JPH0473407B2 - - Google Patents

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【発明の詳細な説明】

〔産業上の利用分野〕 本発明はシヤンプー組成物に関する。さらに詳
しくは、アニオン性界面活性剤を含有するシヤン
プーに、動物性蛋白質加水分解物のアシル化物ま
たはその塩と、動物性蛋白質加水分解物の第４級
アンモニウム誘導体とを配合したコンデイシヨニ
ング効果、トリートメント効果が優れ、かつ目や
頭皮に対する刺激が少ないシヤンプー組成物に関
する。 〔従来の技術〕 従来用いられているシヤンプー剤は、その基剤
としてアルキルサルフエート塩、ポリオキシエチ
レンアルキルサルフエート塩などのアニオン性界
面活性剤、ポリオキシエチレンアルキルエーテ
ル、脂肪酸アルキロールアミドなどの非イオン性
界面活性剤またはアルキルベタイン、アルキルア
ミンオキサイドなどの両性イオン性界面活性剤を
単独でまたはそれらの混合物の形で含有してなる
ものである。 これらの基剤を含有するシヤンプー剤で毛髪を
洗浄すると、毛髪の表面に存在する皮脂やその他
の油分が過剰に洗い落され、洗髪後の感触が非常
に悪くなり、クシ、ブラシが通りにくくなる。ま
た、完全に乾燥した時、髪のまとまりが悪く、特
に低湿度の冬場などには、ブラツシングにより静
電気が発生しやすいのでヘアフライなどの現象が
発生して、毛髪同士がもつれ合うため、特にク
シ、ブラシの通りが悪くなり、枝毛、切れ毛の原
因にもなつている。 そのため、シヤンプー基剤に油剤などを配合
し、洗髪時に油分を補なうことが従来から行なわ
れている。 〔発明が解決しようとする問題点〕 しかしながら、シヤンプー剤の配合系内におい
ては、系全体が界面活性剤によつて乳化または可
溶化した状態にあり、この系の安定性を損なわず
に頭皮、毛髪に充分な量の油剤を添加配合するこ
とは困難である。 また、油剤を大量に配合した場合は毛髪への油
の吸着量は増大するが、シヤンプー本来の機能で
ある泡立ち、洗浄力が極端に悪くなり、著しく商
品価値を損なうという問題もあつた。 さらに、シヤンプーが誤つて目に入つた場合、
界面活性剤、特にアニオン性界面活性剤が目を強
く刺激する問題もあつた。 〔問題点を解決するための手段〕 本発明者らは、上述した従来のシヤンプー組成
物における種々の問題点を解決するために鋭意研
究を重ねた結果、アニオン性界面活性剤を含有す
るシヤンプー剤に、コラーゲン、ケラチン、絹蛋
白質などの動物性蛋白質の加水分解物のアシル化
物またはその塩と、該動物性蛋白質加水分解物の
第４級アンモニウム誘導体とを配合するときは、
シヤンプー組成物の本来の性能を損なうことな
く、洗髪後の毛髪にしなやかさ、なめらかさなど
を付与し、かつ、良好なくし通り性を生ぜしめる
などコンデイシヨンニング効果、トリートメント
効果が優れ、しかも目や頭皮に対する刺激の少な
いシヤンプー組成物が得られることを見出し、本
発明を完成するにいたつた。 本発明のシヤンプー組成物において、アニオン
性界面活性剤としては、従来よりシヤンプー剤の
基剤として用いられているアニオン性界面活性
剤、たとえば直鎖または分枝鎖アルキルベンゼン
スルホン酸塩、直鎖または分枝鎖のアルキル基を
有しエチレンオキサイドまたはプロピレンオキサ
イドを付加したポリオキシアルキレンアルキル硫
酸エステル塩、アルキル硫酸エステル塩、オレフ
インスルホン酸塩、アルカンスルホン酸、アルキ
ルエトキシカルボン酸塩などをもちいることがで
きる。 また、これらアニオン性界面活性剤の対イオン
としては従来同様にナトリウム、カリウムなどの
アルカリ金属イオン、カルシウム、マグネシウム
などのアルカリ土類金属イオン、アンモニウムイ
オン、モノエタノールアミン、ジエタノールアミ
ン、トリエタノールアミン、トリイソプロパノー
ルアミンなどのアルカノールアミンなどがあげら
れる。 本発明のシヤンプー組成物において、前記アニ
オン性界面活性剤と併用する動物性蛋白質加水分
解物のアシル化物またはその塩としては、次の一
般式（） （式中、R₁は炭素数８〜20の長鎖アルキル基ま
たはアルケニル基であり、R₂は動物性蛋白質加
水分解物の構成アミノ酸の側鎖である。ｎは３〜
20の整数であり、Ｍは水素、ナトリウム、カリウ
ムなどのアルカリ金属、アンモニウムまたはモノ
エタノールアミン、ジエタノールアミン、トリエ
タノールアミン、２−アミノ−２−メチル−１，
３−プロパンジオールなどの有機アルカノールア
ミンのオニウムである）で示される動物性蛋白質
加水分解物のアシル化物またはその塩が好まし
い。 また、上記動物性蛋白質加水分解物のアシル化
物またはその塩とともに、本発明のシヤンプー組
成物に使用する動物性蛋白質加水分解物の第４級
アンモニウム誘導体としては、次の一般式（） （式中、R₂およびｎは前記一般式（）におけ
ると同じ意味を有し、R₂は動物性蛋白質加水分
解物の構成アミノ酸の側鎖であり、ｎは３〜20の
整数である）で示される動物性蛋白質加水分解物
の第４級トリメチルアンモニウム誘導体、または
次の一般式（） （R₂およびｎは前記一般式（）におけると同
じ意味を有し、R₂は動物性蛋白質加水分解物の
構成アミノ酸の側鎖であり、ｎは３〜20の整数で
ある。R₃、R₄、R₅の少なくとも１つは炭素数８
〜20の長鎖アルキル基またはヒドロキシアルキル
基であり、残余は炭素数１〜３のアルキル基、ヒ
ドロキシアルキル基またはベンジル基である）で
示される動物性蛋白質加水分解物のアミノ基にお
ける第４級アンモニウム誘導体が好ましい。 上記一般式（）〜（）で示される動物性蛋
白質加水分解物のアシル化物またはその塩、第４
級アンモニウム誘導体などは、コラーゲン、ケラ
チン、絹（シルク）などの動物性蛋白質の加水分
解物から誘導されるものであつて、これをシヤン
プー剤中に配合した場合、それら動物性蛋白質加
水分解物の誘導体は毛髪の内部に浸透して毛髪の
組織に吸収される。吸収された動物性蛋白質加水
分解物の誘導体は毛髪のケラチンと同様なポリペ
プタイド構造を有するため、その両者が有するグ
ルタミン酸やアスパラギン酸などの酸性アミノ酸
と、アルギニン、リジン、ヒスチジンなどの塩基
性アミノ酸の側鎖同士によるイオン結合や、ペプ
チド鎖同士の水素結合、そのほか疎水性アミノ酸
の側鎖同士のフアン・デル・ワールス力により毛
髪の組織との間に結合を生じ、洗髪しても容易に
洗い流れなくなる。このようにして毛髪に吸収さ
れた動物性蛋白質加水分解物の誘導体によつて毛
髪は強化され、たとえばパーマネントウエーブ処
理した際にも損傷を受けることが少ない。そし
て、一般式（）で示されるような動物性蛋白質
加水分解物のアシル化物はナトリウム、カリウム
などのアルカリ金属、アンモニウムまたはモノエ
タノールアミン、ジエタノールアミン、トリエタ
