中にＬ−フェニ
ルグリシンアミド２．０ｙ（１３．３ｍｇモル）を含む
溶液に、０．１２５モルＭｇｃｌ２溶液１．５ｍ１、０
．０２５モルＭｎｃｌ２溶液１１２ｍ１および実施例３
記載の方法で調製した粗製細胞抽出物０．１ｍｔ（乾燥
重量７ｍ９）を攪拌しながら加えた。
ズ１０ｙを含む培地を用いた。細胞抽出物の収量は培養
液１ｅ当たり乾燥物質１．２５ｙであつた。実施例４ 攪拌機付きフラスコ中で、水４８ＴｎＬ中にＬ−フェニ
ルグリシンアミド２．０ｙ（１３．３ｍｇモル）を含む
溶液に、０．１２５モルＭｇｃｌ２溶液１．５ｍ１、０
．０２５モルＭｎｃｌ２溶液１１２ｍ１および実施例３
記載の方法で調製した粗製細胞抽出物０．１ｍｔ（乾燥
重量７ｍ９）を攪拌しながら加えた。
２（Ｘｉ！間後、４Ｎ塩酸を加えて反応混合物のＰＨを
６．５にした。
６．５にした。
次に、晶出するＬ−フェニルグリシンをガラス淵過器上
に沖過して除き、淵過器上でノ１０ｍ１ずつの水で２回
洗い、次にアセトン１０ｍ１ずつで２回洗う。乾燥後、
１．６ｙ（７）Ｌ−フェニルグリシン（収率８０％）を
得た。ここに得たＬ−フェニルグリシンの比旋光度は〔
α〕？＝１５７．７ル（Ｃ＝１．６，２．鍾量％ＨＣｌ
中）で７あつた。
に沖過して除き、淵過器上でノ１０ｍ１ずつの水で２回
洗い、次にアセトン１０ｍ１ずつで２回洗う。乾燥後、
１．６ｙ（７）Ｌ−フェニルグリシン（収率８０％）を
得た。ここに得たＬ−フェニルグリシンの比旋光度は〔
α〕？＝１５７．７ル（Ｃ＝１．６，２．鍾量％ＨＣｌ
中）で７あつた。
文献値〔バイルスタイン（Ｂｅｉｌｓｔｅｉｎ）、１４
、■、Ｐ．ｌｌ８８参照〕は〔α〕習＝１５７．５、（
Ｃ＝１．６，２．鍾量％ＨＣｌ）てある。
、■、Ｐ．ｌｌ８８参照〕は〔α〕習＝１５７．５、（
Ｃ＝１．６，２．鍾量％ＨＣｌ）てある。
実施例５
つ 攪拌機付きフラスコ中の水９７ｍｔに、ＤＬ−フェ
ニルグリシンアミド４．０ｙ（２６．６ｍ１モル）、０
．１２５モルＭｇＣｌ２溶液３ｍ１、０．０２５モルＭ
ＩｌＣｌ嘉液１ｍ１および実施例３記載の方法で調製し
た粗製細胞抽出物１ｍ１（乾燥重量７０ｍ９）を加えた
。
ニルグリシンアミド４．０ｙ（２６．６ｍ１モル）、０
．１２５モルＭｇＣｌ２溶液３ｍ１、０．０２５モルＭ
ＩｌＣｌ嘉液１ｍ１および実施例３記載の方法で調製し
た粗製細胞抽出物１ｍ１（乾燥重量７０ｍ９）を加えた
。
上記反応時間後、生成したＬ−フェニルグリシンを沖過
によつて除き、淵液を０Ｈ一形のダウエツクス（ＤＯｗ
ｅｘ）２１Ｋ交換体７５ｍ１を通過させた。
によつて除き、淵液を０Ｈ一形のダウエツクス（ＤＯｗ
ｅｘ）２１Ｋ交換体７５ｍ１を通過させた。
次に、交換体を水１５０ｍ１で洗い、溶出液を合わせて
蒸発濃縮した（４ＣＣ，、１論Ｈｇ）。１．８ＶのＤ−
フェニルグリシンアミド（収率９０％）を得た。
蒸発濃縮した（４ＣＣ，、１論Ｈｇ）。１．８ＶのＤ−
フェニルグリシンアミド（収率９０％）を得た。
この生成物は薄層クロマトグラフィーで検査したところ
、純粋であつた。このアミドが光学的に純粋であること
を確かめ且つ文献値と比較するため、アミドを対応する
塩酸塩に変えた。
、純粋であつた。このアミドが光学的に純粋であること
を確かめ且つ文献値と比較するため、アミドを対応する
塩酸塩に変えた。
この目的のため、１．０ｙ（７）Ｄ−フェニルグリシン
アミドをメタノール２０ｍｔに溶解し、淵過し、淵液に
濃塩酸１．５ｍ１を加えた。次にアセント２０ｍ１を加
え、生成するＤ−フエニルグリシンアミドドＨＣＩをガ
ラス沖過器で枦過し、ｐ過器上てアセント２０ｍ１すつ
で２回洗浄した。０．９ｙのＤ−フェニルグリシンアミ
ドＨＣｌを得た。
アミドをメタノール２０ｍｔに溶解し、淵過し、淵液に
濃塩酸１．５ｍ１を加えた。次にアセント２０ｍ１を加
え、生成するＤ−フエニルグリシンアミドドＨＣＩをガ
ラス沖過器で枦過し、ｐ過器上てアセント２０ｍ１すつ
で２回洗浄した。０．９ｙのＤ−フェニルグリシンアミ
ドＨＣｌを得た。
このものの比旋光度は〔α〕芭０＝ー１０１．７（Ｃ＝
０．８，水中）であつた。
０．８，水中）であつた。
文献値（バイルスタイン１４，■，１１８９ページ）は
〔α〕乳０＝ー１００．８，（Ｃ＝０．８，水中）であ
る。
〔α〕乳０＝ー１００．８，（Ｃ＝０．８，水中）であ
る。
実施例６
本実施例では、プセウドモナスプチダから得た；酵素製
