JPH064030B2 - Ｄｎａ - Google Patents
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- JPH064030B2 JPH064030B2 JP59073663A JP7366384A JPH064030B2 JP H064030 B2 JPH064030 B2 JP H064030B2 JP 59073663 A JP59073663 A JP 59073663A JP 7366384 A JP7366384 A JP 7366384A JP H064030 B2 JPH064030 B2 JP H064030B2
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- arg
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- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/575—Hormones
- C07K14/58—Atrial natriuretic factor complex; Atriopeptin; Atrial natriuretic peptide [ANP]; Cardionatrin; Cardiodilatin
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/11—DNA or RNA fragments; Modified forms thereof; Non-coding nucleic acids having a biological activity
- C12N15/62—DNA sequences coding for fusion proteins
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- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
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- C12N15/70—Vectors or expression systems specially adapted for E. coli
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- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2319/00—Fusion polypeptide
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- C07K2319/02—Fusion polypeptide containing a localisation/targetting motif containing a signal sequence
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- C07K2319/00—Fusion polypeptide
- C07K2319/70—Fusion polypeptide containing domain for protein-protein interaction
- C07K2319/74—Fusion polypeptide containing domain for protein-protein interaction containing a fusion for binding to a cell surface receptor
- C07K2319/75—Fusion polypeptide containing domain for protein-protein interaction containing a fusion for binding to a cell surface receptor containing a fusion for activation of a cell surface receptor, e.g. thrombopoeitin, NPY and other peptide hormones
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Description
【発明の詳細な説明】 （発明の目的） 本発明は、ペプチドの産生に有用なＤＮＡフラグメント
に関し、さらに詳しくはカルデイオナトリンの前駆体を
コードする塩基配列を含有するＤＮＡフラグメントに関
する。
に関し、さらに詳しくはカルデイオナトリンの前駆体を
コードする塩基配列を含有するＤＮＡフラグメントに関
する。
カルデイオナトリン（Cardionatrin）は、２８個のアミ
ノ酸からなるペプチド〔Ser-Leu-Arg 前駆体を母体とし、Na+利尿作用、血管弛緩作用を有す
ることが知られている。
ノ酸からなるペプチド〔Ser-Leu-Arg 前駆体を母体とし、Na+利尿作用、血管弛緩作用を有す