ノールアミン、２−アミノ−２−メチル−１，３
−プロパンジオールなどの有機アルカノールアミ
ンの塩のかたちで用いた場合、マイルドな界面活
性を有するアニオン性界面活性剤としての作用が
あり、前記の各種のアニオン性界面活性剤と併用
した場合、毛髪や頭皮からの過剰な脱脂をおさ
え、頭皮や目に対する刺激を軽減する。また一般
式（）または（）で示されるような動物性蛋
白質加水分解物の第４級アンモニウム誘導体に
は、第４級アンモニウム部分が誘導されているた
め、コラーゲン加水分解物やケラチン加水分解物
などの単なる動物性蛋白質加水分解物と比べて、
毛髪への吸収性に優れ、毛髪に柔軟性を付与する
効果がある。これらは単独でシヤンプー剤に配合
しても優れた作用を有するが、特に前記一般式
（）で示されるような動物性蛋白質加水分解物
のアシル化物またはその塩と併用した場合、該動
物性蛋白質加水分解物のアシル化物またはその塩
がアニオン性で、動物性蛋白質加水分解物の第４
級アンモニウム誘導体がカチオン性であるため、
一般式（）で示されるような動物性蛋白質加水
分解物のアシル化物またはその塩と、一般式
（）または（）で示されるような動物性蛋白
質加水分解物の第４級アンモニウム誘導体との相
互の作用により、それらをそれぞれ単独で配合す
る場合の作用に加え、優れた風合が得られるので
ある。 すなわち、一般式（）で示されるような動物
性蛋白質加水分解物のアシル化物またはその塩
と、一般式（）または（）で示されるような
動物性蛋白質加水分解物の第４級アンモニウム誘
導体は、それらのポリペプタイド部分の相互の親
和性に加え、一般式（）で示されるような動物
性蛋白質加水分解物のアシル化物またはその塩の
アニオン性と一般式（）または（）で示され
るような動物性蛋白質加水分解物の第４級アンモ
ニウム誘導体のカチオン性によつて親和性がさら
に高まり、それがさらに配合されているアニオン
性界面活性剤と相互に作用するため、配合成分同
士の相溶性が向上し、毛髪や頭皮に該アニオン性
界面活性剤が作用する際に、その過剰な洗浄作
用、脱脂作用を緩和して、毛髪からしなやかさ、
くし通り性などが失なわれるのを防止し、かつ頭
皮や目に対する刺激を軽減するのである。 本発明において用いる一般式（）で示される
ような動物性蛋白質加水分解物のアシル化物また
はその塩や、一般式（）または（）で示され
るような動物性蛋白質加水分解物の第４級アンモ
ニウム誘導体は、コラーゲン、ケラチン、絹（シ
ルク）などの動物性蛋白質を酸、アルカリまたは
酵素によつて加水分解することにより得られる動
物性蛋白質加水分解物から種々の反応を行なうこ
とにより誘導される。以下、それらの製造法につ
いて説明を行なう。 １ 動物性蛋白質加水分解物 動物性蛋白質加水分解物はコラーゲン、ケラ
チン、絹蛋白質などの動物性蛋白質を酸、アル
カリ、あるいは蛋白質分解酵素などを用い加水
分解することによつて得られる。そして加水分
解に際して、添加する酸、アルカリ、あるいは
酵素の量、反応温度、反応時間を適宜選択する
ことによつて、得られる動物性蛋白質加水分解
物のｎの値を３〜20すなわち分子量を約300〜
約2000の好ましいものにすることができる。 原料の動物性蛋白質としては、コラーゲン、
ケラチン、絹蛋白質、エラスチン、アクチン、
ミオシンなどがあげられる。これらはいずれも
動物起原の蛋白質であり、植物性蛋白質とは異
なり、炭水化物や脂質などの不純物に悩まされ
ることがなく、また大量に得ることができる。
これらの原料から誘導される動物性蛋白質の加
水分解物は、毛髪に吸着する性質があり、また
天然物誘導の安全な化粧品原料として、毛髪の
損傷防止、毛髪の損傷回復、皮膚の湿潤、界面
活性剤による皮膚蛋白質の変性防止などにおい
て有用である。 原料のコラーゲンとしては獣皮、腱、骨など
があげられるが、これらのコラーゲン抽出物で
あるゼラチンを用いるのが便利である。ゼラチ
ンには、粉末状、板状、顆粒状などの形態があ
るが、いずれも温水に容易に溶解し、不純物も
少ない。 原料のケラチンとしては、たとえば獣毛、毛
髪、羽毛、爪、角、蹄、鱗などがあげられる
が、特に羊毛、毛髪、羽毛が好ましい。これら
ケラチンはそのまま加水分解に供することがで
きるが、必要に応じて適当な大きさに切断また
は粉砕するか、洗浄、脱脂、高温加圧処理など
の前処理を行なつてもよい。 原料の絹蛋白質としては、カイコ（蚕）のマ
ユ（繭）、絹糸、絹布などが挙げられるが、特
に加工は必要ないのでカイコのマユあるいは紡
績前の綿状、荒糸状のものを用いるのが経済的
に有利である。同じ繊維状蛋白質であるケラチ
ンと同様に必要に応じて適当な大きさに切断ま
たは粉砕するか、洗浄、高温加圧処理を行なつ
てもよい。また絹蛋白質は、リチウムブロマイ
ド、塩化カルシウムなど、ハロゲン化アルカリ
金属塩またはアルカリ土類金属塩の40重量％以
上の高濃度水溶液に溶解させることができるの
で、絹蛋白質をいつたんそれらの水溶液に溶解
させ、その溶解液について加水分解を行なうこ
ともできる。 そのほかに、コラーゲンとともに皮膚に存在
して、皮膚に弾力を与える蛋白質として知られ
るエラスチンや筋肉の蛋白質であるアクチン、
ミオシンなども利用することができる。 動物性蛋白質の酸加水分解、アルカリ加水分
解、酵素加水分解はつぎに示すようにして行な
われる。 (1) 酸による加水分解 酸としては、たとえば塩酸、硫酸、リン
酸、硝酸、臭化水素酸などの無機酸、酢酸、
ギ酸などの有機酸があげられる。また塩酸と
酢酸などを混合して用いてもよい。これらは
一般に５〜85重量％の濃度で使用されるが、
加水分解の反応が常にPH４以下となるように
するのが望ましい。酸を必要以上に使用する
と、加水分解物溶液の色相が褐色〜黒色とな
るので好ましくない。反応温度は、40〜100
℃が好ましいが、加圧下では160℃まで上げ
ることもできる。反応時間は２〜24時間が好
適である。反応物は水酸化ナトリウム、水酸
化カルシウム、炭酸ナトリウムなどのアルカ
リで中和し、そのまま使用できるが、反応物
または中和物をゲル濾過、イオン交換樹脂、
限外濾過、透析、電気透析などによつて精製
して使用することもできる。 (2) アルカリによる加水分解 アルカリとしては、水酸化ナトリウム、水
酸化カリウム、水酸化リチウム、水酸化バリ
ウム、炭酸ナトリウム、炭酸カリウム、炭酸
リチウムなどの無機アルカリが使用される。
これらは一般に１〜20重量％の濃度が適切で
ある。アルカリを必要以上に使用すると、加
水分解物溶液の色相が褐色〜黒色となるので
好ましくない。反応は、室温〜100℃の温度
で30分〜24時間行なうのが好ましく、必要以
上に温度を上げすぎたり、反応時間を長くし
ないよう注意する必要がある。反応後、前出
の酸で中和するか、あるいはゲル濾過、イオ
ン交換樹脂、限外濾過、透析、電気透析など