剤を用いた場合の３紛後および６紛後のＬ−フェニルグ
リシンアミドとＬ−ロイシンアミドとの加水分解率を比
較した。
剤を用いた場合の３紛後および６紛後のＬ−フェニルグ
リシンアミドとＬ−ロイシンアミドとの加水分解率を比
較した。
Ｌ−フェニルグリシンアミド１５０．０ｍｇ（１．０ｍ
９モル）を水１５ｍ１に溶解した溶液に、０．５ｊ！９
のＭｎＣｌ。
９モル）を水１５ｍ１に溶解した溶液に、０．５ｊ！９
のＭｎＣｌ。
こおよび２ｍｇのＭｇＣｌ２を加え、次に実施例３記載
の方法て調製した粗製細胞抽出物０．１０ｍ１（乾燥重
量７ｍｇ）を加えた。水て２５ｍ１にした後、３紛後お
よび６紛後に試料を取り、各試料中に含まれるＬ−フェ
ニルグリシンのＭｇモル数をアミノ酸分析によ３つて測
定した。同じ方法および同量の細胞抽出物を用いて、ロ
イシンアミド１３０．０ｍｇ０ｊｇモル）を処理した。
の方法て調製した粗製細胞抽出物０．１０ｍ１（乾燥重
量７ｍｇ）を加えた。水て２５ｍ１にした後、３紛後お
よび６紛後に試料を取り、各試料中に含まれるＬ−フェ
ニルグリシンのＭｇモル数をアミノ酸分析によ３つて測
定した。同じ方法および同量の細胞抽出物を用いて、ロ
イシンアミド１３０．０ｍｇ０ｊｇモル）を処理した。
この場合も、３６分後および６０分後に試料を取つた。
結果は次表の通りであつた。 ４実施例７
ＭＴ１Ｃ１。
結果は次表の通りであつた。 ４実施例７
ＭＴ１Ｃ１。
０．５ｍ９およびＭｇＣｌ。
２．Ｏｍｇが溶存している“水５ｍ１中で、２００Ｃで
、次の各α−アミノ酸アミド１．０ｒｒＬ９モルを実施
例３記載の方法で調製した粗製細胞抽出物０．１ｍ１（
乾燥重量７ｍ９）で処理した。
、次の各α−アミノ酸アミド１．０ｒｒＬ９モルを実施
例３記載の方法で調製した粗製細胞抽出物０．１ｍ１（
乾燥重量７ｍ９）で処理した。
３時間後および１Ｓ！間後にアミノ酸分析を行つた。
結果は次の通りであつた。実施例８
おのおのが水５ｍ１．，Ｌ−フェニルグリシンアミド１
００ｍ９、ＭｎＣｌ２Ｏ．５ｍ９、ＭｇＣｌ２ｍ９の組
成を有する基質溶液を調製した。
００ｍ９、ＭｎＣｌ２Ｏ．５ｍ９、ＭｇＣｌ２ｍ９の組
成を有する基質溶液を調製した。
上記組成の基質を次表に示す各微生物の粗製細胞抽出物
０．１ｍ１（乾燥重量２ＷＬ９）で処理した。
０．１ｍ１（乾燥重量２ＷＬ９）で処理した。
１１２時間後および１１ｈ時間後にアミノ酸分析を行つ
た。
た。
上表から明らかなように、プセウドモナスプチダの培養
によつて得た酵素製剤はその他の微生物の培養によつて
得られる酵素製剤より遥かに高い活性を有する。
によつて得た酵素製剤はその他の微生物の培養によつて
得られる酵素製剤より遥かに高い活性を有する。
実施例９
微生物プセウドモナスレプチリボラ
ＡＴＣＣｌ４Ｏ３９およびプセウドモナスプチダＡＴＣ
Ｃ２３９７４を用いて実施例３記載の方法で酵素製剤を
製造した。
Ｃ２３９７４を用いて実施例３記載の方法で酵素製剤を
製造した。
培養液１ｅ当たりの′で表した粗製細胞抽出物の収量は
それぞれ１．２４′／ｌおよび０．８２ｙ／ｅであつた
。基質としてＬ−フェニルグリシンアミドを用いるα−
アミノアシルアミダーゼ活性の試験を細胞抽出物０．１
ｍ１（乾燥重量４Ｔｎｇ）とＬ−フェニルグリシンアミ
ド０．２ｙ１０．２５モルＭｎＣｌ２溶液０．３ｍ１、
０．１２５モルＭｇＣｌ２溶液１．２ｍ１１水２３．５
ｍ１から成る溶液とを用いて行なつた。
それぞれ１．２４′／ｌおよび０．８２ｙ／ｅであつた
。基質としてＬ−フェニルグリシンアミドを用いるα−
アミノアシルアミダーゼ活性の試験を細胞抽出物０．１
ｍ１（乾燥重量４Ｔｎｇ）とＬ−フェニルグリシンアミ
ド０．２ｙ１０．２５モルＭｎＣｌ２溶液０．３ｍ１、
０．１２５モルＭｇＣｌ２溶液１．２ｍ１１水２３．５
ｍ１から成る溶液とを用いて行なつた。
１時間後、アミノ酸分析を行つたところ、プセウドモナ
スレプチリボラからの製剤によるＬ−フェニルグリシン
への転化率は４６．８％であり、プセウドモナスプチダ
からの製剤による転化率は３５．７％であつた。
スレプチリボラからの製剤によるＬ−フェニルグリシン
への転化率は４６．８％であり、プセウドモナスプチダ
からの製剤による転化率は３５．７％であつた。
プセウドモナスアエルギノーザ
（ＰｓｅｕｄＯｍＯｎａｓａｅｒｕｇｉｎＯｓａ）、プ
