JPH0630615B2 - 低分子ペプチド組成物及びその製造方法 - Google Patents
低分子ペプチド組成物及びその製造方法Info
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- JPH0630615B2 JPH0630615B2 JP63187281A JP18728188A JPH0630615B2 JP H0630615 B2 JPH0630615 B2 JP H0630615B2 JP 63187281 A JP63187281 A JP 63187281A JP 18728188 A JP18728188 A JP 18728188A JP H0630615 B2 JPH0630615 B2 JP H0630615B2
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- producing
- same
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- Y02P—CLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
- Y02P20/00—Technologies relating to chemical industry
- Y02P20/50—Improvements relating to the production of bulk chemicals
- Y02P20/52—Improvements relating to the production of bulk chemicals using catalysts, e.g. selective catalysts
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- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】 産業上の利用分野 本発明は、ジペプチドを主成分とする低分子ペプチド組
成物を酵素化学的に製造するものである。
成物を酵素化学的に製造するものである。
従来の技術及び課題 腸管におけるタンパク質の吸収は、タンパク質が胃や腸
のペロテアーゼでオリゴペプチドにまで分解された後、
腸管上皮細胞のペプチダーゼで更に分解されて吸収され
ると考えられている。それゆえジペプチドやトリペプチ
ドの吸収はアミノ酸に比べて非常に早期に行われるとい
う報告もあり、これによればアミノ酸よりジ又はトリペ
プチドの方がより好ましいことになる。
のペロテアーゼでオリゴペプチドにまで分解された後、
腸管上皮細胞のペプチダーゼで更に分解されて吸収され
ると考えられている。それゆえジペプチドやトリペプチ
ドの吸収はアミノ酸に比べて非常に早期に行われるとい
う報告もあり、これによればアミノ酸よりジ又はトリペ
プチドの方がより好ましいことになる。
従来、ジペプチドの製造方法は有機合成化学的な方法で
行われている。しかしながら、この方法では、コストが
高くつく上に副生物の除去が困難であり、食品としての
安全性にも問題があった。
行われている。しかしながら、この方法では、コストが
高くつく上に副生物の除去が困難であり、食品としての
安全性にも問題があった。
また、各種の市販プロテアーゼ剤をタンパク質に作用さ
せても良いが、この場合酵素剤中に含まれるペプチダー
ゼによりアミノ酸化されることが多い。たとえば、アス
ペルジルス オリゼ(Aspergillus oryzae)の酵素剤もア
ミノ酸生成性が強く、これによる大豆タンパク質分解物
中のアミノ酸は４０％にも及んでいる。
せても良いが、この場合酵素剤中に含まれるペプチダー
ゼによりアミノ酸化されることが多い。たとえば、アス
ペルジルス オリゼ(Aspergillus oryzae)の酵素剤もア
ミノ酸生成性が強く、これによる大豆タンパク質分解物
中のアミノ酸は４０％にも及んでいる。
本発明は、有用なジおよびトリペプチドを主体とするペ
プチド混合物及びその新製造法に関するものである。
プチド混合物及びその新製造法に関するものである。