により精製を行なうのが好ましい。 (3) 酵素による加水分解 酵素としては、ペプシン、プロクターゼ
Ａ、プロクターゼＢなどの酸性蛋白質分解酵
素、パパイン、ブロメライン、サーモライシ
ン、トリプシン、プロナーゼ、キモトリプシ
ンなどの中性蛋白質分解酵素が使用される。
またスブチリン、スタフイロコカスプロテア
ーゼなどの菌産性の中性蛋白質分解酵素も使
用できる。加水分解時のPHはペプシンなどの
酸性蛋白質分解酵素の場合にはPH１〜４の範
囲、パパインなどの中性蛋白質分解酵素の場
合にはPH４〜10の範囲に調整するのが好まし
い。PHは一般に酢酸／酢酸ナトリウム緩衝
液、リン酸緩衝液などの緩衝液により、ある
いは酸、アルカリなどの添加によつて適切に
調整するのが好ましい。反応温度は30〜45℃
が好ましく、反応時間としては一般に３〜24
時間が採用される。 酵素による加水分解反応では、酵素の使用
量、反応温度、反応時間により加水分解物の
分子量は大きく影響される。従つて、目的と
する分子量の動物性蛋白質加水分解物を得る
ためには、酵素使用量、反応温度、反応時間
などの各条件について、得られた加水分解物
の分子量分布をゲル濾過法により調べ、経験
的に最適条件を決定する必要がある。 酵素による加水分解物は、酸、アルカリに
よる加水分解物に比較して分子量分布がせま
く、遊離のアミノ酸の生成も少ないので、化
粧品配合用としては非常に好適である。 これらの加水分解反応によつて得られる加
水分解物の平均分子量は、300以上2000以下
であることが望ましい。これは動物性蛋白質
加水分解物の毛髪に対する吸着性はその分子
量によつて決まり、分子量300〜600程度のも
のが最も吸着しやすく、かつ水に溶けやすく
て取扱いが容易であり、分子量が2000を超え
るものは毛髪に対する吸着性が少なくかつ取
扱いにくいからである。 また前記一般式（）においてその側鎖が
Ｒで示されるアミノ酸としては、アラニン、
グリシン、バリン、ロイシン、イソロイシ
ン、プロリン、フエニルアラニン、チロシ
ン、セリン、トレオニン、メチオニン、アル
ギニン、ヒスチジン、リジン、アスパラギン
酸、アスパラギン、グルタミン酸、グルタミ
ン、シスチン、システイン酸、トリプトフア
ン、ヒドロキシプロリン、ヒドロキシリジン
などがあげられる。そして、これらのアミノ
酸の組成比（モル％による）の一例を示すと
第１表のとおりである。

〔実施例〕

つぎに参考例と実施例をあげて本発明をさらに
説明する。 参考例 １ 動物性蛋白質加水分解物の製造 参考例 1A コラーゲン加水分解物の製造 参考例 1A−１ （酸加水分解） 粉末状ゼラチン300ｇに水700ｇを加え、加温し
ながら溶解し、70℃で濃塩酸60ｇを加え、撹拌し
ながら１時間加水分解を行なつたのち、反応混合
物を濾過し、濾液を水で２に希釈し、弱塩基性
アニオン交換樹脂ダイヤイオンWA20（商品名、
三菱化成工業(株)）290mlの樹脂塔に通液して中和
した。これを減圧濃縮後、濾過して、濃度40％の
コラーゲン加水分解物の水溶液を得た。このよう
にして得られたコラーゲン加水分解物の分子量を
ゲル濾過法により測定したところ平均分子量900
であつた。 参考例 1A−２ （アルカリ加水分解） ６％水酸化ナトリウム水溶液700ｇを加温しな
がら板状ゼラチン500ｇを溶解し、80℃で撹拌し
ながら１時間加水分解を行なつたのち、反応混合
物を濾過し、濾液を水で２に希釈し、弱酸性カ
チオン交換樹脂アンバーライトIRC−50（商品名、
オルガノ(株)）500mlの樹脂塔に通液して中和した。
これを減圧濃縮後、濾過して濃度35％のコラーゲ
ン加水分解物の水溶液を得た。このようにして得
られたコラーゲン加水分解物の分子量をゲル濾過
法により測定したところ平均分子量500であつた。 参考例 1A−３ （酵素加水分解） 顆粒状ゼラチン350ｇに水650ｇを加え、50℃に
加温してゼラチンを溶解したのち、中性蛋白質分
解酵素パパイン20mgを加え、50℃で撹拌しながら
３時間加水分解を行なつたのち、反応混合物を濾
過し、濃度35％のコラーゲン加水分解物の水溶液
を得た。このようにして得られたコラーゲン加水
分解物の分子量をゲル濾過法により測定したとこ
ろ平均分子量1700であつた。 参考例 1B ケラチン加水分解物の製造 参考例 1B−１ （酸加水分解） 三ツ口フラスコ中で羊毛500ｇに35％塩酸450ｇ
を加え80℃で16時間撹拌下に加水分解を行なつ
た。加水分解後、反応混合物を濾過し、濾液を弱
塩基性アニオン交換樹脂ダイヤイオンWA20（前
出）1400mlにより中和したのち、濃縮し、濾過し
てイオン交換樹脂を除いて、濃度40％のケラチン
加水分解物の水溶液を得た。このようにして得ら
れたケラチン加水分解物の分子量をゲル濾過によ
り測定したところ平均分子量800であつた。 参考例 1B−２ （アルカリ加水分解） 豚毛500ｇに水酸化ナトリウム100ｇと水３Kgを
加え、40℃で24時間放置して加水分解を行なつた
のち、反応混合物を濾過し、濾液を弱酸性カチオ
ン交換樹脂アンバーライトIRC−50（前出）600ml
により中和した。これを濃縮後、濾過してイオン
交換樹脂を除去し、濃度40％のケラチン加水分解
物の水溶液を得た。このようにして得られたケラ
チン加水分解物の分子量をゲル濾過法により測定
したところ平均分子量1200であつた。 参考例 1B−３ （酵素加水分解） 羽毛500ｇを高圧容器中、10Kg／cm²、200℃の過
熱水蒸気で30分間処理したのち、大気中に放出し
て羽毛の多孔質膨化物を得た。これに水３Kgを加
え、パパイン30ｇを加えて40℃で24時間加水分解
を行なつた。加水分解後、反応混合物を濾過し、
濾液を減圧濃縮して濃度40％のケラチン加水分解
物を得た。このようにして得られたケラチン加水
分解物の分子量をゲル濾過法により測定したとこ
ろ平均分子量600であつた。 参考例 1C 絹蛋白質加水分解物の製造 参考例 1C−１ （アルカリ加水分解） ２ビーカに2N水酸化ナトリウム1.5を入
れ、これに乾燥したカイコのマユ500ｇ（予め洗
浄してカイコのフンやゴミを除いたもの）の一部
を入れられるだけ加え、80℃に加熱し、撹拌を行
ないつつ、加水分解によりマユを溶解させ、残部
のマユを追加して加えた。30分間でマユ全量を投
入後、さらに１時間80℃に加熱するとともに撹拌
し、加水分解を終了した。反応生成物に１を加
え希釈したのち、減圧濾過した。濾液を弱酸性カ
チオン交換樹脂アンバーライトIRC−50（前出）
1300mlの樹脂塔に通液することにより中和したの
ち、減圧濃縮し、濾過して、濃度30％の絹蛋白質
加水分解物の水溶液を得た。このようにしてえら
れた絹蛋白質加水分解の分子量をゲル濾過法によ
り測定したところ平均分子量500であつた。 参考例 1C−２ （酸加水分解） 市販の55％リチウムブロマイド水溶液1.0Kgに
