JPH0681582B2 - 蛋白ゲルの製造法 - Google Patents
蛋白ゲルの製造法Info
- Publication number
- JPH0681582B2 JPH0681582B2 JP1087643A JP8764389A JPH0681582B2 JP H0681582 B2 JPH0681582 B2 JP H0681582B2 JP 1087643 A JP1087643 A JP 1087643A JP 8764389 A JP8764389 A JP 8764389A JP H0681582 B2 JPH0681582 B2 JP H0681582B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- protein
- transglutaminase
- gel
- protein gel
- paste
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Fee Related
Links
Landscapes
- Jellies, Jams, And Syrups (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】 (産業上の利用分野) 本発明は蛋白ゲルの製造法に関する。
(従来技術) 従来から大豆蛋白等の熱凝固性蛋白ペーストを低温処理
(坐り等)したり、高温処理したりして蛋白ゲルを製造
する方法が知られている。
(坐り等)したり、高温処理したりして蛋白ゲルを製造
する方法が知られている。
一方、蛋白ゲル強度を強くする方法として、特開昭58-1
49645、特開昭59-59151、特開昭61-152247、特開昭64-1
0949、特開昭64-27471号等,には、トランスグルタミナ
ーゼを用いる方法が記載されている。
49645、特開昭59-59151、特開昭61-152247、特開昭64-1
0949、特開昭64-27471号等,には、トランスグルタミナ
ーゼを用いる方法が記載されている。
しかし、アミノ糖を併用することは知られていない。
(解決しようとする問題点) 本発明者等はゲル強度の強い蛋白ゲルを目的とした。
(問題を解決する為の手段) 本発明者等はトランスグルタミナーゼによる蛋白ゲルの
製造を研究する程度で、もっとゲル強度を上げることが
出来ないか鋭意研究の結果、グルコサミンを併用すれば
意外にもゲル強度が上昇する知見を得、更に研究の結果
グルコサミン等のアミノ糖による蛋白のゲル強度増強効
果を見出して本発明を完成するに到った。
製造を研究する程度で、もっとゲル強度を上げることが
出来ないか鋭意研究の結果、グルコサミンを併用すれば
意外にもゲル強度が上昇する知見を得、更に研究の結果
グルコサミン等のアミノ糖による蛋白のゲル強度増強効
果を見出して本発明を完成するに到った。
即ち、本発明は、蛋白及びアミノ糖を含むペーストを
低温及び/又は高温処理することを特徴とする蛋白ゲル
の製造法、及び蛋白及びアミノ糖を含むペーストにス
トレプトバーティシリウム(Streptoverticillium)属
起源のトランスグルタミナーゼを作用させ低温及び/又
は高温処理することを特徴とする蛋白ゲルの製造法、で
ある。
低温及び/又は高温処理することを特徴とする蛋白ゲル
の製造法、及び蛋白及びアミノ糖を含むペーストにス
トレプトバーティシリウム(Streptoverticillium)属
起源のトランスグルタミナーゼを作用させ低温及び/又
は高温処理することを特徴とする蛋白ゲルの製造法、で
ある。
先ずについて説明する。
本発明に用いる蛋白は、鳥獣魚介肉蛋白、大豆蛋白、そ
の他の熱凝固性蛋白もしくはこれらの混合物を用いるこ
とができる。
の他の熱凝固性蛋白もしくはこれらの混合物を用いるこ
とができる。
鳥獣魚介肉蛋白は、牛、豚、鶏、馬、羊等の鳥獣肉、ス
ケソウダラ、グチ、ハモ、タチウオ、アジ、イワシ、エ
ソ、ホッケ、サメ、トビウオ等の魚肉の他エビ、イカ、
貝等の魚介類の肉、これらのする身等を用いることがで
きる。
ケソウダラ、グチ、ハモ、タチウオ、アジ、イワシ、エ
ソ、ホッケ、サメ、トビウオ等の魚肉の他エビ、イカ、
貝等の魚介類の肉、これらのする身等を用いることがで
きる。
大豆蛋白は脱脂大豆から水抽出して得られる豆乳粉末、
濃縮蛋白、分離蛋白等を用いることができ、これらと水
の混合ベースト或いはこれらと油脂及び水のエマルジョ
ン等も用いることができる。
濃縮蛋白、分離蛋白等を用いることができ、これらと水
の混合ベースト或いはこれらと油脂及び水のエマルジョ
ン等も用いることができる。
その他の熱凝固性蛋白として卵白等を用いることができ
る。
る。
本発明に用いるアミノ糖はグルコサミン、ガラクトサミ
ン、これらのポリマー(キトサン等)を用いることがで
きる。
ン、これらのポリマー(キトサン等)を用いることがで
きる。
ペーストは前記蛋白、アミノ糖及び水をサイレントカッ
ター等の均質機を用いてペースト状となしたものを用い
ることができる。ペーストにカルシウム等のアルカリ土
類金属塩、調味料、香辛料、着色料等を用いることは自
由である。
ター等の均質機を用いてペースト状となしたものを用い
ることができる。ペーストにカルシウム等のアルカリ土
類金属塩、調味料、香辛料、着色料等を用いることは自