セウドモナスフルオレツセンス（ＰｓｅｕｄＯｍＯｎａ
ｓｆｌｕＯＩｅｓｃｅｎｓ）およびプセウドモナススタ
ツトゼリ（ＰｓｅｕｄＯｍＯｎａｓｓｔｕｔｚｅｒｉ）
を用いで得た酵素製剤を用いてそれぞれ本実施例の操作
を繰返した。
セウドモナスフルオレツセンス（ＰｓｅｕｄＯｍＯｎａ
ｓｆｌｕＯＩｅｓｃｅｎｓ）およびプセウドモナススタ
ツトゼリ（ＰｓｅｕｄＯｍＯｎａｓｓｔｕｔｚｅｒｉ）
を用いで得た酵素製剤を用いてそれぞれ本実施例の操作
を繰返した。
１時間後のＬ−フェニルグリシンへの転化率はそれぞれ
２１．４％、９．６％および４．２％であつた。
２１．４％、９．６％および４．２％であつた。
実施例１０ＤＬ−４−ヒドロキシフェニルグリシンアミ
ド０．０７１ｙ（０．４３ミリモル）を水２４ｍ１に溶
解し、この溶液にプセウドモナスプチダの培養で得た培
養液の噴霧乾燥によつて得た酵素製剤２５．１ｍ９を添
加することにより、Ｌ−４−ヒドロキシフェニルグリシ
ンを生成する選択的加水分解を測定した。
ド０．０７１ｙ（０．４３ミリモル）を水２４ｍ１に溶
解し、この溶液にプセウドモナスプチダの培養で得た培
養液の噴霧乾燥によつて得た酵素製剤２５．１ｍ９を添
加することにより、Ｌ−４−ヒドロキシフェニルグリシ
ンを生成する選択的加水分解を測定した。
混合物のＰＨは８．２であつた。この混合物を攪拌しな
がら３時間、３０℃に保つた。３紛毎に２ｍ１ずつの試
料を採取し、各試料は０．３３３Ｎ硫酸２ｍ１て希釈し
、アミノ酸分析によりＬ−４−ヒドロキシフェニルグリ
シン含量を測定した。
がら３時間、３０℃に保つた。３紛毎に２ｍ１ずつの試
料を採取し、各試料は０．３３３Ｎ硫酸２ｍ１て希釈し
、アミノ酸分析によりＬ−４−ヒドロキシフェニルグリ
シン含量を測定した。
得られたデータから加水分解したＬ−アミノ酸アミド量
を計算した。結果は次の通りである。Ｄ−アミノ酸アミ
ドの加水分解は全く起らなかつた。実施例１１ ＤＬ−４−メトキシフェニルグリシンアミド１．３６ｙ
１水４３ｍ１およびプセウドモナスプチダ培養液の噴霧
乾燥によつて得た酵素製剤４９．３ｍｇを用い、実施例
１咄載の方法でＤＬ−４−メトキシフェニルグリシンア
ミドの加水分解を測定した。
を計算した。結果は次の通りである。Ｄ−アミノ酸アミ
ドの加水分解は全く起らなかつた。実施例１１ ＤＬ−４−メトキシフェニルグリシンアミド１．３６ｙ
１水４３ｍ１およびプセウドモナスプチダ培養液の噴霧
乾燥によつて得た酵素製剤４９．３ｍｇを用い、実施例
１咄載の方法でＤＬ−４−メトキシフェニルグリシンア
ミドの加水分解を測定した。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ ＤＬ−α−アミノ酸アミドをＬ−α−アミノアシル
アミダーゼ活性を有する製剤と接触させることによつて
該ＤＬ−α−アミノ酸アミドからＬ−α−アミノ酸およ
びＤ−α−アミノ酸アミドを製造する方法であつて、同
化性の炭素源、窒素源および燐源を含む栄養培地の存在
下でプセウドモナスプチダおよびプセウドモナスレプチ
リボラから成る群から選んだ微生物を培養することによ
つて得た製剤を用いることを特徴とする方法。 ２ プセウドモナスプチダの培養によつて得られる製剤
を用いることを特徴とする、ＤＬ−フェニルグリシンア
ミドからＬ−フェニルグリシンおよびＤ−フェニルグリ
シンアミドを製造するための特許請求の範囲第１項記載
の方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| LU74142 | 1976-01-08 | ||
| LU74142A LU74142A1 (ja) | 1976-01-08 | 1976-01-08 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5294486A JPS5294486A (en) | 1977-08-09 |
| JPS6043958B2 true JPS6043958B2 (ja) | 1985-10-01 |
Family
ID=19728133
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP52001122A Expired JPS6043958B2 (ja) | 1976-01-08 | 1977-01-08 | Ｌ−α−アミノ酸およびＤ−α−アミノ酸アミドの製造方法 |
