JPH0552168B2 - - Google Patents
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- Publication number
- JPH0552168B2 JPH0552168B2 JP11052585A JP11052585A JPH0552168B2 JP H0552168 B2 JPH0552168 B2 JP H0552168B2 JP 11052585 A JP11052585 A JP 11052585A JP 11052585 A JP11052585 A JP 11052585A JP H0552168 B2 JPH0552168 B2 JP H0552168B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- whey
- supernatant
- hours
- ferric chloride
- protein concentrate
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Lifetime
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- Dairy Products (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明はホエー又はホエー蛋白濃縮物（ホエ
イ・プロテイン・コンセントレート：whey
Protein Concentrate以下WPCと記す）を育児用
調製物の蛋白源として利用することができるよう
になるまでに精製する方法に関するものである。
イ・プロテイン・コンセントレート：whey
Protein Concentrate以下WPCと記す）を育児用
調製物の蛋白源として利用することができるよう
になるまでに精製する方法に関するものである。
一般に、チーズ、カゼインの製造に際して副生
するホエーは牛乳中の脂肪とカゼインを除く大部
分の水溶性成分を含有している。ホエーは脱塩し
たり、あるいはWPCとして乳児用調製物の蛋白
源として利用されてきた。しかし牛乳ホエー中に
含まれるベータ・ラクトグロブリン（以下β−
Lgと記す。）は母乳中には含まれない成分であ
り、比較的アレルゲン性が強いといわれている成
分である。一方ホエー又はWPC中には乳児にと
つて有用な蛋白源であるアルフア・ラクトアルブ
ミン（以下α−Laと記す）及び免疫グロブリン
が多量含まれているので、ホエー又はWPCから
β−Lgだけを選択的に除去できればホエー蛋白
成分を母乳中の蛋白組成に近似させることができ
るのみならず、β−Lg除去ホエーは原形のホエ
ーよりも相対的にアレルゲン性が弱まることが期
待されるところから、β−Lgの除去に関しては
従来から多くの試みがなされている。
するホエーは牛乳中の脂肪とカゼインを除く大部
分の水溶性成分を含有している。ホエーは脱塩し
たり、あるいはWPCとして乳児用調製物の蛋白
源として利用されてきた。しかし牛乳ホエー中に
含まれるベータ・ラクトグロブリン（以下β−
Lgと記す。）は母乳中には含まれない成分であ
り、比較的アレルゲン性が強いといわれている成
分である。一方ホエー又はWPC中には乳児にと
つて有用な蛋白源であるアルフア・ラクトアルブ
ミン（以下α−Laと記す）及び免疫グロブリン
が多量含まれているので、ホエー又はWPCから
β−Lgだけを選択的に除去できればホエー蛋白
成分を母乳中の蛋白組成に近似させることができ
るのみならず、β−Lg除去ホエーは原形のホエ
ーよりも相対的にアレルゲン性が弱まることが期
待されるところから、β−Lgの除去に関しては
従来から多くの試みがなされている。
実験室レベルであれば、ゲルろ過法、硫安分画
法、カルボキシルメチルセルロースによる分別沈
殿法なども可能であるが、工業的規模での製造に
成功した例は見られない。
法、カルボキシルメチルセルロースによる分別沈
殿法なども可能であるが、工業的規模での製造に
成功した例は見られない。
しかし、従来、工業的規模におけるβ−Lgの
除去の示唆もすでにみられる。即ち、塩化第二鉄
によるホエー蛋白の沈殿についてブロツクら
（Block et al）［アーカイブス オブ バイオケ
ミストリー アンド バイオフイジクス
（Archives of Biochem.Biophys.）47巻88ページ
（1953）］がホエー蛋白をフエリラクチンとして回
収して以来、加熱工程との併用法、ポリリン酸塩
との併用法などの収率の向上が検討されてきたが