50℃で紡績前の絹繊維200ｇを加え、溶解させた
のち、この溶液をイオン交換水で2.0Kgに希釈し
た。この液を２三ツ口フラスコにて80℃に加熱
するとともに撹拌し、濃塩酸25ｇを加え２時間加
水分解した。冷却後20％水酸化ナトリウム水溶液
48ｇを加えて中和したのち、減圧濾過した。濾液
に電気透析を行ない、脱塩ののち減圧濃縮−濾過
して濃度35％の絹蛋白質加水分解物の水溶液を得
た。このようにして得られた絹蛋白質加水分解物
の分子量をゲル濾過法により測定したところ平均
分子量1800であつた。 参考例 1C−３ （酵素加水分解） 洗浄したカイコのマユ300ｇを高圧容器中、10
Kg／cm²、200℃の過熱水蒸気で１時間処理して膨
潤させたのち、２のビーカに入れ、0.1N酢酸
ナトリウム緩衝液（PH６）１を加え、40℃と
し、中性蛋白質分解酵素パパイン20mgを加えた。
40℃で12時間加水分解を行なつた。反応混合物を
濾過して未分解残査を除去後、濾液を減圧濃縮し
て濃度30％の絹蛋白質加水分解物の水溶液を得
た。このようにして得られた絹蛋白質加水分解物
の分子量をゲル濾過法により測定したところ平均
分子量1050であつた。 参考例 ２ 動物性蛋白質加水分解物のアシル化物またはそ
の塩の製造 参考例 2A コラーゲン加水分解物のアシル化物またはその
塩の製造 参考例 2A−１ コラーゲン加水分解物のミリスチン酸によるア
シル化物 参考例1A−１で得られたコラーゲン加水分解
物の40％水溶液500ｇに35℃恒温下撹拌しながら
ミリスチン酸クロライド54.3ｇ（コラーゲン加水
分解物の1.0当量）を２時間かけて滴下した。そ
の間、20％水酸化ナトリウム水溶液を適宜加えて
PH9.5に維持した。35℃で１時間撹拌したのち、
温度を40℃に上げ１時間撹拌して反応を終了し
た。反応混合物を反応容器から５％硫酸水溶液５
中に放出し、生成したアシル化物を遊離のかた
ち（アシル化物のペプタイド部分のカルボン酸が
塩でなく−COOHのかたち）で浮遊させてから
水洗したのち、プロピレングリコールを加えて溶
解してコラーゲン加水分解物のミリスチン酸によ
るアシル化物の30％プロピレングリコール−水溶
液710ｇを得た。なおプロピレングリコールの濃
度は40％である。収率は88％であつた。 得られた生成物の30％プロピレングリコール−
水溶液について、フアンスレーク法によりアミノ
態チツ素を求めたところ、0.008mg／ｇであつた。
原料として用いた参考例1A−１で得られたコラ
ーゲン加水分解物の40％水溶液はアミノ態チツ素
が15.510mg／ｇであり、生成物においてほとんど
のアミノ基がアシル化されていることが判明し
た。 参考例 2A−２ コラーゲン加水分解物のヤシ脂肪酸によるアシ
ル化物のナトリウム塩 参考例1A−２で得られたコラーゲン加水分解
物の35％水溶液500ｇを用い、参考例2A−１にお
けるミリスチン酸クロライドに代えてヤシ脂肪酸
クロライド96ｇ（コラーゲン加水分解物の1.0当
量）を用いたほかは参考例2A−１と同様にして
生成物を水洗まで行なつたのち、30％水酸化ナト
リウムイオン水溶液を加えて中和して濃度30％の
コラーゲン加水分解物のヤシ脂肪酸によるアシル
化物のナトリウム塩水溶液893ｇを得た。収率は
96％であつた。 得られた生成物の30％水溶液についてフアンス
レーク法によりアミノ態チツ素を測定したとこ
ろ、0.009mg／ｇであつた。原料として用いた参
考例1A−２で得られたコラーゲン加水分解物の
35％水溶液はアミノ態チツ素が19.60mg／ｇであ
り、生成物においてほとんどのアミノ基がアシル
化されていることが判明した。 参考例 2A−３ コラーゲン加水分解物のラウリン酸によるアシ
ル化物のナトリウム塩 参考例1A−３で得られたコラーゲン加水分解
物の35％水溶液500ｇを用い、参考例2A−１にお
けるミリスチン酸クロライドに代えてラウリン酸
クロライド23ｇ（コラーゲン加水分解物の1.0当
量）を用いたほかは参考例2A−１と同様にして
生成物を水洗まで行なつたのち、30％水酸化ナト
リウム水溶液を加えて中和して濃度30％のコラー
ゲン加水分解物のラウリン酸によるアシル化物の
ナトリウム塩640ｇを得た。収率は96％であつた。 得られた生成物の30％水溶液について、フアン
スレーク法によりアミノ態チツ素を測定したとこ
ろ、0.010mg／ｇであつた。原料として用いた参
考例1A−３で得られたコラーゲン加水分解物の
35％水溶液はアミノ態チツ素が5.76mg／ｇであ
り、生成物においてほとんどのアミノ基がアシル
化されていることが判明した。 参考例 2B ケラチン加水分解物のアシル化物またはその塩
の製造 参考例 2B−１ ケラチン加水分解物のヤシ脂肪酸によるアシル
化物の２−アミノ−２−メチル−１，３−プロ
パンジオール塩 参考例1B−１で得られたケラチン加水分解物
の40％水溶液500ｇに30℃恒温下撹拌しながらヤ
シ脂肪酸（炭素数８〜18の混合脂肪酸）クロライ
ド55ｇ（ケラチン加水分解物の1.0当量）を２時
間かけて滴下した。その間、20％水酸化ナトリウ
ム水溶液を適宜加えてPH９に維持した。30℃で１
時間撹拌したのち、温度を40℃に上げ１時間撹拌
して反応を終了した。 反応混合物を反応容器中から５％硫酸水溶液５
中に放出し、生成したアシル化物を遊離のかた
ちで浮遊させてから、水洗したのち、２−アミノ
−２−メチル−１，３−プロパンジオールを加え
て中和して濃度30％のケラチン加水分解物のヤシ
脂肪酸によるアシル化物の２−アミノ−２−メチ
ル−１，３−プロパンジオール塩水溶液855ｇを
得た。収率は94％であつた。 得られた生成物の30％水溶液について、フアン
スレーク法によりアミノ態チツ素を測定したとこ
ろ、0.007mg／ｇであつた。原料として用いた参
考例1B−１で得られたケラチン加水分解物の40
％水溶液はアミノ態チツ素が7.270mg／ｇであり、
生成物においてほとんどのアミノ基がアシル化さ
れていることが判明した。 参考例 2B−２ ケラチン加水分解物のカプリル酸によるアシル
化物のモノエタノールアミン塩 参考例1B−２で得られたケラチン加水分解物
の40％水溶液500ｇを用い、参考例2B−１におけ
るヤシ脂肪酸クロライドに代えてカプリル酸クロ
ライド32ｇ（ケラチン加水分解物の1.0当量）を
用い、トリエタノールアミンに代えてモノエタノ
ールアミンを用いたほかは参考例2B−１と同様
にして、ケラチン加水分解物のカプリル酸による
アシル化物のモノエタノールアミン塩の30％水溶
液890ｇを得た。収率は98％であつた。 得られた生成物のモノエタノールアミンにより
中和する前の浮遊物（乾燥残分37.20％）につい
て、フアンスレーク法によりアミノ態チツ素を測
定したところ、0.041mg／ｇであつた。なおモノ
エタノールアミンによる中和前のものについてア