Country Status (11)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4080259A (ja) |
| JP (1) | JPS6043958B2 (ja) |
| BE (1) | BE850177A (ja) |
| CH (1) | CH638241A5 (ja) |
| DE (1) | DE2700456A1 (ja) |
| DK (1) | DK143287C (ja) |
| FR (1) | FR2337761A1 (ja) |
| GB (1) | GB1552542A (ja) |
| LU (1) | LU74142A1 (ja) |
| NL (1) | NL7700092A (ja) |
| SE (1) | SE435731B (ja) |
Families Citing this family (25)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE2807286A1 (de) * | 1978-02-21 | 1979-08-23 | Bayer Ag | Stereoselektive spaltung von phenylglycinderivaten und 4-hydroxyphenylglycinderivaten mit enzymharzen |
| FR2447359A1 (fr) * | 1979-01-24 | 1980-08-22 | Anvar | Procede de preparation d'acides a-amines optiquement actifs par hydrolyse biologique de nitriles ou d'amides a-amines |
| JPS5713000A (en) * | 1980-06-24 | 1982-01-22 | Ube Ind Ltd | Preparation of optical active tryptophane |
| US4366250A (en) * | 1980-09-24 | 1982-12-28 | Anvar | Preparation process of optically active α-aminated acids by biological hydrolysis of nitriles |
| JPS59146595A (ja) * | 1983-02-10 | 1984-08-22 | Nippon Zeon Co Ltd | Ｓ−アデノシル−ｌ−ホモシステインの製造法 |
| NL8400312A (nl) * | 1984-02-02 | 1985-09-02 | Stamicarbon | Optisch aktief gesubstitueerd boterzuuramide alsmede werkwijze voor de optische scheiding van gesubstitueerd boterzuuramide. |
| JPS60180599A (ja) * | 1984-02-27 | 1985-09-14 | Nippon Zeon Co Ltd | Ｓ−アデノシル−ｌ−ホモシステインの製造法 |
| NL8403093A (nl) * | 1984-10-11 | 1986-05-01 | Stamicarbon | Werkwijze voor de enzymatische hydrolyse van d-alfa-aminozuuramiden. |
| NL8403487A (nl) * | 1984-11-15 | 1986-06-02 | Stamicarbon | Werkwijze voor de enzymatische scheiding van dl-alfa-aminozuuramides. |
| JPS61293394A (ja) * | 1985-06-21 | 1986-12-24 | Mitsubishi Gas Chem Co Inc | Ｌ−α−アミノ酸の製法 |
| JPS6255097A (ja) * | 1985-09-04 | 1987-03-10 | Nitto Chem Ind Co Ltd | Ｌ−アミノ酸の製造法 |