未だ工業的に完成されたものではなかつた。
除去の示唆もすでにみられる。即ち、塩化第二鉄
によるホエー蛋白の沈殿についてブロツクら
（Block et al）［アーカイブス オブ バイオケ
ミストリー アンド バイオフイジクス
（Archives of Biochem.Biophys.）47巻88ページ
（1953）］がホエー蛋白をフエリラクチンとして回
収して以来、加熱工程との併用法、ポリリン酸塩
との併用法などの収率の向上が検討されてきたが
未だ工業的に完成されたものではなかつた。
本発明者らの先の発明（特開昭59−113848号）
は、ホエー又はWPC溶液のPH調整と塩化第二鉄
の添加を行い、最終的にPHを3.0±0.3、塩化第二
鉄濃度を4.0±0.9mMとし、これを26±５℃で約
２時間以上放置し、得られた沈殿物を回収するこ
とを特徴とするホエー又はWPCの精製法である。
は、ホエー又はWPC溶液のPH調整と塩化第二鉄
の添加を行い、最終的にPHを3.0±0.3、塩化第二
鉄濃度を4.0±0.9mMとし、これを26±５℃で約
２時間以上放置し、得られた沈殿物を回収するこ
とを特徴とするホエー又はWPCの精製法である。
しかし、特開昭59−113848号発明では求めるα
−Laは沈殿物として得られるので、その後の脱
鉄等の精製のために再溶解しなければならないな
どの欠点があつた。
−Laは沈殿物として得られるので、その後の脱
鉄等の精製のために再溶解しなければならないな
どの欠点があつた。
本発明者らは、更に研究を続けた結果、本発明
において、β−Lgを沈殿させ、α−Laを上清に
得ることに成功したのである。
において、β−Lgを沈殿させ、α−Laを上清に
得ることに成功したのである。
本発明は、ホエー又はホエー蛋白濃縮物溶液の
PH調整と塩化第二鉄添加を行い、最終的にPHを
4.2±0.3、好ましくは4.15±0.15、塩化第二鉄濃
度を7.0±0.5mM、好ましくは、7.2±0.2mMと
し、これを10℃以下、好ましくは５±２℃で約２
時間ないしはそれ以上反応せしめ、沈殿物を除去
し、上清を回収することを特徴とするホエー又は
ホエー蛋白濃縮物の調製法である。
PH調整と塩化第二鉄添加を行い、最終的にPHを
4.2±0.3、好ましくは4.15±0.15、塩化第二鉄濃
度を7.0±0.5mM、好ましくは、7.2±0.2mMと
し、これを10℃以下、好ましくは５±２℃で約２
時間ないしはそれ以上反応せしめ、沈殿物を除去
し、上清を回収することを特徴とするホエー又は
ホエー蛋白濃縮物の調製法である。
また、本発明は、ホエー又はホエー蛋白濃縮物
溶液のPH調整と塩化第二鉄添加を行ない最終的に
PHを4.2±0.3好ましくは、4.15±0.15、塩化第二
鉄濃度を7.0±0.5mM、好ましくは7.2±0.2mMと
し、これを10℃以下好ましくは５±２℃で約２時
間もしくはそれ以上反応せしめ、沈殿物を除去
し、上清を回収し、回収した上清のPHを７以上、
好ましくは9.0±1.0とし、約２時間もしくはそれ
以上、好ましくは５±１時間、10℃以下好ましく
は５±１℃で反応せしめ、沈殿した鉄分を除去
し、上清を回収し、PH6.8±0.4に中和し、脱塩処
理することを特徴とするホエー又はホエー蛋白濃
縮物の精製法である。
溶液のPH調整と塩化第二鉄添加を行ない最終的に
PHを4.2±0.3好ましくは、4.15±0.15、塩化第二
鉄濃度を7.0±0.5mM、好ましくは7.2±0.2mMと
し、これを10℃以下好ましくは５±２℃で約２時
間もしくはそれ以上反応せしめ、沈殿物を除去
し、上清を回収し、回収した上清のPHを７以上、
好ましくは9.0±1.0とし、約２時間もしくはそれ
以上、好ましくは５±１時間、10℃以下好ましく
は５±１℃で反応せしめ、沈殿した鉄分を除去
し、上清を回収し、PH6.8±0.4に中和し、脱塩処
理することを特徴とするホエー又はホエー蛋白濃
縮物の精製法である。
一般にホエー又はWPC中の蛋白の約60％はβ
−Lgで、その他α−Laが約20％で、免疫グロブ
リンが約13％、及び少量の血清アルブミンである
が、本発明の精製法の一回の処理で100％の血清
アルブミンと85％以上のβ−Lgが除去された免
疫グロブミンとα−Laの濃縮物を得ることがで
きるものである。また、更に、本発明の精製法を
再度行えばほとんどのβ−Lgを除去してしまう
ことができるのである。
−Lgで、その他α−Laが約20％で、免疫グロブ
リンが約13％、及び少量の血清アルブミンである
が、本発明の精製法の一回の処理で100％の血清
アルブミンと85％以上のβ−Lgが除去された免