ることが知られている。
そして、上記前駆体自体についてもペプチドレベルで種
々検討がなされているが、本発明者は、上記前駆体の構
造をＤＮＡレベルで解明し、カルデイオナトリンの前駆
体をコードする塩基配列を含有するＤＮＡフラグメント
を得るべく検討した結果、本発明に到達した。
々検討がなされているが、本発明者は、上記前駆体の構
造をＤＮＡレベルで解明し、カルデイオナトリンの前駆
体をコードする塩基配列を含有するＤＮＡフラグメント
を得るべく検討した結果、本発明に到達した。
（発明の構成） すなわち、本発明の要旨は第１図のアミノ酸配列で示さ
れるカルデイオナトリンの前駆体をコードする塩基配列
を含有するＤＮＡにある。
れるカルデイオナトリンの前駆体をコードする塩基配列
を含有するＤＮＡにある。
以下、本発明を詳細に説明する。
まず、本発明に係るＤＮＡフラグメントの調製方法の一
例を示す。
例を示す。
ヒト心臓断片をグアジニルチオシアネートとともにホモ
ジナイズし、CsCl平衡密度勾配超遠心によつて全ＲＮＡ
を分離する（チヤーダウイン(Chirgwin)ら、バイオケミ
ストリー(Biochemistry)18、5294-5299,1979）。つい
で、常法によりこれをオリゴ（dt）セルロースカラムク
ロマトグラフイーで精製し、ポリ(A)含有ＲＮＡを単離
する（mRNA原料）。
ジナイズし、CsCl平衡密度勾配超遠心によつて全ＲＮＡ
を分離する（チヤーダウイン(Chirgwin)ら、バイオケミ
ストリー(Biochemistry)18、5294-5299,1979）。つい
で、常法によりこれをオリゴ（dt）セルロースカラムク
ロマトグラフイーで精製し、ポリ(A)含有ＲＮＡを単離
する（mRNA原料）。
このｍＲＮＡ原料より、岡山とバーグ(Berg)の方法（モ
レキユラー アンド セルラー バイオロジー(Molecul
ar and Cellular Biology)2,161-170,1982）によつて、
ｃＤＮＡライブラリーを得る。すなわち、pBR322とSV40
のハイブリツドプラスミドを用いて、ベクタープライマ
ーとオリゴ（dG）テールリンカーを得る。このベクター
プライマーと上記ｍＲＮＡ共存下に逆転写酵素を作用さ
せてｃＤＮＡを合成し、その後制限酵素HindIIIで消化
し、ついで上記リンカーを用いて環化させる。その後、
ｍＲＮＡ部分をＤＮＡで置換して、ｃＤＮＡフラグメン
ト含有プラスミドを得る。
レキユラー アンド セルラー バイオロジー(Molecul
ar and Cellular Biology)2,161-170,1982）によつて、
ｃＤＮＡライブラリーを得る。すなわち、pBR322とSV40
のハイブリツドプラスミドを用いて、ベクタープライマ
ーとオリゴ（dG）テールリンカーを得る。このベクター
プライマーと上記ｍＲＮＡ共存下に逆転写酵素を作用さ
せてｃＤＮＡを合成し、その後制限酵素HindIIIで消化
し、ついで上記リンカーを用いて環化させる。その後、
ｍＲＮＡ部分をＤＮＡで置換して、ｃＤＮＡフラグメン
ト含有プラスミドを得る。
ついで、常法により、これを大腸菌（Escherichia col
i）等に形質転換し、アンピシリン耐性株を取得する。
i）等に形質転換し、アンピシリン耐性株を取得する。
ついで、カルデイオナトリンのMet-Asp-Arg-Ile-Glyを
コードするヌクレオチドに相補性のあるヌクレオチドを
プロープとして合成した。
コードするヌクレオチドに相補性のあるヌクレオチドを
プロープとして合成した。
このプローブを用いて、上述のｃＤＮＡライブラリーを
スクリーニングし相補性のあるクローンを選択する。そ
のクローンより得られるｃＤＮＡフラグメントは、マキ
サム(Maxam)とギルバート(Gilbert)の方法（メソツズ
イン エンザイモロジー(Methods in Enzymology)65,49
9-560,1980）によつて塩基配列が決定される。
スクリーニングし相補性のあるクローンを選択する。そ
のクローンより得られるｃＤＮＡフラグメントは、マキ
サム(Maxam)とギルバート(Gilbert)の方法（メソツズ
イン エンザイモロジー(Methods in Enzymology)65,49
9-560,1980）によつて塩基配列が決定される。
本発明に係るＤＮＡフラグメントは、カルデイオナトリ
ンの前駆体をコードする塩基配列を含有するＤＮＡフラ
グメントであり、同配列は、カルデイオナトリンのアミ
ノ酸配列をコードする塩基配列を含む。その一例を第１
図に示すが、本発明に係るＤＮＡフラグメントは必ずし
も一定のヌクレオチド残基数を有することを要求されな
い。
ンの前駆体をコードする塩基配列を含有するＤＮＡフラ
グメントであり、同配列は、カルデイオナトリンのアミ
ノ酸配列をコードする塩基配列を含む。その一例を第１
図に示すが、本発明に係るＤＮＡフラグメントは必ずし
も一定のヌクレオチド残基数を有することを要求されな
い。
また、本発明に係るＤＮＡフラグメントは、上記ヒト由
来のものに限定されず、他の高等動物、たとえばウシ、
ブタ、ウマ、マウス、ラツト等に由来するものであつて
もよい。
来のものに限定されず、他の高等動物、たとえばウシ、