ミノ態チツ素の測定を行なつたのは、中和後はモ
ノエタノールアミンのアミノ基を測定してしまう
ためアミノ態チツ素の測定試料にできないからで
ある。原料として用いた参考例1B−２で得られ
たケラチン加水分解物の40％水溶液はアミノ態チ
ツ素が4.729mg／ｇであり、生成物においてほと
んどのアミノ基がアシル化されていることが判明
した。 参考例 2B−３ ケラチン加水分解物のヤシ脂肪酸によるアシル
化物 参考例1B−３で得たケラチン加水分解物の40
％水溶液500ｇに30℃恒温下撹拌しながらヤシ脂
肪酸クロライド73ｇ（ケラチン加水分解物の1.0
当量）を２時間かけて滴下した。その間、20％水
酸化カリウム水溶液を適宜加えてPH９に維持し
た。さらに30℃で１時間撹拌したのち、温度を40
℃に上げ１時間撹拌を続けて反応を終了した。 反応混合物を反応容器中から５％硫酸水溶液５
中に放出し、生成したアシル化物を遊離のかた
ちで浮遊させ、浮遊物を水洗したのちプロピレン
グリコールを加えて溶解してケラチン加水分解物
のヤシ脂肪酸によるアシル化物の25％プロピレン
グリコール−水溶液960ｇを得た。なおプロピレ
ングリコールの濃度は40％である。収率は96％で
あつた。 得られた生成物の25％プロピレングリコール−
水溶液について、フアンスレーク法によりアミノ
態チツ素を測定したところ、0.007mg／ｇであつ
た。原料として用いた参考例1B−３で得られた
ケラチン加水分解物の40％水溶液はアミノ態チツ
素が9.220mg／ｇであり、生成物においてほとん
どのアミノ基がアシル化されていることが判明し
た。 参考例 2C 絹蛋白質加水分解物のアシル化物またはその塩
の製造 参考例 2C−１ 絹蛋白質加水分解のラウリン酸によるアシル化
物のカリウム塩 参考例1C−１で得られた絹蛋白質加水分解物
の30％水溶液500ｇに30℃恒温下撹拌しながらラ
ウリン酸クロライド65.5ｇ（絹蛋白質加水分解物
の1.0当量）を２時間かけて滴下した。その間20
％水酸化ナトリウム水溶液を適宜加えてPH９に維
持した。さらに30℃で１時間撹拌したのち、温度
を40℃に上げ１時間撹拌を続けて反応を終了し
た。 反応混合物を反応容器中から５％硫酸水溶液５
中に放出し、生成したアシル化物を遊離のかた
ちで浮遊させ、浮遊物を水洗したのち30％水溶液
カリウム水溶液で中和し、濃度30％の絹蛋白質加
水分解物のラウリン酸によるアシル化物のカリウ
ム塩水溶液232ｇを得た。収率は90％であつた。 得られた生成物の30％水溶液についてフアンス
レーク法によりアミノ態チツ素を測定したとこ
ろ、0.009mg／ｇであつた。原料として用いた参
考例1C−１で得られた絹蛋白質加水分解物の30
％水溶液はアミノ態チツ素が16.8mg／ｇであり、
生成物においてほとんどのアミノ基がアシル化さ
れていることが判明した。 参考例 2C−２ 絹蛋白質加水分解物のウンデシレン酸によるア
シル化物のカリウム塩 参考例2C−１における参考例1C−１で得られ
た絹蛋白質加水分解物に代えて参考例1C−２で
得られた絹蛋白質加水分解物の35％水溶液500ｇ
を用い、ラウリン酸クロライドの代わりにウンデ
シレン酸クロライド20ｇ（絹蛋白質加水分解物の
1.0当量）を用いたほかは参考例2C−１と同様に
して、濃度30％の絹蛋白質加水分解物のウンデシ
レン酸によるアシル化物のカリウム塩水溶液610
ｇを得た。収率は93％であつた。 得られた生成物の30％水溶液についてフアンス
レーク法によりアミノ態チツ素を測定したとこ
ろ、0.017mg／ｇであつた。原料として用いた参
考例1C−２で得られた絹蛋白質加水分解物の35
％水溶液はアミノ態チツ素が5.4mg／ｇであり、
生成物においてほとんどのアミノ基がアシル化さ
れていることが判明した。 参考例 2C−３ 絹蛋白質加水分解物のイソステアリン酸による
アシル化物のトリエタノールアミン塩 参考例2C−１における参考例1C−１で得られ
た絹蛋白質加水分解物に代えて参考例1C−３で
得られた絹蛋白質加水分解物の30％水溶液500ｇ
を用い、ラウリン酸クロライドの代わりにイソス
テアリン酸クロライド43.2ｇ（絹蛋白質加水分解
物の1.0当量）を用い、30％水酸化カリウム水溶
液の代わりにトリエタノールアミンを用いたほか
は参考例2C−１と同様にして濃度30％の絹蛋白
質加水分解物のイソステアリン酸によるアシル化
物のトリエタノールアミン塩水溶液560ｇを得た。
収率は92％であつた。 得られた生成物の30％水溶液についてフアンス
レーク法によりアミノ態チツ素を測定したとこ
ろ、0.010mg／ｇであつた。原料として用いた参
考例1C−３で得られた絹蛋白質加水分解物の30
％水溶液はアミノ態チツ素が9.33mg／ｇであり生
成物においてほとんどのアミノ基がアシル化され
ていることが判明した。 参考例 ３ 動物性蛋白質加水分解物の第４級アンモニウム
誘導体の製造 参考例 3A コラーゲン加水分解物の第４級アンモニウム誘
導体の製造 参考例 3A−１ 参考例1A−１で得られたコラーゲン加水分解
物の40％水溶液500ｇ（コラーゲン加水分解物の
平均分子量900、アミノ態チツ素の総量310ミリモ
ル）とイソプロピルアルコール150ｇを反応容器
に入れ、40℃で撹拌しながら濃度20％のラウリル
クロライドのイソプロピルアルコール溶液317ｇ
（コラーゲン加水分解物の1.0当量）を１時間かけ
て滴下し、かつその間20％水酸化ナトリウム水溶
液を適宜滴下して反応液のPHを9.5に維持した。
ラウリルクロライドの滴下終了後、PHを9.5に維
持しながら２時間撹拌を続け、ついで24時間放置
したのち、アミノ態チツ素を測定したところ、ア
ミノ態チツ素の総量は12ミリモルであり、アミノ
態チツ素の96％が反応していた。このようにし
て、コラーゲン加水分解物のラウリル化を行なつ
た後、反応混合物を減圧濃縮して水とイソピロア
ルコールを除去し、ついでｎ−ブチルアルコール
400ｇを加えて生成物を溶解し、不溶物として残
つている副生した塩化ナトリウムと少量の未反応
物を濾別した。濾液を三ツ口コルベンに移し、こ
れにベンジルクロライド75.9ｇ（ラウリル化生成
物の２倍当量）と炭酸水素ナトリウム20ｇを加
え、冷却器をつけて加熱と撹拌を行ない、液温
110℃で２時間反応を行なつた。不溶物として残
つている副生した塩化ナトリウムをデカントによ
り除去したのち、これにイオン交換水400ｇを加
え、ｎ−ブチルアルコールを減圧しながら水と共
沸させて留去した。さらに少量の水を加えて共沸
を繰り返すことによりｎ−ブチルアルコールを完
全に除去した。生成物を水に溶解し、濃度30％の
コラーゲン加水分解物のラウリルジベンジルアン
モニウム誘導体の塩化物の水溶液1120ｇを得た。 得られた水溶液について第４級アンモニウム塩
の呈性反応を行なつたとたろ、テトラフエニルホ
ウ素ナトリウムにより白色の沈殿を生じ、またド