由である。
低温処理は通常坐り等に用いる1〜50℃の温度処理、高
温処理は通常70℃以上の煮る、蒸す、焼く、フライ等の
高温加熱を利用できる。
温処理は通常70℃以上の煮る、蒸す、焼く、フライ等の
高温加熱を利用できる。
このようにして得られる蛋白ゲルはアミノ糖を用いない
蛋白ゲルよりゲル強度の強いものである。
蛋白ゲルよりゲル強度の強いものである。
次にについて説明する。
本発明に用いる蛋白及びアミノ糖は前述の通りである。
本発明のトランスグルタミナーゼは、動物起源のものも
用いることができるが、高価でありカルシウム要求性な
ので微生物起源のものが好適である。例えば、Streptov
erticillium属biverti−cillatum、同pentacium,同hiro
shimense,同griseocarneum,同cinnamomeum,同griseo−v
erticillatum,同thioluteum,及び同ardum)の内より選
ばれた1種又は2種以上を培養して得ることができる。
好ましくはStreptoverticillium griseocarneum,同cinn
amoneum,同pentacium,同biverticillatum,hiroshimense
が適当である。その他Paramecium aurelia,Escherichia
coli等もトランスグルタミナーゼを生産するが細胞外
に分泌しなかったり、プロテアーゼも同時に生産するた
めトランスグルタミナーゼに混入し、トランスグルタミ
ナーゼにより重合したたん白の一部を切断する不都合が
ある。
用いることができるが、高価でありカルシウム要求性な
ので微生物起源のものが好適である。例えば、Streptov
erticillium属biverti−cillatum、同pentacium,同hiro
shimense,同griseocarneum,同cinnamomeum,同griseo−v
erticillatum,同thioluteum,及び同ardum)の内より選
ばれた1種又は2種以上を培養して得ることができる。
好ましくはStreptoverticillium griseocarneum,同cinn
amoneum,同pentacium,同biverticillatum,hiroshimense
が適当である。その他Paramecium aurelia,Escherichia
coli等もトランスグルタミナーゼを生産するが細胞外
に分泌しなかったり、プロテアーゼも同時に生産するた
めトランスグルタミナーゼに混入し、トランスグルタミ
ナーゼにより重合したたん白の一部を切断する不都合が
ある。
トランスグルタミナーゼはこれらの菌の培養液を粗製又
は精製して得ることができる。例えば、粗酵素として培
養液から菌体を除去したもの、更に限外濾過膜(例えば
分画分子量約1万以上)を用いて分画濃縮したもの、更
に乾燥(真空乾燥、凍結乾燥等)したもの等も用いるこ
とができる。
は精製して得ることができる。例えば、粗酵素として培
養液から菌体を除去したもの、更に限外濾過膜(例えば
分画分子量約1万以上)を用いて分画濃縮したもの、更
に乾燥(真空乾燥、凍結乾燥等)したもの等も用いるこ
とができる。
トランスグルタミナーゼを作用させる態様は、蛋白ペー
ストに対し、その粗蛋白1g当たり0.001単位以上、好ま
しくは0.01単位以上が適当である。
ストに対し、その粗蛋白1g当たり0.001単位以上、好ま
しくは0.01単位以上が適当である。
ただし、本発明において、トランスグルタミナーゼの酵
素活性即ち力価測定はN−カルボベンゾキシ−L−グル
タミニルグリシンとヒドロキシアミンを用いるJ,E,Folk
s等の方法〔Method in Enzymology,10.358,(1985)〕
によった。
素活性即ち力価測定はN−カルボベンゾキシ−L−グル
タミニルグリシンとヒドロキシアミンを用いるJ,E,Folk
s等の方法〔Method in Enzymology,10.358,(1985)〕
によった。
又、トランスグルタミナーゼの蛋白ペーストに対する作
用時間、温度は必要とするゲル強度や酵素量にもよる
が、作用温度(例えば1〜50℃)で、約10分〜30時間が
適当である。例えば、魚肉練製品の高温座り(30〜50℃
×10分〜60分)や低温座り(2〜10℃×12〜20時間)を
反応に利用することが適当である。
用時間、温度は必要とするゲル強度や酵素量にもよる
が、作用温度(例えば1〜50℃)で、約10分〜30時間が
適当である。例えば、魚肉練製品の高温座り(30〜50℃
×10分〜60分)や低温座り(2〜10℃×12〜20時間)を
反応に利用することが適当である。
低温処理及び高温処理については前述の通りである。
以上のようにして得られる蛋白ゲルはアミノ糖を用いな
いものよりゲル強度の強いものである。
いものよりゲル強度の強いものである。
以上本発明、によって得られる蛋白ゲルとしては、
例えば、蒲鉾、揚蒲、はんぺん、ちくわ、つみれ、魚そ
うめん、鳴門巻、魚肉ハム、魚肉ソーセージ、カニ脚様
蒲鉾、貝柱様食品等の魚肉練製品、畜肉ハム・ソーセー
ジ類等の肉加工食品、豆腐、揚げ、ガンモドキ等の伝統
的な食品と分離大豆蛋白を原料とするかかる伝統食品類
似食品等の大豆蛋白加工食品をあげることができる。
例えば、蒲鉾、揚蒲、はんぺん、ちくわ、つみれ、魚そ