| US5215897A (en) * | 1985-09-04 | 1993-06-01 | Nitto Chemical Industries Co., Ltd. | Process for producing L-amino acids |
| GB8630029D0 (en) * | 1986-12-16 | 1987-01-28 | Ici Plc | Decomposition of acrylamide |
| NL8800224A (nl) * | 1988-01-29 | 1989-08-16 | Stamicarbon | Werkwijze ter bereiding van zwavelhoudende l-alpha-aminozuren. |
| DE3816063A1 (de) * | 1988-05-06 | 1989-11-23 | Schering Ag | Verfahren zur herstellung von l-aminosaeuren und aminosaeure-amiden |
| US5283193A (en) * | 1988-06-27 | 1994-02-01 | Asahi Kasei Kogyo K.K. | Process for producing optically active α-substituted organic acid and microorganism and enzyme used therefor |
| US5238828A (en) * | 1988-08-29 | 1993-08-24 | Idemitsu Kosan Company Limited | Method for the preparation of an optically active 2-substituted carboxylic acid |
| FR2655660B1 (fr) * | 1989-12-11 | 1992-03-20 | Rhone Poulenc Sante | Nouveaux polypeptides, sequences d'adn permettant leur expression, procede de preparation et leur utilisation. |
| CA2150526C (en) * | 1994-06-09 | 2005-11-15 | Andreas Kiener | Biotechnological process for the preparation of cyclic s-.alpha.-amino carboxylic acids and r-.alpha.-amino carboxamides |
| AU5693996A (en) * | 1995-05-08 | 1996-11-29 | Lonza A.G. | Biotechnical production process of piperazine r-alpha-carbox ylic acids and piperazine s-alpha-carboxylic acid amide |
| US20050166498A1 (en) * | 1999-12-17 | 2005-08-04 | Oakey David D. | Carpet tile with cutout section, method and apparatus for production and method of installation |
| CN1555416A (zh) * | 2001-07-23 | 2004-12-15 | Dsm Ip �Ʋ�����˾ | 编码对映选择性酰胺酶的核酸序列 |
| AU2003257434A1 (en) * | 2002-07-09 | 2004-01-23 | Degussa Ag | L-amidase from rhizobium huautlense |
| EP2194139A1 (en) | 2004-01-19 | 2010-06-09 | DSM IP Assets B.V. | Biochemical synthesis of 6 amino caproic acid |