ラーゲンドルフ試薬により赤色の沈殿を生じ、陽
性を示した。 さらに、コラーゲン加水分解物とラウリルジベ
イゾイルとが結合していることを確認するため
に、得られた水溶液を用い、ゲル濾過を行ない、
各分子量フラクシヨンについて、上記の呈性反応
を行なつたところ、各フラクシヨンはいずれも第
４級アンモニウム塩の呈性反応が陽性であり、コ
ラーゲン加水分解物とラウリルジベンゾイルとが
結合していることが確認された。 参考例 3A−２ 参考例1A−２で得られたコラーゲン加水分解
物の35％水溶液１Kg（コラーゲン加水分解物の平
均分子量500、アミノ態チツ素の総量697ミリモ
ル）を反応容器に入れ、撹拌しながら、濃度49％
のCTA水溶液228ｇ（コラーゲン加水分解物の
0.85当量）を30分間かけて滴下し、かつ、その間
20％水酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応
液のPHを9.5に維持した。CTAの滴下終了後、PH
を9.5に維持しながら５時間撹拌を続け、ついで
24時間放置したのち、アミノ態チツ素を測定した
ところ、アミノ態チツ素の総量は147ミリモルで
あり、アミノ態チツ素の79％が反応していた。つ
ぎに反応液を強酸性カチオン交換樹脂ダイヤイオ
ンSK−1B（商品名、三菱化成工業(株)）320mlの樹
脂塔に通液し、PH6.9に中和し、反応液中のナト
リウムイオンとわずかに残存している未反応の
CTAをイオン交換樹脂に吸着させ、ついでイオ
ン交換樹脂を除去して濃度30％のコラーゲン加水
分解物の第４級トリメチルアンモニウム誘導体の
水溶液を得た。 得られた水溶液について参考例3A−１と同様
に第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例3A−１
と同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンにつ
いて第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつた
ところ、各フラクシヨンとも陽性で、コラーゲン
加水分解物とCTAとが結合していることが確認
された。 参考例 3A−３ 参考例1A−３で得られたコラーゲン加水分解
物の35％水溶液800ｇ（コラーゲン加水分解物の
平均分子量1700、アミノ態チツ素の総量140ミリ
モル）を反応容器に入れ、30℃で撹拌しながら、
濃度49％のCTA水溶液63.1ｇ（コラーゲン加水
分解物の1.0当量）を１時間かけて滴下し、かつ、
その間20％水酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下し
て反応液のPHを11.0に維持した。CTAの滴下終
了後、PHを11.0に維持しながら３時間撹拌を続
け、ついで24時間放置したのち、アミノ態チツ素
を測定したところ、アミノ態チツ素の総量は14ミ
リモルであり、アミノ態チツ素の90％が反応して
いた。つぎに反応液に弱酸性カチオン交換樹脂ア
ンバーライトIRC−50（前出）120mlを加え、反応
液中のナトリウムイオンとわずかに残存している
未反応のCTAをイオン交換樹脂に吸着させ、つ
いでイオン交換樹脂を除去して濃度30％のコラー
ゲン加水分解物の第４級トリメチルアンモニウム
誘導体の水溶液を得た。 得られた水溶液について参考例3A−１と同様
に第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例3A−１
と同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンにつ
いて第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつた
ところ、各フラクシヨンとも陽性で、コラーゲン
加水分解物とCTAとが結合していることが確認
された。 参考例 3B ケラチン加水分解物の第４級アンモニウム誘導
体の製造参考例 3B−１ 参考例1B−１で得られたケラチン加水分解物
の40％水溶液900ｇ（ケラチン加水分解物の平均
分子量800、アミノ態チツ素の総量430ミリモル）
を反応容器に入れ、撹拌しながら濃度49％の
CTA水溶液148ｇ（ケラチン加水分解物の0.9当
量）を30分間かけて滴下し、かつその間20％水酸
化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液のPHを
10.0に維持した。CTAの滴下終了後、PHを10.0に
維持しながら２時間撹拌を続け、ついで24時間放
置したのち、アミノ態チツ素を測定したところ、
アミノ態チツ素の総量は52ミリモルであり、アミ
ノ態チツ素の88％が反応していた。つぎに反応液
に弱酸性カチオン交換樹脂アンバーライトIRC−
50（前出）220mlを加え、PH6.5に中和し、反応液
中のナトリウムイオンとわずかに残存している未
反応のCTAをイオン交換樹脂に吸着させ、つい
でイオン交換樹脂を除去して濃度30％のケラチン
加水分解物の第４級トリメチルアンモニウム誘導
体の水溶液を得た。 得られた水溶液について、参考例3A−１と同
様に第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつた
ところ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例3A−１
と同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンにつ
いて第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつた
ところ、各フラクシヨンとも陽性で、ケラチン加
水分解物とCTAとが結合していることが確認さ
れた。 参考例 3B−２ 参考例1B−２で得られたケラチン加水分解物
の40％水溶液900ｇ（ケラチン加水分解物の平均
分子量1200、アミノ態チツ素の総量272ミリモル）
を反応容器に入れ、撹拌しながら、濃度49％の
CTA水溶液88.7ｇ（ケラチン加水分解物の0.85当
量）を30分間かけて滴下し、かつその間20％水酸
化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液のPHを
10.5に維持した。CTAの滴下終了後、PHを10.5に
維持しながら２時間撹拌を続け、ついで24時間放
置したのち、アミノ態チツ素を測定したところ、
アミノ態チツ素の総量は61ミリモルであり、アミ
ノ態チツ素の78％が反応していた。つぎに反応液
に強酸性カチオン交換樹脂ダイヤイオンSK−1B
（前出）200mlを加え、PH6.9に中和し、反応液中
のナトリウムイオンとわずかに残存している未反