課題を解決するための手段 本発明はＤＰＣＰaseを有効に作用させジおよびトリペ
プチドを大量に生産することを目的にしている。更に具
体的にいえば、ＤＰＣＰaseとエンドペプチダーゼおよ
び場合によってはプロリン特異的エンドペプチダーゼを
共存させタンパク質を分解する点にある。まずＤＰＣＰ
aseについてのべる。
プチドを大量に生産することを目的にしている。更に具
体的にいえば、ＤＰＣＰaseとエンドペプチダーゼおよ
び場合によってはプロリン特異的エンドペプチダーゼを
共存させタンパク質を分解する点にある。まずＤＰＣＰ
aseについてのべる。
ＤＰＣＰaseは、たとえばバチルス ズブチリス(Bacill
us subtilis)ＨＬ５２１株（微工研菌寄託第１０００５
号）又はバチルス プミルス(Bacillus pumilus)ＨＬ７
２１株（微工研菌寄託第１０００６号）を通常の培養法
により培養して生成させることができるものである。な
お、そのＤＰＣＰaseの性質は次の通りである。
us subtilis)ＨＬ５２１株（微工研菌寄託第１０００５
号）又はバチルス プミルス(Bacillus pumilus)ＨＬ７
２１株（微工研菌寄託第１０００６号）を通常の培養法
により培養して生成させることができるものである。な
お、そのＤＰＣＰaseの性質は次の通りである。
Ｉ）作用 本酵素をＡla−６（アラニン６個よりなるペプチドをＡ
la−６と略記し、同様に例えばアラニン２または３個よ
りなるものをＡla−２，Ａla−３のごとく略記する。以
下同じ）に作用させるとカルボキシ未満よりＡla−２づ
つに切断するほか、アンジオテンシンＩ（Ａsp−Ａrg−
Ｖal−Ｔyr−Ｉlu−Ｈis−Ｐro−Ｐhe−Ｈis−Ｌeu）の
カルボキシ未満からＨis−Ｌeuを遊離する。また、ブラ
ジキニン（Ａrg−Ｐro−Ｐro−Ｇly−Ｐhe−Ｓer−Ｐro
−Ｐhe−Ａrg）をＡrg−Ｐro−Ｐro，Ｇly−Ｐhe，Ｓer
−Ｐro，Ｐhe−Ａrgに分解した。すなわち、本酵素はタ
ンパク質のカルボキシ末端よりアミノ酸の種類の如何を
問わずジペプチド単位でペプチドを遊離する。しかしな
がら、カルボキシ末端より２番目にプロリンがあった場
合は切断しない。
la−６と略記し、同様に例えばアラニン２または３個よ
りなるものをＡla−２，Ａla−３のごとく略記する。以
下同じ）に作用させるとカルボキシ未満よりＡla−２づ
つに切断するほか、アンジオテンシンＩ（Ａsp−Ａrg−
Ｖal−Ｔyr−Ｉlu−Ｈis−Ｐro−Ｐhe−Ｈis−Ｌeu）の
カルボキシ未満からＨis−Ｌeuを遊離する。また、ブラ
ジキニン（Ａrg−Ｐro−Ｐro−Ｇly−Ｐhe−Ｓer−Ｐro
−Ｐhe−Ａrg）をＡrg−Ｐro−Ｐro，Ｇly−Ｐhe，Ｓer
−Ｐro，Ｐhe−Ａrgに分解した。すなわち、本酵素はタ
ンパク質のカルボキシ末端よりアミノ酸の種類の如何を
問わずジペプチド単位でペプチドを遊離する。しかしな
がら、カルボキシ末端より２番目にプロリンがあった場
合は切断しない。
II）至適ｐＨ及び安定ｐＨ バチルス ズブチリスＨＬ５２１株のものは、ｐＨ6.０
−１1.０の間で安定であり、至適ｐＨは、7.５である。
−１1.０の間で安定であり、至適ｐＨは、7.５である。
バチルス プミルスＨＬ７２１株のものは、ｐＨ5.５−
9.０の間で安定であり、至適ｐＨは7.５である。
9.０の間で安定であり、至適ｐＨは7.５である。
III）作用温度 バチルス ズブチリスＨＬ５２１株、バチルス プミル
スＨＬ７２１株共に酵素の作用最適温度は５０℃で、ｐ
Ｈ7.０，６０分処理を条件として４５℃まで安定であっ
た。
スＨＬ７２１株共に酵素の作用最適温度は５０℃で、ｐ
Ｈ7.０，６０分処理を条件として４５℃まで安定であっ
た。
IV）分子量 ゲル濾過法により、バチルス ズブチリスＨＬ５２１株
のものは、１１０，０００ バチルス プミルスＨＬ７
２１株のものは、１５５，０００であった。
のものは、１１０，０００ バチルス プミルスＨＬ７
２１株のものは、１５５，０００であった。
Ｖ）活性測定方法 １０ｍＭベンゾイル−グリシル−アラニル−プロリン0.