疫グロブミンとα−Laの濃縮物を得ることがで
きるものである。また、更に、本発明の精製法を
再度行えばほとんどのβ−Lgを除去してしまう
ことができるのである。
本発明において、まず、ホエー又はWPC溶液
は普通中性であるので、これに塩酸等の酸を加
え、おおよそPH＝４程度とし、次いで塩化第二鉄
溶液が最終濃度7.0±0.5mM好ましくは7.2±
0.2mMとなるように添加して攪拌される。混合
物のPHはここでやや下降することがあるので、再
びNaOH等のアルカリを加えてPHを4.2±0.3、好
ましくは4.15±0.15の範囲に調整しなければなら
ない。
は普通中性であるので、これに塩酸等の酸を加
え、おおよそPH＝４程度とし、次いで塩化第二鉄
溶液が最終濃度7.0±0.5mM好ましくは7.2±
0.2mMとなるように添加して攪拌される。混合
物のPHはここでやや下降することがあるので、再
びNaOH等のアルカリを加えてPHを4.2±0.3、好
ましくは4.15±0.15の範囲に調整しなければなら
ない。
PH調整と塩化第二鉄の添加が終了したホエー又
はWPC溶液は10℃以下、好ましくは５±２℃で
約２時間以上放置される。
はWPC溶液は10℃以下、好ましくは５±２℃で
約２時間以上放置される。
２時間以上放置されると免疫グロビリンとα−
Laは上清部に溶解して残り、β−Lgと血清アル
ブミンは沈殿するので、遠心分離やデカンテーシ
ヨンによつて簡単に上清を回収することができ
る。
Laは上清部に溶解して残り、β−Lgと血清アル
ブミンは沈殿するので、遠心分離やデカンテーシ
ヨンによつて簡単に上清を回収することができ
る。
回収した上清は鉄分を含有しているので、これ
を除去する必要がある。
を除去する必要がある。
上清はPHを７以上、好ましくは9.0±1.0とし、
約２時間もしくはそれ以上、好ましくは５±１時
間、10℃以下、好ましくは５±１℃で放置してお
くと、鉄分が沈殿してくるので、これを遠心分離
し、上清を回収する。
約２時間もしくはそれ以上、好ましくは５±１時
間、10℃以下、好ましくは５±１℃で放置してお
くと、鉄分が沈殿してくるので、これを遠心分離
し、上清を回収する。
ここに得られた上清はPH6.8±0.4に中和され電
気透析によつて脱塩される。
気透析によつて脱塩される。
ここに得られた精製ホエー又はWPCは、血清
アルブミンが100％除去され、β−Lgも85％以上
除去されており、そして、活性を保持している免
疫グロブリン（クラスＧ，Ａ，Ｍ）25％以上、α
−La50％以上の蛋白組成を有しており、普通の
育児用調製物であれば十分に使用でき、幼児にア
レルギー反応を起させることもない。
アルブミンが100％除去され、β−Lgも85％以上
除去されており、そして、活性を保持している免
疫グロブリン（クラスＧ，Ａ，Ｍ）25％以上、α
−La50％以上の蛋白組成を有しており、普通の
育児用調製物であれば十分に使用でき、幼児にア
レルギー反応を起させることもない。
次に、本発明の実施例を示す。
実施例
1000の清澄化コツテジチーズホエーに3N塩
酸及び塩化第二鉄1M溶液を添加して、PH＝4.2と
し、塩化第二鉄濃度7.3mMとし、これを５℃に
して、2.5時間反応させ、反応物を連続的に遠心
分離機にかけ、沈殿物を除去し、上清を得た。
酸及び塩化第二鉄1M溶液を添加して、PH＝4.2と
し、塩化第二鉄濃度7.3mMとし、これを５℃に
して、2.5時間反応させ、反応物を連続的に遠心
分離機にかけ、沈殿物を除去し、上清を得た。
得られた上清には3Nカセイソーダを用いてPH
9.0とし、５℃で５時間放置し、沈殿鉄分を遠心
分離機で連続的に除き、上清を得た。
9.0とし、５℃で５時間放置し、沈殿鉄分を遠心
分離機で連続的に除き、上清を得た。
得られた上清をPH＝6.8に調整し、電気透析脱
塩し、ロータリーエバポレーターで濃縮（約５
倍）した後、噴霧乾燥して、2.2Kgの脱β−Lg、
脱血清アルブミン、脱鉄されたWPCを得た。得
られたWPCの蛋白構成は、α−La51.3％、免疫
グロブリン33.3％、β−Lg15.4％であつた。
塩し、ロータリーエバポレーターで濃縮（約５
倍）した後、噴霧乾燥して、2.2Kgの脱β−Lg、
脱血清アルブミン、脱鉄されたWPCを得た。得
られたWPCの蛋白構成は、α−La51.3％、免疫
グロブリン33.3％、β−Lg15.4％であつた。
本発明の効果を要約し、下記の通り説明する。
１ α−La及び免疫グロブリンを上清画分に回
収するので、その後の酸による溶解工程が不要
となつた。