応のCTAをイオン交換樹脂に吸着させ、ついで
イオン交換樹脂を除去して濃度30％のケラチン加
水分解物の第４級トリメチルアンモニウム誘導体
の水溶液を得た。 得られた水溶液について参考例3A−１と同様
に第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例3A−１
と同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンにつ
いて第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつた
ところ、各フラクシヨンとも陽性で、ケラチン加
水分解物とCTAとが結合していることが確認さ
れた。 参考例 3B−３ 参考例1B−３で得られたケラチン加水分解物
の40％水溶液700ｇ（ケラチン加水分解物の平均
分子量600、アミノ態チツ素の総量431ミリモル）
とイソプロピルアルコール100ｇを反応容器に入
れ、40℃で撹拌しながら、濃度20％のセチルクロ
ライドのイソプロピルアルコール溶液561ｇ（ケ
ラチン加水分解物の1.0当量）を１時間かけて滴
下し、その間20％水酸化ナトリウム水溶液を適宜
滴下して反応液のPHを9.5に維持した。セチルク
ロライドの滴下終了後、PHを9.5に維持しながら
１時間撹拌を続け、ついで24時間放置したのち、
アミノ態チツ素を測定したところ、アミノ態チツ
素の総量は17ミリモルであり、アミノ態チツ素の
96％が反応していた。このようにしてケラチン加
水分解物のセチル化を行なつたのち、反応混合物
を減圧濃縮して、水とイソプロピルアルコールを
除去し、水を留去してから、イソプロピルアルコ
ール70mlを加えて生成物を溶解し、不溶物として
残つている副生した塩化ナトリウムと少量の未反
応物を濾別した。つぎに、濾液とメチルクロライ
ド50.2ｇ（セチル化反応物の2.4倍当量）と炭酸
水素ナトリウム35ｇの混合物をオートクレーブ中
110℃で３時間加熱した。冷却後、反応混合物を
濾過し、減圧濃縮によりイソプロピルアルコール
を除去して、生成物のケラチン加水分解物のセチ
ルジメチルアンモニウム誘導体の塩化物の粘性シ
ロツプ430ｇを得た。 得られた粘性シロツプを水で希釈したのち参考
例3A−１と同様に第４級アンモニウム塩の呈性
反応を行なつたところ、いずれも陽性であつた。 また、得られた粘性シロツプの水希釈液につい
て参考例3A−１と同様にゲル濾過し、各分子量
フラクシヨンについて第４級アンモニウム塩の呈
性反応を行なつたところ、各フラクシヨンとも陽
性で、ケラチン加水分解物とセチルジメチルとが
結合していることが確認された。 参考例 3C 絹蛋白質加水分解物の第４級アンモニウム誘導
体の製造 参考例 3C−１ 参考例1C−１で得られた絹蛋白質加水分解物
の30％水溶液1200ｇ（絹蛋白質加水分解物の平均
分子量500、アミノ態チツ素の総量730ミリモル）
を反応容器に入れ、40℃に加温して撹拌しながら
濃度50％のCTA水溶液247ｇ（絹蛋白質加水分解
物の0.9当量）を30分間かけて滴下し、かつその
間20％水酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反
応液のPHを10.0に維持した。CTAの滴下終了後、
PHを10.0に維持しながら２時間撹拌を続け、つい
で24時間放置したのち、アミノ態チツ素を測定し
たところ、アミノ態チツ素の総量は81ミリモルで
あり、アミノ態チツ素の89％が反応していた。つ
ぎに反応液に弱酸性カチオン交換樹脂アンバーラ
イトIRC−50（前出）100mlを加え、PH6.7に中和
し、反応液中のナトリウムイオンとわずかに残存
している未反応のCTAをイオン交換樹脂に吸着
させ、ついでイオン交換樹脂を除去して濃度30％
の絹蛋白質加水分解物の第４級トリメチルアンモ
ニウム誘導体の水溶液を得た。 得られた水溶液について参考例3A−１と同様
に第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例3A−１
と同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンにつ
いて第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつた
ところ、各フラクシヨンとも陽性で、絹蛋白質加
水分解物とCTAとが結合していることが確認さ
れた。 参考例 3C−２ 参考例1C−３で得られた濃度35％の絹蛋白質
加水分解物の水溶液500ｇ（絹蛋白質加水分解物
の平均分子量1800、アミノ態チツ素の総量95ミリ
モル）を反応容器にいれ、撹拌しながら、濃度49
％のCTA水溶液30.4ｇ（絹蛋白加水分解物の0.85
当量）を１時間かけて滴下し、かつ、その間20％
水酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液の
PHを10.0に維持しながら２時間撹拌を続け、つい
で24時間放置したのち、アミノ態チツ素を測定し
たところ、アミノ態チツ素の総量は17ミリモルで
あり、アミノ態チツ素の82％が反応していた。つ
ぎに反応液に強酸性カチオン交換樹脂ダイヤイオ
ンSK−1B（前出）80mlを加え、PH6.9に中和し、
反応液中のナトリウムイオンとわずかに残存して
いる未反応のCTAをイオン交換樹脂に吸着させ、
ついでイオン交換樹脂を除去して濃度30％の絹蛋
白質加水分解物の第４級トリメチルアンモニウム
誘導体水溶液を得た。 得られた水溶液について参考例3A−１と同様
に第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例3A−１
と同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンにつ
いて第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつた
ところ、各フラクシヨンとも陽性で、絹蛋白質加
水分解物とCTAとが結合していることが確認さ
れた。 参考例 3C−３ 参考例1C−３で得られた絹蛋白質加水分解物
の30％水溶液500ｇ（絹蛋白質加水分解物の平均
分子量1050、アミノ態チツ素の総量140ミリモル）
を反応容器に入れ、50℃で撹拌しながら、濃度20
％のデシルクロライドのイソプロピルアルコール
溶液247ｇ（絹蛋白質加水分解物の2.0当量）を２
時間かけて滴下し、かつ、その間20％水酸化ナト
リウム水溶液を適宜滴下して反応液のPHを9.5に
維持した。デシルクロライドの滴下終了後、PHを
9.5に維持しながら１時間撹拌を続け、ついで24
時間放置したのち、アミノ態チツ素を測定したと
ころ、アミノ態チツ素の総量は１ミリモル以下で
あつた。上記反応液中のデシルクロライドとその