１mlに２０ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ7.０）0.05mlと酵素
液0.05mlを加え、４０℃で１５分反応させ、生ずるアラ
ニル−プロリンをニンヒドリン法で定量した。
１mlに２０ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ7.０）0.05mlと酵素
液0.05mlを加え、４０℃で１５分反応させ、生ずるアラ
ニル−プロリンをニンヒドリン法で定量した。
上記反応で１分間当り１μｍｏｌのアラニル−プロリン
を生成する酵素量を１単位とした。
を生成する酵素量を１単位とした。
以上はバチルス ズブチリス及びバチルス プミルスの
例であるが、本願においては必ずしもこれらに限定され
ない。たとえば、上記以外にもウサギの肺に由来するも
の，ブタの腎臓，エシエリヒア コリ(Esherishia col
i)，コリネバクテリウム イクイ(Corynebacterium equ
i)等の起源のものも本願においてやはり有効に利用でき
るものである。
例であるが、本願においては必ずしもこれらに限定され
ない。たとえば、上記以外にもウサギの肺に由来するも
の，ブタの腎臓，エシエリヒア コリ(Esherishia col
i)，コリネバクテリウム イクイ(Corynebacterium equ
i)等の起源のものも本願においてやはり有効に利用でき
るものである。
次にエンドペプチダーゼであるが、このものはプロリン
特異的エンドペプチダーゼを除いて通常のエンドペプチ
ダーゼが採用される。オリゴペプチドを大量に生成し、
かつアミノ酸を余り生成しないものがよい。プロリン特
異的なエンドプロテアーゼの起源もフラボバクテリウム
メニンゴセプチカム(Flavobacterium meningocepticu
m)のほか、たとえば羊の腎臓由来の如きも使用できる。
特異的エンドペプチダーゼを除いて通常のエンドペプチ
ダーゼが採用される。オリゴペプチドを大量に生成し、
かつアミノ酸を余り生成しないものがよい。プロリン特
異的なエンドプロテアーゼの起源もフラボバクテリウム
メニンゴセプチカム(Flavobacterium meningocepticu
m)のほか、たとえば羊の腎臓由来の如きも使用できる。
エンドペプチダーゼもＤＰＣＰaseも共に作用温度，作
用時間，使用量（力価），ｐＨ等において格別制限はな
い。その作用可能範囲内において適宜定めればよい。
用時間，使用量（力価），ｐＨ等において格別制限はな
い。その作用可能範囲内において適宜定めればよい。
エンドペプチダーゼ，プロリン特異的エンドペプチダー
ゼ及びＤＰＣＰaseの作用順序も任意であるが、一般的
にはエンドペプチダーゼ，プロリン特異的エンドペプチ
ダーゼ，ＤＰＣＰaseの順に作用させるのが普通であ
る。
ゼ及びＤＰＣＰaseの作用順序も任意であるが、一般的
にはエンドペプチダーゼ，プロリン特異的エンドペプチ
ダーゼ，ＤＰＣＰaseの順に作用させるのが普通であ
る。
なお、基質であるタンパク質はその起源、品種等を問わ
ずいずれも採用される。たとえば大豆タンパク質，小麦
タンパク質，乳タンパク質又は卵白などである。
ずいずれも採用される。たとえば大豆タンパク質，小麦
タンパク質，乳タンパク質又は卵白などである。
作用 バチルス ズブチリス及びバチルス プミルスの産生す
るＤＰＣＰaseは本発明者によってカルボキシ末端から
アミノ酸２個単位で作用しジペプチドを生成することが
明らかになった。すなわち、前述の課題を解決するた
めの手段の項において酵素の作用として述べたようにＡ
la−６を３個のＡla−２に、ブラジキニンを３個のジペ
プチドと１個のトリペプチドに切断する。しかし、アン
ジオテンシンＩの例にみられるようにカルボキシ末端よ
り２番目のプロリンが存在すると反応は進行しない。こ
のことは、Ａla−Ａla−Ｐro−Ａlaに作用しないことか
らも一般的性質といえる。
るＤＰＣＰaseは本発明者によってカルボキシ末端から
アミノ酸２個単位で作用しジペプチドを生成することが
明らかになった。すなわち、前述の課題を解決するた
めの手段の項において酵素の作用として述べたようにＡ
la−６を３個のＡla−２に、ブラジキニンを３個のジペ
プチドと１個のトリペプチドに切断する。しかし、アン
ジオテンシンＩの例にみられるようにカルボキシ末端よ
り２番目のプロリンが存在すると反応は進行しない。こ
のことは、Ａla−Ａla−Ｐro−Ａlaに作用しないことか
らも一般的性質といえる。
この反応の阻害を克服するため本発明者は種々検討の結
果フラボバクテリウム メニンゴセプチカムに代表され
るプロリン特異的エンドペプチダーゼを共存させまたは
予め作用させると再びＤＰＣＰaseの作用が始まること
を発見した。
果フラボバクテリウム メニンゴセプチカムに代表され
るプロリン特異的エンドペプチダーゼを共存させまたは
予め作用させると再びＤＰＣＰaseの作用が始まること
を発見した。
上記のようにＤＰＣＰaseとプロリン特異的エンドペプ
チダーゼを共同作用させれば理論上は蛋白質をすべてジ
ペプチドに分解することができる。しかし実際に各種の
ペプチドやカゼインなどの高分子タンパク質に作用させ
るとペプチドに比べ著しく作用が劣り、場合によっては
ほとんど作用しない。この原因について種々検討を行っ
たところ、エンドプロテアーゼを作用させ、オリゴペプ
チド化した後、ＤＰＣＰaseならびにプロリン特異的エ
ンドペプチダーゼを作用させると効率よくジおよびトリ
ペプチドが生成することが判明した。
チダーゼを共同作用させれば理論上は蛋白質をすべてジ
ペプチドに分解することができる。しかし実際に各種の
ペプチドやカゼインなどの高分子タンパク質に作用させ
るとペプチドに比べ著しく作用が劣り、場合によっては
ほとんど作用しない。この原因について種々検討を行っ
たところ、エンドプロテアーゼを作用させ、オリゴペプ
チド化した後、ＤＰＣＰaseならびにプロリン特異的エ
ンドペプチダーゼを作用させると効率よくジおよびトリ
ペプチドが生成することが判明した。
実施例 実施例１ １％ペプトン、0.５％酵母エキス、0.５％食塩を含む培
地をｐＨ7.３に調整し、殺菌後バチルス ズブチリスＨＬ５２１株を接種し、３７℃・１６時間培
養する。培養後、遠心分離により菌体を得、１０ｍＭリ
ン酸緩衝液で懸濁し超音波で菌体を破砕した。さらに遠
心分離により菌体破砕物を除去した。
地をｐＨ7.３に調整し、殺菌後バチルス ズブチリスＨＬ５２１株を接種し、３７℃・１６時間培
養する。培養後、遠心分離により菌体を得、１０ｍＭリ
ン酸緩衝液で懸濁し超音波で菌体を破砕した。さらに遠
心分離により菌体破砕物を除去した。
上澄液にはＤＰＣＰase 0.０３Ｕ／mlを含んでいた。こ
の上澄液をＱ−セファロース、ハイドロキシルアパタイ
ト、ＴＳＫ−gelＧ３０００ＳＷＸＬなどの各種クロマ
トグラフィーにより精製した。得られた精製酵素はゲル
電気泳動によって単一のタンパク質の挙動を示した。収
率は約１％であった。
の上澄液をＱ−セファロース、ハイドロキシルアパタイ
ト、ＴＳＫ−gelＧ３０００ＳＷＸＬなどの各種クロマ
トグラフィーにより精製した。得られた精製酵素はゲル
電気泳動によって単一のタンパク質の挙動を示した。収
率は約１％であった。
実施例２ バチルス プミルスＨＬ７２１株を実施例１と同組成の
培地で同一条件にて培養した。同様の精製条件にて同様
の作用を示す酵素を得ることができた。収率は1.５％で
あった。
培地で同一条件にて培養した。同様の精製条件にて同様
の作用を示す酵素を得ることができた。収率は1.５％で
あった。
実施例３ １ｇのオボアルブミンを１００mlの水に溶解しバチルス
ズブチリスのエンドペプチダーゼ0.１ｇを加え４０℃
・４時間作用させた。１００℃に加熱しエンドペプチダ
ーゼを失活させた後、プロリン特異的エンドペプチダー
ゼ５Ｕを加え４０℃１６時間作用させた。１００℃に加
熱しプロリン特異的エンドペプチダーゼを失活させた
後、ＤＰＣＰase 0.５Ｕを加えさらに４０℃で１６時間
反応させた。
ズブチリスのエンドペプチダーゼ0.１ｇを加え４０℃
・４時間作用させた。１００℃に加熱しエンドペプチダ
ーゼを失活させた後、プロリン特異的エンドペプチダー
ゼ５Ｕを加え４０℃１６時間作用させた。１００℃に加
熱しプロリン特異的エンドペプチダーゼを失活させた
後、ＤＰＣＰase 0.５Ｕを加えさらに４０℃で１６時間
反応させた。
それぞれの段階に於ける反応物のゲル濾過法による分子
量の割合を表１に示す。
量の割合を表１に示す。
以上のように分子量１０００以下の低分子量のペプチド
を主成分とする組成物を得ることができた。
を主成分とする組成物を得ることができた。
本発明の効果 本発明に使用の酵素の特異性から、本発明の低分子組成
物は、ジペプチドを主成分とするので、経口投与した場
合、腸管において速やかに吸収されやすいものであり、
栄養的にみてすぐれたものである。
物は、ジペプチドを主成分とするので、経口投与した場
合、腸管において速やかに吸収されやすいものであり、
栄養的にみてすぐれたものである。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.5 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 Ｃ１２Ｒ 1:125） (Ｃ１２Ｐ 21/06 Ｃ１２Ｒ 1:07） (Ｃ１２Ｎ 9/48 Ｃ１２Ｒ 1:125） (Ｃ１２Ｎ 9/48 Ｃ１２Ｒ 1:07）
Claims (5)
- 【請求項１】タンパク質の水溶液をエンドペプチダーゼ
とジペプチジルカルボキシペプチダーゼ（以下、ＤＰＣ
Ｐaseと略記する）とによって加水分解してなることを
特徴とする低分子ペプチド組成物。 - 【請求項２】タンパク質の水溶液にエンドペプチダーゼ