ブタ、ウマ、マウス、ラツト等に由来するものであつて
もよい。
（発明の効果） 本発明に係るＤＮＡフラグメントは、常法により発現ベ
クターのクローニングサイトに導入して発現させ、ペプ
チドを産生させることができる。得られるペプチド（カ
ルデイオナトリンを含む。）は、利尿剤、血管拡張剤と
して有用である。
クターのクローニングサイトに導入して発現させ、ペプ
チドを産生させることができる。得られるペプチド（カ
ルデイオナトリンを含む。）は、利尿剤、血管拡張剤と
して有用である。
以下、実施例によりさらに本発明を詳細に説明する。
実施例１ (1) ヒト心臓断片を液体窒素中で破砕した後グアニジ
ウムチオシアネート水溶液を添加しホモジナイズした。
得られたホモジネートを、チヤーグウイン(Chirgwin)ら
の方法（バイオケミストリー(Biochemistry)18,5294-52
99,1979）にしたがつて、塩化セシウム平衡密度勾配超
遠心によつて全ＲＮＡを分離した。ついで、常法により
これをオリゴ（dT）セルロースカラムクロマトグラフイ
ーで精製し、ポリ(A)含有ＲＮＡを単離し、ｍＲＮＡ原
料とした。
ウムチオシアネート水溶液を添加しホモジナイズした。
得られたホモジネートを、チヤーグウイン(Chirgwin)ら
の方法（バイオケミストリー(Biochemistry)18,5294-52
99,1979）にしたがつて、塩化セシウム平衡密度勾配超
遠心によつて全ＲＮＡを分離した。ついで、常法により
これをオリゴ（dT）セルロースカラムクロマトグラフイ
ーで精製し、ポリ(A)含有ＲＮＡを単離し、ｍＲＮＡ原
料とした。
(2) 一方、岡山とバーグ(Berg)の方法（モレキユラー
アンド セルラー バイオロジー(Molecular and Cel
lular Biology)2,161-170,1982）により、pBR322とSV40
のハイブリツドプラスミドを用いて、ベクタープライマ
ーとオリゴ（dG）テールリンカーを得た。
アンド セルラー バイオロジー(Molecular and Cel
lular Biology)2,161-170,1982）により、pBR322とSV40
のハイブリツドプラスミドを用いて、ベクタープライマ
ーとオリゴ（dG）テールリンカーを得た。
すなわち、pBR322とSV40（マツプユニツト0.71−0.８
６）のハイブリツドプラスミド４００μgを、ウシ血清
アルブミンを含む緩衝液中で制限酵素KpnＩで37℃、４
時間消化させた。
６）のハイブリツドプラスミド４００μgを、ウシ血清
アルブミンを含む緩衝液中で制限酵素KpnＩで37℃、４
時間消化させた。
ついで、常法によりエタノール沈殿によつてＤＮＡを回
収し、これをｄＴＴＰを含む緩衝液に溶解し、ターミナ
ルデオキシヌクレオチジルトランスフエラーゼを添加し
て、３７℃で３０分間反応させて、制限酵素KpnＩの消
化部位に約６０個のdTテールを付加させた後、エタノー
ル沈殿によりＤＮＡを回収した。ついで、このＤＮＡの
ウシ血清アルブミンを含む緩衝液中で、制限酵素HpaＩ
により消化した（３７℃、５時間）。大きい方のＤＮＡ
フラグメントを、アガロースゲル電気泳動により精製
し、ガラスパウダー法（ボーゲルステイン(Vogelstein)
ら、プロシーデイングズオブザナシヨナルアカデミーオ
ブサイエンシズオブザユーエヌエイ(Proc.Natl.Acad.Sc
i.U.S.A.)76,615-619,1979）によつて回収した。その
後、このＤＮＡを０℃でオリゴ（dA）セルロースカラム
に付し、水で溶出させた後、エタノールで回収し、オリ
ゴ（dT）テールを有するベクタープライマーを得た。
収し、これをｄＴＴＰを含む緩衝液に溶解し、ターミナ
ルデオキシヌクレオチジルトランスフエラーゼを添加し
て、３７℃で３０分間反応させて、制限酵素KpnＩの消
化部位に約６０個のdTテールを付加させた後、エタノー
ル沈殿によりＤＮＡを回収した。ついで、このＤＮＡの
ウシ血清アルブミンを含む緩衝液中で、制限酵素HpaＩ
により消化した（３７℃、５時間）。大きい方のＤＮＡ
フラグメントを、アガロースゲル電気泳動により精製
し、ガラスパウダー法（ボーゲルステイン(Vogelstein)
ら、プロシーデイングズオブザナシヨナルアカデミーオ
ブサイエンシズオブザユーエヌエイ(Proc.Natl.Acad.Sc
i.U.S.A.)76,615-619,1979）によつて回収した。その
後、このＤＮＡを０℃でオリゴ（dA）セルロースカラム
に付し、水で溶出させた後、エタノールで回収し、オリ
ゴ（dT）テールを有するベクタープライマーを得た。
他方、pBR322とSV40（マツプユニツト0.19〜0.32）との
ハイブリツドプラスミド１００μgをウシ血清アルブミ
ン）を含む緩衝液中で、制限酵素PetＩにより消化した
（３７℃、１時間半）。ついで、ＤＮＡを回収し、ｄＧ
ＴＰを含む緩衝液に溶解し、ターミナルデオキシヌクレ
オチジルトランスフエラーゼを添加して、３７℃で２０
分間反応させ、約１０〜１５のdGテールを付加させた。
回収したＤＮＡを、ウシ血清アルブミンを含む緩衝液中
で制限酵素HindIIIにより消化させ（３７℃、１時
間）、ついでアガロースゲル（1.8％）電気泳動に付
し、小さいオリゴ（dG）テールリンカーＤＮＡを抽出、
回収した。
ハイブリツドプラスミド１００μgをウシ血清アルブミ
ン）を含む緩衝液中で、制限酵素PetＩにより消化した
（３７℃、１時間半）。ついで、ＤＮＡを回収し、ｄＧ
ＴＰを含む緩衝液に溶解し、ターミナルデオキシヌクレ
オチジルトランスフエラーゼを添加して、３７℃で２０
分間反応させ、約１０〜１５のdGテールを付加させた。
回収したＤＮＡを、ウシ血清アルブミンを含む緩衝液中
で制限酵素HindIIIにより消化させ（３７℃、１時
間）、ついでアガロースゲル（1.8％）電気泳動に付
し、小さいオリゴ（dG）テールリンカーＤＮＡを抽出、
回収した。
(3) 岡山とバーグ(Berg)の方法（モレキユラー アン
ド セルラー バイオロジー(Molecular and Cellular
Biology)2,161-170,1982）により、ｃＤＮＡライブラリ
ーを得た。
ド セルラー バイオロジー(Molecular and Cellular
Biology)2,161-170,1982）により、ｃＤＮＡライブラリ
ーを得た。
すなわち、Tris−HCl（pH8.3）、MgCl2、KCl、ジチオス
レイトール、dATP、dTTP、dGTP及び〔32P〕dCTPを含む
水溶液に上記(1)で得られたmRNA30μｇと上記(2)で得ら
れたベクタープライマー１０μgを添加して、逆転写酵
素の存在下に３７℃、２０分間反応させ、プラスミド−
ｃＤＮＡ：ｍＲＮＡを合成し、これをエタノール沈殿し
ペレツト状で回収した。このペレツトをCoCl2、ジチオ
スレイトール、ポリ(A)、〔32P〕dCTP及びターミナルデ
オキシヌクレオチジルトランスフエラーゼを含有する緩
衝液に溶解し、３７℃、１０分間反応させ、末端あたり
ｄＣＭＰの１０〜１５の残基を付加させた。
レイトール、dATP、dTTP、dGTP及び〔32P〕dCTPを含む
水溶液に上記(1)で得られたmRNA30μｇと上記(2)で得ら
れたベクタープライマー１０μgを添加して、逆転写酵
素の存在下に３７℃、２０分間反応させ、プラスミド−
ｃＤＮＡ：ｍＲＮＡを合成し、これをエタノール沈殿し
ペレツト状で回収した。このペレツトをCoCl2、ジチオ
スレイトール、ポリ(A)、〔32P〕dCTP及びターミナルデ
オキシヌクレオチジルトランスフエラーゼを含有する緩
衝液に溶解し、３７℃、１０分間反応させ、末端あたり
ｄＣＭＰの１０〜１５の残基を付加させた。
ついで、回収したオリゴ（dC）テールプラスミド−ｃＤ
ＮＡ：ｍＲＮＡを含有するペレツトをウシ血清アルブミ
ンを含む緩衝液に溶解し、制限酵素HindIIIで３７℃、
１時間消化し、エタノール沈殿により、HindIII消化オ
リゴ（dC）テールｃＤＮＡ：ｍＲＮＡプラスミドを回収
した。
ＮＡ：ｍＲＮＡを含有するペレツトをウシ血清アルブミ
ンを含む緩衝液に溶解し、制限酵素HindIIIで３７℃、
１時間消化し、エタノール沈殿により、HindIII消化オ
リゴ（dC）テールｃＤＮＡ：ｍＲＮＡプラスミドを回収
した。
これを前記(2)で得られたオリゴ（dG）テールリンカー
ＤＮＡを含む緩衝液に溶解し、６５℃、２分間インキユ
ベートし、さらに４２℃、３０分間保持し、０℃に冷却
した。ついで、β−ＮＡＤ（ニコチンアデニンジヌクレ
チド）存在下、大腸菌（E.coli）ＤＮＡリガーゼを加え
て、一夜インキユベートした。その後、ｄＡＴＰ、ｄＴ
ＴＰ、ｄＧＴＰ、ｄＣＴＰ、β−ＮＡＤ、E.coliＤＮＡ
リガーゼ、E.coliＤＮＡポリメラーゼ及びE.coli R Nas
e Hを添加して、この混合物を１２℃、１時間、次いで
室温で１時間インキユベートした後、冷却し、反応を停
止させ目的とするｃＤＮＡフラグメント含有プラスミド
を得た。
ＤＮＡを含む緩衝液に溶解し、６５℃、２分間インキユ
ベートし、さらに４２℃、３０分間保持し、０℃に冷却
した。ついで、β−ＮＡＤ（ニコチンアデニンジヌクレ
チド）存在下、大腸菌（E.coli）ＤＮＡリガーゼを加え
て、一夜インキユベートした。その後、ｄＡＴＰ、ｄＴ
ＴＰ、ｄＧＴＰ、ｄＣＴＰ、β−ＮＡＤ、E.coliＤＮＡ
リガーゼ、E.coliＤＮＡポリメラーゼ及びE.coli R Nas
e Hを添加して、この混合物を１２℃、１時間、次いで
室温で１時間インキユベートした後、冷却し、反応を停
止させ目的とするｃＤＮＡフラグメント含有プラスミド
を得た。
ついで、このプラスミドを用いて常法により、大腸菌
（E.coli）HB101をトランスフオームさせた。
（E.coli）HB101をトランスフオームさせた。
(4) 一方、カルデイオナトリンのMet-Asp-Arg-Ile-Gly
をコードするヌクレオチドに相補性のあるヌクレオチド
を２つのグループとして合成した。
をコードするヌクレオチドに相補性のあるヌクレオチド
を２つのグループとして合成した。
ついで、このオリゴＩ，IIをプローブとしてｃＤＮＡラ
イブラリーをスクリーニングし、40,000のトランスフオ
ーマントより１２個の相補性のあるクローンを選択し
た。この１２個のクローンより、ｃＤＮＡフラグメント
を抽出し、制限酵素地図を作成したところ、共通のＤＮ
Ａフラグメントが存在することがわかつた。その共通の
フラグメントを、マキサム(Maxam)とギルバート(Gilber
t)の方法（メソツズ イン エンザイモロジー(Methods
in Enzymology)65,499-560,1980）によつて塩基配列を
決定した。第１図は、このＤＮＡフラグメントの塩基配
列及びそれより想定されるアミノ酸配列を示し、図中、 はカルデイオナトリンの配列部分を示す（あわせて、制
限酵素切断サイトを示す）。
イブラリーをスクリーニングし、40,000のトランスフオ
ーマントより１２個の相補性のあるクローンを選択し
た。この１２個のクローンより、ｃＤＮＡフラグメント
を抽出し、制限酵素地図を作成したところ、共通のＤＮ
Ａフラグメントが存在することがわかつた。その共通の
フラグメントを、マキサム(Maxam)とギルバート(Gilber
t)の方法（メソツズ イン エンザイモロジー(Methods
in Enzymology)65,499-560,1980）によつて塩基配列を
決定した。第１図は、このＤＮＡフラグメントの塩基配
列及びそれより想定されるアミノ酸配列を示し、図中、 はカルデイオナトリンの配列部分を示す（あわせて、制
限酵素切断サイトを示す）。
第１図は、本発明に係るＤＮＡフラグメントの塩基配列
及びそれより想定されるアミノ酸配列を示す。
及びそれより想定されるアミノ酸配列を示す。
フロントページの続き (51)Int.Cl.5 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 Ｃ０７Ｋ 99:00
Claims (1)
- 【請求項１】下記のアミノ酸配列 Ｓｅｒ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ｃｙｓ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｍｅｔ Ａｓｐ Ａｒｇ Ｉｌｅ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ａｒｇ Ｔｙｒ−ｔｅｒｍ で示されるカルディオナトリンの前駆体をコードする塩
基配列を含有するＤＮＡ。
Priority Applications (4)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59073663A JPH064030B2 (ja) | 1984-04-12 | 1984-04-12 | Ｄｎａ |
| US06/721,579 US4851349A (en) | 1984-04-12 | 1985-04-10 | Expression vectors encoding cardionatrin and cardiodilatin |
| EP85400726A EP0159943B1 (en) | 1984-04-12 | 1985-04-11 | Expression vectors, dna fragments, peptides, hosts, and process for production of proteins |
| DE8585400726T DE3584029D1 (de) | 1984-04-12 | 1985-04-11 | Expressionsvektoren, dns-fragmente, peptide, wirte und verfahren zur herstellung von peptiden. |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59073663A JPH064030B2 (ja) | 1984-04-12 | 1984-04-12 | Ｄｎａ |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS60215698A JPS60215698A (ja) | 1985-10-29 |
| JPH064030B2 true JPH064030B2 (ja) | 1994-01-19 |
Family
ID=13524727
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP59073663A Expired - Lifetime JPH064030B2 (ja) | 1984-04-12 | 1984-04-12 | Ｄｎａ |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH064030B2 (ja) |
-
1984
- 1984-04-12 JP JP59073663A patent/JPH064030B2/ja not_active Expired - Lifetime
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS60215698A (ja) | 1985-10-29 |
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