加水分解物であるデシルアルコールを定量したと
ころ、両者あわせて12ミリモルであつたことよ
り、92％以上の収率でジデシル化が行なわれてい
ることが判明した。 このようにして絹蛋白質加水分解物のジデシル
化を終了したのち、反応混合物を減圧濃縮して水
とイソプロピルアルコールを除去し、水を留去し
てから、イソプロピルアルコール500mlを加えて
生成物を溶解し、不溶物として残存している副生
した塩化ナトリウムと少量の未反応を濾別した。
濾液とメチルクロライド8.5ｇと炭酸水素ナトリ
ウム６ｇの混合物をオートクレーブ中110℃で２
時間加熱し、冷却後、反応混合物を濾過し、減圧
濃縮によりイソプロピアルコールを除去して、生
成物の絹蛋白質加水分解物のジデシルメチルアン
モニウム誘導体の粘性シロツプ210ｇを得た。 得られた粘性シロツプを水で希釈して参考例
3A−１と同様に第４級アンモニウム塩の呈性反
応を行なつたところ、いずれも陽性であつた。 また、得られた粘性シロツプの水希釈液を用
い、参考例3A−１と同様にゲル濾過し、各分子
量フラクシヨンについて第４級アンモニウム塩の
呈性反応を行なつたところ、各フラクシヨンとも
陽性で、絹蛋白質加水分解物とジデシルメチルと
が結合していることが確認された。 実施例 １ ラウリル硫酸ナトリウムが８％、参考例2A−
１〜3C−３で得た動物性蛋白質加水分解物のア
シル化物またはその塩および動物性蛋白質加水分
解物の第４級アンモニウム誘導体が第２表に示す
濃度、EDTAが0.1％、香料が適量で、残部が精
製水よりなるシヤンプー組成物を調製し、以下に
示す方法で性能評価を行なつた。なお、上記シヤ
ンプー組成物の調製に用いた動物性蛋白質加水分
解物の誘導体の種別は参考例番号で示す。 (1) 泡立て試験 ウイルスマン（Wilmsmann）法で泡立試験
を行なつた。すなわちプラスチツク製の円筒
（直径６cm×高さ36cm）の恒温槽（温度25℃）
に、シヤンプー組成物の20％水溶液（アニオン
性界面活性剤濃度として4.0％）200mlを入れ、
専用のブラシを回転させ（2000r.p.m. ５分間）
て泡立たせ、発生した泡の量を測定する方法を
用いた。なおウイルスマン法による泡立試験用
の装置は市販品を用いた。このウイルスマン法
では泡の広がりのみならず、ブラシの回転を停
止したのちの泡の安定性についても測定でき
る。泡の広がりおよび泡の安定性に関する測定
結果を第２表に示す。なお、泡の広がりとはブ
ラシの回転によつて生じた泡の全容量であり、
泡の安定性とは回転後の静置によつて円筒の下
部より生ずる水面の容量が100mlとなるまでの
時間を秒で示したものであり、この間の時間が
長いほど泡の安定性が良いことを示している。 なお、本試験は以下に示す組成を有する合成
脂肪を試験液200mlに対して0.4ｇ（液に対し約
0.2％）加え、自然の毛髪の汚れの代用とした。 合成樹脂の組成 ラノリン 20％ ココナツ油 20％ パラフイン油 20％ ワセリン 20％ セチルアルコール 10％ ひまし油 10％

【表】 (2) 洗髪時の感触 本発明の実施品（第２表における実施例１の
シヤンプー組成物の試料番号１〜15）とその対
照品（第２表の試料番号16）を用いて女性パネ
ル20人が１日に一度洗髪を行ない、両シヤンプ
ー組成物について第３表に示す各項目にしたが
つて比較試験を行なつた。なお各シヤンプー組
成物の使用量は各１回の洗髪につき５ｇであ
る。

【表】 実施例 ２ 第４表に示す処方よりなるシヤンプー組成物
（試料番号21〜25と市販のシヤンプー組成物Ａ〜
Ｃを用い、Draize法により目に対する刺激の度
合についてテストを行なつた。 すなわち、体重2.3〜2.7Kgの健康な家兎（オ
ス、白色）５羽にシヤンプー組成物0.2mlを目に
滴下したのち、１時間後、24時間後の角膜、虹
彩、結膜を観察し、その結果を次に示す検定法に
よつて採点し、５羽についての平均値を求めた。
得られた角膜についての各項目の平均値の積を５
倍した点数と、虹彩についての平均値を５倍した
値と、結膜についての各項目の平均値の和を２倍
した値を合計点とした。合計点が大きいほど目に
対する刺激が強いことを示す。結果を第５表に示
す。 検査法 １ 角膜：混 濁 ０〜４ 包区域 ０〜４ ２ 虹彩：充 血 ０〜２ ３ 結膜：発 赤 ０〜３ 浮 腫 ０〜４ 分泌物 ０〜３

【表】

【表】

〔発明の効果〕

以上説明したように、本発明によれば、シヤン
プー本来の性能に優れ、かつ毛髪にしなやかさ、
なめらかさ、良好なくし通り性を付与し、かつ目
や頭皮に対する刺激の少ないシヤンプー組成物が
提供された。

Claims (1)

1. 【特許請求の範囲】 １ (1) アニオン性界面活性剤を含有するシヤン
   プー剤に、動物性蛋白質加水分解物のアシル化
   物またはその塩と、動物性蛋白質加水分解物の
   第４級アンモニウム誘導体とを配合したことを
   特徴とするシヤンプー組成物。 (2) 動物性蛋白質加水分解物のアシル化物または
   その塩が次の一般式（） （式中、R₁は炭素数８〜20の長鎖アルキル基
   またはアルケニル基であり、R₂は動物性蛋白
   質加水分解物の構成アミノ酸の側鎖である。ｎ
   は３〜20の整数であり、Ｍは水素、ナトリウ
   ム、カリウムなどのアルカリ金属、アンモニウ
   ムまたはモノエタノールアミン、ジエタノール
   アミン、トリエタノールアミン、２−アミノ−
   ２−メチル−１，３−プロパンジオールなどの
   有機アルカノールアミンのオニウムである）で
   示される動物性蛋白質加水分解物のアシル化物
   またはその塩である特許請求の範囲第１項記載
   のシヤンプー組成物。 (3) 動物性蛋白質加水分解物の第４級アンモニウ
   ム誘導体が次の一般式（） （式中、R₂およびｎは前記一般式（）にお
   けると同じ意味を有し、R₂は動物性蛋白質加
   水分解物の構成アミノ酸の側鎖であり、ｎは３
   〜20の整数である）で示される動物性蛋白質加
   水分解物の第４級トリメチルアンモニウム誘導
   体である特許請求の範囲第１項または第２項記
   載のシヤンプー組成物。 (4) 動物性蛋白質加水分解物の第４級アンモニウ
   ム誘導体が次の一般式（） （R₂およびｎは前記一般式（）におけると
   同じ意味を有し、R₂は動物性蛋白質加水分解
   物の構成アミノ酸の側鎖であり、ｎは３〜20の
   整数である。R₃、R₄、R₅の少なくとも１つは
   炭素数８〜20の長鎖アルキル基またはヒドロキ
   シアルキル基であり、残余は炭素数１〜３のア
   ルキル基、ヒドロキシアルキル基またはベンジ
   ル基である）で示される動物性蛋白質加水分解
   物のアミノ基における第４級アンモニウム誘導
   体である特許請求の範囲第１項または第２項記
   載のシヤンプー組成物。