収するので、その後の酸による溶解工程が不要
となつた。
２ 除鉄工程をPHの調節によつて制御するので最
終鉄濃度の調整が容易である。
終鉄濃度の調整が容易である。
３ 本発明をα−Laの精製法として利用すれば、
本発明によつて得られたα−Laは、育児用蛋
白組成物としてのみならず、α−Laの機能特
性に富んだ蛋白素材として広範囲の用途が期待
できる。
本発明によつて得られたα−Laは、育児用蛋
白組成物としてのみならず、α−Laの機能特
性に富んだ蛋白素材として広範囲の用途が期待
できる。
４ 本発明の工程中、β−Lgを主成分とする沈
殿部分を再精製すればβ−Lgの機能特性を有
する蛋白素材として特徴ある用途が期待でき
る。
殿部分を再精製すればβ−Lgの機能特性を有
する蛋白素材として特徴ある用途が期待でき
る。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ ホエー又はホエー蛋白濃縮物溶液のPH調整と
塩化第二鉄添加を行い、最終的にPHを4.2±0.3、
好ましくは4.15±0.15、塩化第二鉄濃度を7.0±
0.5mM好ましくは7.2±0.2mMとし、これを10℃
以下、好ましくは５±２℃で約２時間ないしはそ
れ以上反応せしめ、沈殿物を除去し、上清を回収
することを、特徴とするホエー又はホエー蛋白濃
縮物の精製法。 ２ ホエー又はホエー蛋白濃縮物溶液のPH調整と
塩化第二鉄添加を行い、最終的にPHを4.2±0.3、
好ましくは4.15±0.15、塩化第二鉄濃度を7.0±
0.5mM好ましくは7.2±0.2mMとし、これを10℃
以下、好ましくは５±２℃で約２時間ないしはそ
れ以上反応せしめ、沈殿物を除去し、上清を回収
し、回収した上清のPHを7.0以上好ましくは9.0±
1.0とし、約２時間ないしはそれ以上、好ましく
は５時間、10℃以下好ましくは５±１℃で、反応
せしめ、沈殿した鉄粉を除去し、上清を回収し、
PH6.8±0.4に中和し、脱塩処理することを特徴と
するホエー又はホエー蛋白濃縮物の精製法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP11052585A JPS61268131A (ja) | 1985-05-24 | 1985-05-24 | ホエ−又はホエ−蛋白濃縮物の精製法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP11052585A JPS61268131A (ja) | 1985-05-24 | 1985-05-24 | ホエ−又はホエ−蛋白濃縮物の精製法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS61268131A JPS61268131A (ja) | 1986-11-27 |
| JPH0552168B2 true JPH0552168B2 (ja) | 1993-08-04 |
Family
ID=14538011
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP11052585A Granted JPS61268131A (ja) | 1985-05-24 | 1985-05-24 | ホエ−又はホエ−蛋白濃縮物の精製法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS61268131A (ja) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2794305B2 (ja) * | 1988-07-20 | 1998-09-03 | 明治乳業株式会社 | 牛乳乳清蛋白質中のβ―ラクトログロブリンの選択的酵素分解方法 |
| JP2721519B2 (ja) * | 1988-11-02 | 1998-03-04 | 三栄源エフ・エフ・アイ株式会社 | 酸性蛋白質水性物の製造法 |
| CN105660883A (zh) * | 2009-10-16 | 2016-06-15 | 澳大利亚乳品有限公司 | 使用酸处理的乳清蛋白提取物水溶液治疗过敏症 |
-
1985
- 1985-05-24 JP JP11052585A patent/JPS61268131A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS61268131A (ja) | 1986-11-27 |
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