| GB0413322D0 (en) * | 2004-06-15 | 2004-07-14 | Avecia Ltd | Process |
Family Cites Families (3)
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|---|---|---|---|---|
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| FR2245585B1 (ja) * | 1973-09-19 | 1976-05-14 | Anvar | |
| FR2294999A1 (fr) * | 1974-12-18 | 1976-07-16 | Anvar | Procede de preparation d'amides par hydrolyse biologique |
-
1976
- 1976-01-08 LU LU74142A patent/LU74142A1/xx unknown
-
1977
- 1977-01-04 US US05/756,969 patent/US4080259A/en not_active Expired - Lifetime
- 1977-01-04 SE SE7700066A patent/SE435731B/xx not_active IP Right Cessation
- 1977-01-06 CH CH13077A patent/CH638241A5/de not_active IP Right Cessation
- 1977-01-06 NL NL7700092A patent/NL7700092A/xx not_active Application Discontinuation
- 1977-01-07 DK DK6477A patent/DK143287C/da active
- 1977-01-07 FR FR7700320A patent/FR2337761A1/fr active Granted
- 1977-01-07 BE BE173906A patent/BE850177A/xx not_active IP Right Cessation
- 1977-01-07 GB GB646/77A patent/GB1552542A/en not_active Expired
- 1977-01-07 DE DE19772700456 patent/DE2700456A1/de active Granted
- 1977-01-08 JP JP52001122A patent/JPS6043958B2/ja not_active Expired
Also Published As
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|---|---|
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| FR2337761A1 (fr) | 1977-08-05 |
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| SE435731B (sv) | 1984-10-15 |
| SE7700066L (sv) | 1977-07-09 |
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| DK143287B (da) | 1981-08-03 |
| NL7700092A (nl) | 1977-07-12 |
| BE850177A (fr) | 1977-05-02 |
| JPS5294486A (en) | 1977-08-09 |
| DE2700456C2 (ja) | 1988-11-24 |
| GB1552542A (en) | 1979-09-12 |
| DE2700456A1 (de) | 1977-07-21 |
| CH638241A5 (de) | 1983-09-15 |
| DK6477A (da) | 1977-07-09 |
| US4080259A (en) | 1978-03-21 |
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