うめん、鳴門巻、魚肉ハム、魚肉ソーセージ、カニ脚様
蒲鉾、貝柱様食品等の魚肉練製品、畜肉ハム・ソーセー
ジ類等の肉加工食品、豆腐、揚げ、ガンモドキ等の伝統
的な食品と分離大豆蛋白を原料とするかかる伝統食品類
似食品等の大豆蛋白加工食品をあげることができる。
尚、以下の実施例で表すゲル強度は「ネオカードメータ
M−302型」(飯尾電機株式会社)で測定した。
M−302型」(飯尾電機株式会社)で測定した。
又、蛋白含量は大豆蛋白、鳥獣魚介肉蛋白の場合、予め
ケルダール法で測定した粗蛋白(全窒素×6.25)とし
た。
ケルダール法で測定した粗蛋白(全窒素×6.25)とし
た。
(実施例) 以下実施例により本発明の実施態様を説明する。
実施例1 ポリペフトン2.0%、可溶性澱粉2.0%、酵母エキス0.2
%、燐酸塩0.2%、硫酸マグネシウム0.1%を含有する液
体培地(pH6.0)を殺菌・冷却後、Streptoverticillium
griseocarneum(IFO 12776)の菌糸懸濁液を注加し、3
0℃で3日間、通気攪拌培養した。得られた培養液を遠
心分離し、菌糸を除き、培養濾液を得た。更に、この培
養濾液を限外濾過(分画分子量1万)で濃縮し、真空乾
燥して部分精製酸素粉末を得た。酵素力価は2.0単位/g
であった。
%、燐酸塩0.2%、硫酸マグネシウム0.1%を含有する液
体培地(pH6.0)を殺菌・冷却後、Streptoverticillium
griseocarneum(IFO 12776)の菌糸懸濁液を注加し、3
0℃で3日間、通気攪拌培養した。得られた培養液を遠
心分離し、菌糸を除き、培養濾液を得た。更に、この培
養濾液を限外濾過(分画分子量1万)で濃縮し、真空乾
燥して部分精製酸素粉末を得た。酵素力価は2.0単位/g
であった。
実施例2 実施例1と同様の液体培地にStreptoverti-cillium cin
namoneum(IFO 12852)を培養し、培養液を実施例1と
同様に処理して、酵素力価10.8単位/gの部分精製酵素を
得た。
namoneum(IFO 12852)を培養し、培養液を実施例1と
同様に処理して、酵素力価10.8単位/gの部分精製酵素を
得た。
実施例3 分離大豆蛋白(不二製油(株)製「ニューフジプロ−
R」)の12%溶液にアミノ糖であるグルコサミン塩酸塩
(和光純薬工業(株)製)を0.08%/大豆蛋白g加えた
ものと、対照区としてグルコサミンを加えないものとを
調製し、各々に対し表―1及び表―2に示す酵素量を加
えて37℃で3時間反応させた。更にこの後80℃で30分加
熱した。ゲル強度を測定した結果を同表―1及び表―2
に示す。
R」)の12%溶液にアミノ糖であるグルコサミン塩酸塩
(和光純薬工業(株)製)を0.08%/大豆蛋白g加えた
ものと、対照区としてグルコサミンを加えないものとを
調製し、各々に対し表―1及び表―2に示す酵素量を加
えて37℃で3時間反応させた。更にこの後80℃で30分加
熱した。ゲル強度を測定した結果を同表―1及び表―2
に示す。
以上より、グルコサミン添加画分は対照区に比ベゲル強
度が高いことがわかった。又、グルコサミン添加及びト
ランスグルタミナーゼ作用により高くなった。
度が高いことがわかった。又、グルコサミン添加及びト
ランスグルタミナーゼ作用により高くなった。
(効果) 以上説明したように、本発明により、蛋白のゲル強度を
強くすることが可能になったものであり、種々のゲル化
食品等に応用できるものである。
強くすることが可能になったものであり、種々のゲル化
食品等に応用できるものである。
Claims (2)
- 【請求項1】蛋白及びアミノ酸を含むペーストにストレ
プトバーティシリウム(Streptoverticillium)属起源
のトランスグルタミナーゼを作用させ低温及び/又は高
温処理することを特徴とする蛋白ゲルの製造法。 - 【請求項2】アミノ酸がグルコサミン、ガラクトサミ
ン、これらのポリマーから選ばれた1種又は2種以上で
ある請求項1の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1087643A JPH0681582B2 (ja) | 1989-04-05 | 1989-04-05 | 蛋白ゲルの製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1087643A JPH0681582B2 (ja) | 1989-04-05 | 1989-04-05 | 蛋白ゲルの製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH02265440A JPH02265440A (ja) | 1990-10-30 |
| JPH0681582B2 true JPH0681582B2 (ja) | 1994-10-19 |
Family
ID=13920665
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP1087643A Expired - Fee Related JPH0681582B2 (ja) | 1989-04-05 | 1989-04-05 | 蛋白ゲルの製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0681582B2 (ja) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP4427950B2 (ja) * | 2001-02-28 | 2010-03-10 | 不二製油株式会社 | 大豆蛋白質及びその製造法並びにそれを使用した酸性の蛋白食品。 |