とＤＰＣＰaseとを添加してこれを加水分解することを
特徴とする低分子ペプチド組成物の製造方法。 - 【請求項３】エンドペプチダーゼとしてプロリン特異的
エンドペプチダーゼを使用することを特徴とする特許請
求の範囲の又は記載の低分子ペプチド組成物又はそ
の製造方法。 - 【請求項４】加水分解の条件として温度２５〜６０℃，
８〜７２時間とすることを特徴とする特許請求の範囲の
又は記載の低分子ペプチド組成物又はその製造方
法。 - 【請求項５】エンドペプチダーゼとして通常のエンドペ
プチダーゼとプロリン特異的エンドペプチダーゼとを併
用することを特徴とする特許請求の範囲の又は記載
の低分子ペプチド組成物又はその製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63187281A JPH0630615B2 (ja) | 1988-07-27 | 1988-07-27 | 低分子ペプチド組成物及びその製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63187281A JPH0630615B2 (ja) | 1988-07-27 | 1988-07-27 | 低分子ペプチド組成物及びその製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0239896A JPH0239896A (ja) | 1990-02-08 |
| JPH0630615B2 true JPH0630615B2 (ja) | 1994-04-27 |
Family
ID=16203252
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP63187281A Expired - Fee Related JPH0630615B2 (ja) | 1988-07-27 | 1988-07-27 | 低分子ペプチド組成物及びその製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0630615B2 (ja) |
Families Citing this family (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CA2706364A1 (en) | 2000-12-07 | 2002-06-13 | Dsm Ip Assets B.V. | Method for the prevention or reduction of haze in beverages |
| ATE475324T1 (de) * | 2000-12-07 | 2010-08-15 | Dsm Ip Assets Bv | Mit carboxy-terminal prolin peptide angereicherte proteinhydrolysate |
| ES2540926T3 (es) * | 2002-06-04 | 2015-07-14 | Dsm Ip Assets B.V. | Hidrolizado de proteínas rico en tripéptidos |
| US8257760B2 (en) | 2002-06-07 | 2012-09-04 | Dsm Ip Assets B.V. | Method for the prevention or reduction of haze in beverages |
| JP4301819B2 (ja) | 2003-01-15 | 2009-07-22 | 株式会社東京自働機械製作所 | フィルム切断装置 |
| UA89616C2 (ru) * | 2003-08-01 | 2010-02-25 | Калпис Ко., Лтд. | Гидролизат казеина, способ его получения и применения |
| KR100679692B1 (ko) * | 2004-12-06 | 2007-02-07 | 주식회사농심 | 혈중 지질 농도의 증가 억제 및 체중 감소 효과가 있는검은콩 펩타이드 조성물 |
| WO2006134752A1 (ja) * | 2005-06-15 | 2006-12-21 | Fuji Oil Company, Limited | 大豆ペプチド組成物 |
-
1988
- 1988-07-27 JP JP63187281A patent/JPH0630615B2/ja not_active Expired - Fee Related
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0239896A (ja) | 1990-02-08 |
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