-
1989
- 1989-04-05 JP JP1087643A patent/JPH0681582B2/ja not_active Expired - Fee Related
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| 別冊フードケミカル「キチン/キトサンの科学」(昭62.8.21)食品化学新聞社P.1〜P.4 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH02265440A (ja) | 1990-10-30 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Xu et al. | Physical and chemical changes of silver carp sausages during fermentation with Pediococcus pentosaceus | |
| US5882718A (en) | Method for treating an aqueous protein solution to kill microorganisms therein without causing coagulation and composition thereof | |
| US20090053364A1 (en) | Low-ingredient meat products and method for their preparation | |
| US20120308698A1 (en) | Meat Based Food Product Comprising Lactobionic Acid | |
| Andrey et al. | Study of lysate activity to modificate collagene raw materials to use in sausage mixture | |
| Wenno et al. | Physico-chemical characteristics and amino acid profile of fermented sauce made from tuna loin by-product | |
| JPH0681582B2 (ja) | 蛋白ゲルの製造法 | |
| Lantto et al. | Enzymes in meat processing | |
| JP3469379B2 (ja) | 畜肉、魚肉含有食品の製造方法 | |
| Demirok et al. | The effects of tumbling and sodium tripolyphosphate on the proteins of döner | |
| JP4024445B2 (ja) | 発酵調味料及びその製造方法 | |
| JP2008161104A (ja) | 食肉加工用塩漬液 | |
| JP4725250B2 (ja) | 水産練り製品又は畜肉練り製品の製造方法 | |
| RU2063438C1 (ru) | Способ получения ферментно-белкового концентрата | |
| Kolodziejska et al. | The properties and utilization of proteases of marine fish and invertebrates | |
| JP4529843B2 (ja) | 畜肉練り製品の製造方法 | |
| JP4525529B2 (ja) | 加工食品の製造法 | |
| Sarojini et al. | Transglutaminase as an Effective Protein Binder for Restructured Fishery Products | |
| JPH0467949B2 (ja) | ||
| JPH0195755A (ja) | 食品の保存法 | |
| Lopez et al. | Applications of Fish and Shellfish Enzymes in Food and Feed Products: University of Aimeri a, Aimer fa, Spain | |
| JPS6022899B2 (ja) | 肉類の脱臭法 | |
| US20050129815A1 (en) | Process for destroying bacteria or controlling bacteria growth in a substrate | |
| Díaz-López | Applications of Fish and Shellfish Enzymes in Food | |
| JPS6357027B2 (ja) |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |